معلومة

هي الريبوسومات محددة لكل كائن حي

هي الريبوسومات محددة لكل كائن حي


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

إذا أزلنا ريبوسومًا واحدًا من الإنسان ووضعناه داخل الحصان ، فهل سيؤدي الريبوسوم كما يفعل في البشر أم أنه لن يعمل أو في مكان ما بينهما؟


يمكن للمرء تحضير ريبوسومات الأرانب من الخلايا الشبكية (خلايا الدم الحمراء غير الناضجة) ، ومن خلال توفير عدد قليل من العوامل المساعدة اللازمة لاستخراج نشط ، يمكنك إنشاء في المختبر النظام الذي سيترجم فعليًا أي مرنا حقيقي النواة يحتوي على محددات التسلسل الصحيحة. يمكنك تنقية mRNA من الخلايا أو الأنسجة التي تختارها ، أو يمكنك تصنيع mRNA في المختبر باستخدام قالب DNA وبوليميراز RNA. سيتم ترجمة أي من هذين في محللة شبكية الأرانب المعالجة بالنوكلياز.

IVT (في المختبر يمكن تحضير مقتطفات من أي مصدر تقريبًا (على سبيل المثال ، C. ايليجانس التي أظهرها بوب إدغار في زنزانة ~ 1984). لذلك أتوقع أن تكون ريبوسومات الحصان سعيدة بترجمة mRNAs البشرية ، وستكون الريبوسومات البشرية سعيدة بترجمة mRNAs للخيول. التجربة التي وصفتها ، وضع ريبوسوم بشري في خلية حصان سيكون من الصعب تفسيرها لأن ريبوسومات الحصان الذاتية قد تقوم بالفعل بترجمة mRNAs الذاتية للخيول ، وبالتالي فإن اكتشاف النشاط من ريبوسوم إضافي قد يكون أمرًا صعبًا (حتى لو أمكنك الخروج. مع نهج تجريبي يحصل على الريبوسوم الغريب في الخلية).

الرسالة الرئيسية هي أن الريبوسومات ، بشكل عام ، لا تهتم بمصدر الرنا المرسال - لأن الريبوسومات ، على حد علمنا ، ليس لديها طريقة لتمييز "الذات" عن "الآخر".


  1. ما هو الشيء الذي يعطي الريبوسوم وظيفته (لتخليق البروتين).

يمكن أن تطوي خيوط الحمض النووي الريبي نفسها بطريقة تسلسلية محددة. في الواقع ، تعتبر الريبوسومات ذات هيكلية عالية كونها قادرة على الاحتفاظ بحمالات الحمض النووي الريبي (tRNA) بوجود ثقب يمر من خلاله عديد ببتيد أثناء تكوين البروتين.

  1. لا أعرف ، لكن يمكن أن ينجح. لا أعرف ما إذا كان يعمل تمامًا كما يعمل ريبوسوم الحصان أيضًا.

ماكينات تصنيع البروتين

بالإضافة إلى نموذج mRNA ، تساهم العديد من الجزيئات والجزيئات الكبيرة في عملية الترجمة. قد يختلف تكوين كل مكون عبر الأنواع على سبيل المثال ، قد تتكون الريبوسومات من أعداد مختلفة من الرنا الريباسي وعديد الببتيدات اعتمادًا على الكائن الحي. ومع ذلك ، فإن الهياكل والوظائف العامة لآلية تخليق البروتين قابلة للمقارنة من البكتيريا إلى الخلايا البشرية. تتطلب الترجمة إدخال نموذج mRNA وريبوسومات و tRNAs وعوامل إنزيمية مختلفة.


الخلايا هي مصانع الطبيعة

سواء كان جهاز كمبيوتر أو جهازًا لوحيًا أو هاتفًا ، فإن الجهاز الذي تقرأ عليه هذه المقالة تم إنشاؤه في مصنع. يعمل المصنع دون توقف ، ويطغى على الآلات التي تبني العناصر وتعالجها وفقًا لتعليمات محددة للغاية (الشكل 1 ، على اليسار). الخلايا - أصغر الوحدات الوظيفية لأي كائن حي - هي مصانع صغيرة تبني المنتجات البيولوجية ، أو الجزيئات (الشكل 1 ، على اليمين).

الشكل 1. مصنع إلكترونيات (يسار) وخلية حقيقية النواة (يمين). لأنها تعمل بلا كلل لبناء منتجات بيولوجية ، تعتبر الخلايا مصنعًا طبيعيًا.

تحتاج الخلايا أيضًا إلى تعليمات صريحة لبناء الأشياء: تسمى هذه الجينومات ، المجموعة الكاملة من المواد الجينية - الحمض النووي - المخزنة داخل الخلية. يحتوي الجينوم البشري ، على سبيل المثال ، على عشرات الآلاف من الجينات ، كل منها يوفر مواصفات دقيقة لمنتج بيولوجي. بينما يشبه الحمض النووي أحرف الأبجدية ، فإن الجين هو الكلمة التي تتكون من توتير هذه الأحرف معًا بطريقة معينة. تشكل الجينات معًا الجمل التي تشكل دليل تعليمات الجينوم.


15.5 الريبوسومات وتخليق البروتين

في هذا القسم سوف تستكشف الأسئلة التالية:

  • ما هي الخطوات المتسلسلة المختلفة في تخليق البروتين؟
  • ما هو دور الريبوسومات في تخليق البروتين؟

اتصال لدورات AP ®

بعد نسخ المعلومات الموجودة في الجين إلى mRNA ، تصبح جاهزة للترجمة إلى عديد ببتيد. تشمل العناصر الفاعلة في الترجمة قالب mRNA ، والريبوسومات ، وجزيئات الحمض الريبي النووي النقال ، والأحماض الأمينية ، والإنزيمات المختلفة. تتكون الريبوسومات من وحدات فرعية صغيرة وكبيرة من البروتين والرنا الريباسي التي ترتبط مع الرنا المرسال يمكن للعديد من الريبوسومات أن تتحرك على طول نفس الرنا المرسال في وقت واحد. تبدأ الترجمة في بداية AUG على mRNA ، مع تحديد الميثيونين ، وهو أول حمض أميني في أي بولي ببتيد. يتم نقل كل حمض أميني إلى الريبوسوم عن طريق ربطه بجزيء معين من الحمض الريبي النووي النقال. غالبًا ما يُصوَّر جزيء الحمض الريبي النووي النقال (tRNA) على أنه ورقة برسيم ، مع وجود مضاد في أحد طرفيه ، وموقع ارتباط الأحماض الأمينية في الطرف الآخر. تضمن إنزيمات شحن الأحماض الأمينية أن الحمض الأميني الصحيح متصل بالـ tRNA الصحيح. إن anticodons على tRNA مكملة للكودونات الموجودة على mRNA على سبيل المثال ، فإن anticodon AAA على الحمض الريبي النووي النقال يتوافق مع TTT على mRNA. ترتبط الأحماض الأمينية المتسلسلة بواسطة روابط الببتيد. يتم ترجمة mRNA ، وإطالة عديد الببتيد ، حتى يتم الوصول إلى كودون STOP أو هراء. عندما يحدث هذا ، يفصل عامل التحرير المكونات ويحرر البولي ببتيد الجديد. يحدث طي البروتين أثناء الترجمة وبعدها. بمجرد تصنيع البولي ببتيد ، يتم تحديد دوره كبروتين ، مثل تحديد النمط الظاهري المادي للكائن الحي.

المعلومات المقدمة والأمثلة الموضحة في القسم تدعم المفاهيم الموضحة في الفكرة الكبيرة 3 من إطار منهج علم الأحياء AP ®. توفر أهداف التعلم المدرجة في إطار المناهج الدراسية أساسًا شفافًا لدورة AP ® Biology ، وتجربة معملية قائمة على الاستفسار ، وأنشطة تعليمية ، وأسئلة اختبار AP ®. يدمج هدف التعلم المحتوى المطلوب مع واحد أو أكثر من الممارسات العلمية السبعة.

فكرة كبيرة 3 تقوم الأنظمة الحية بتخزين المعلومات الأساسية لعمليات الحياة واستردادها ونقلها والاستجابة لها.
التفاهم الدائم 3 توفر المعلومات القابلة للتوريث استمرارية الحياة.
المعرفة الأساسية 3-أ 1 الحمض النووي ، وفي بعض الحالات ، هو المصدر الأساسي للمعلومات القابلة للتوريث.
ممارسة العلوم 1.2 يمكن للطالب وصف تمثيلات ونماذج للظواهر الطبيعية أو من صنع الإنسان والأنظمة في المجال.
هدف التعلم 3.4 يستطيع الطالب وصف التمثيلات والنماذج التي توضح كيفية ترجمة المعلومات الجينية إلى عديد الببتيدات.
المعرفة الأساسية 3-أ 1 الحمض النووي ، وفي بعض الحالات RNA ، هو المصدر الأساسي للمعلومات القابلة للتوريث.
ممارسة العلوم 6.4 يمكن للطالب تقديم ادعاءات وتنبؤات حول الظواهر الطبيعية بناءً على النظريات والنماذج العلمية.
هدف التعلم 3.6 يمكن للطالب أن يتنبأ كيف أن التغيير في تسلسل DNA أو RNA معين يمكن أن يؤدي إلى تغييرات في التعبير الجيني.

دعم المعلم

قم بإنشاء نماذج لتخليق البروتين بالعناصر التالية:

  • منظفات الأنابيب للحمض النووي الريبي تربط عدة وحدات لتمثيل الرنا المرسال وتواء بعضها لتمثيل الحمض النووي الريبي
  • كرات القطن المنفوخة أو غيرها من الإمدادات لتمثيل الريبوسومات
  • حبات ملونة لتمثيل الأحماض الأمينية والنيوكليوتيدات

اسأل الطلاب عن التحديات المحددة التي يجب أن تواجه التركيبات الأمينية أسيل الحمض الريبي النووي النقال. يجب أن تتعرف الإنزيمات على anticodon ، والحمض الأميني الذي يطابق ذلك Anticodon ، وموقع تقبل الحمض الريبي النووي النقال (tRNA).

اطلب من الطلاب مقارنة وتباين مربعات تاتا وتسلسلات كوزاك. كلاهما يعتمد على تسلسل الإجماع. ترتبط مربعات TATA بالمحفزات وتسلسلات Kozak بربط الريبوسومات.

يحفز الحمض النووي الريبي الموجود في الريبوسومات تكوين رابطة الببتيد. هذا مثال جيد على ribozyme ، وهو جزيء RNA يعمل كإنزيم. ربما سمع الطلاب أن جميع الإنزيمات عبارة عن بروتينات. هذه فرصة لتوضيح النقطة. يعد الإنزيم المتضمن في تضفير الإنترونات مثالًا آخر على RNA بخصائص تحفيزية.

تحتوي أسئلة تحدي ممارسة العلوم على أسئلة اختبار إضافية لهذا القسم والتي ستساعدك على التحضير لامتحان AP. تتناول هذه الأسئلة المعايير التالية:
[APLO 1.16] [APLO 4.22] [APLO 3.6]

يستهلك تخليق البروتينات طاقة الخلية أكثر من أي عملية استقلابية أخرى. في المقابل ، تمثل البروتينات كتلة أكبر من أي مكون آخر للكائنات الحية (باستثناء الماء) ، والبروتينات تؤدي تقريبًا كل وظيفة للخلية. تتضمن عملية الترجمة ، أو تخليق البروتين ، فك تشفير رسالة mRNA إلى منتج متعدد الببتيد. يتم ربط الأحماض الأمينية معًا تساهميًا عن طريق ربط روابط الببتيد بأطوال تتراوح من حوالي 50 من بقايا الأحماض الأمينية إلى أكثر من 1000. يحتوي كل حمض أميني فردي على مجموعة أمينية (NH2) ومجموعة الكربوكسيل (COOH). تتشكل البولي ببتيدات عندما تشكل المجموعة الأمينية لحمض أميني واحد رابطة أميد (أي ببتيد) مع مجموعة الكربوكسيل لحمض أميني آخر (الشكل 15.16). يتم تحفيز هذا التفاعل بواسطة الريبوسومات ويولد جزيء ماء واحد.

ماكينات تصنيع البروتين

بالإضافة إلى نموذج mRNA ، تساهم العديد من الجزيئات والجزيئات الكبيرة في عملية الترجمة. قد يختلف تكوين كل مكون عبر الأنواع على سبيل المثال ، قد تتكون الريبوسومات من أعداد مختلفة من الرنا الريباسي وعديد الببتيدات اعتمادًا على الكائن الحي. ومع ذلك ، فإن الهياكل والوظائف العامة لآلية تخليق البروتين قابلة للمقارنة من البكتيريا إلى الخلايا البشرية. تتطلب الترجمة إدخال نموذج mRNA وريبوسومات و tRNAs وعوامل إنزيمية مختلفة.

ارتباط بالتعلم

انقر من خلال خطوات برنامج PBS التفاعلي لرؤية تخليق البروتين قيد التنفيذ.

  1. بسبب نقص البروتين في النظام الغذائي ، لن يكون جسمنا قادرًا على تكوين بروتينات أخرى ، وبالتالي سيحافظ على البروتين الذي يحتوي عليه للاستخدامات الحرجة ، مما يؤدي إلى تساقط الشعر.
  2. يمكن أن يؤدي نقص البروتين في النظام الغذائي إلى إضعاف جهاز المناعة ، مما يؤدي إلى تساقط الشعر.
  3. بسبب نقص البروتين في النظام الغذائي ، ستفقد الطاقة ، مما يؤدي إلى تساقط الشعر.
  4. سيؤدي نقص البروتين في النظام الغذائي إلى تكسر روابط ثاني كبريتيد بين البروتينات ، مما يؤدي إلى تساقط الشعر.

الريبوسومات

حتى قبل ترجمة mRNA ، يجب على الخلية أن تستثمر الطاقة لبناء كل من الريبوسومات الخاصة بها. في بكتريا قولونية، هناك ما بين 10000 و 70000 ريبوسوم موجودة في كل خلية في أي وقت. الريبوسوم عبارة عن جزيء ضخم معقد يتألف من جزيئات الحمض النووي الريبي الهيكلية والحافزة ، والعديد من عديد الببتيدات المتميزة. النواة في حقيقيات النوى متخصصة تمامًا في تركيب وتجميع الرنا الريباسي.

توجد الريبوسومات في السيتوبلازم في بدائيات النوى وفي السيتوبلازم والشبكة الإندوبلازمية الخشنة في حقيقيات النوى. تمتلك الميتوكوندريا والبلاستيدات الخضراء أيضًا ريبوسومات خاصة بها في المصفوفة والسدى ، والتي تبدو أكثر تشابهًا مع الريبوسومات بدائية النواة (ولها حساسيات دوائية مماثلة) من الريبوسومات الموجودة خارج أغشيتها الخارجية في السيتوبلازم. تنفصل الريبوسومات إلى وحدات فرعية كبيرة وصغيرة عندما لا تقوم بتركيب البروتينات وإعادة الارتباط أثناء بدء الترجمة. في بكتريا قولونية، يتم وصف الوحدة الفرعية الصغيرة على أنها 30S ، والوحدة الفرعية الكبيرة هي 50S ، بإجمالي 70S (تذكر أن وحدات Svedberg ليست مضافة). تحتوي ريبوسومات الثدييات على وحدة فرعية صغيرة 40 ثانية ووحدة فرعية كبيرة 60 ثانية ، بإجمالي 80 ثانية. الوحدة الفرعية الصغيرة مسؤولة عن ربط قالب mRNA ، في حين أن الوحدة الفرعية الكبيرة تربط بالتسلسل الحمض الريبي النووي النقال. يتم ترجمة كل جزيء mRNA في نفس الوقت بواسطة العديد من الريبوسومات ، وجميعها تقوم بتوليف البروتين في نفس الاتجاه: قراءة mRNA من 5 'إلى 3' وتوليف polypeptide من الطرف N إلى الطرف C. يسمى هيكل mRNA / poly-ribosome الكامل polysome.

الحمض الريبي النووي النقال

الحمض النووي الريبي (tRNAs) عبارة عن جزيئات هيكلية من الحمض النووي الريبي تم نسخها من الجينات بواسطة RNA polymerase III. اعتمادًا على الأنواع ، يوجد 40 إلى 60 نوعًا من الحمض الريبي النووي النقال في السيتوبلازم. تعمل كمحولات ، ترتبط tRNAs محددة بالتسلسلات الموجودة في قالب mRNA وتضيف الحمض الأميني المقابل إلى سلسلة polypeptide. لذلك ، فإن الحمض النووي الريبي هو الجزيئات التي "تترجم" لغة RNA إلى لغة البروتينات.

من بين 64 كودون mRNA ممكن - أو مجموعات ثلاثية من A و U و G و C - تحدد ثلاثة منها إنهاء تخليق البروتين و 61 تحدد إضافة الأحماض الأمينية إلى سلسلة البولي ببتيد. من بين هؤلاء الـ 61 ، يشفر كودون واحد (AUG) أيضًا بدء الترجمة. يمكن لكل مضاد tRNA anticodon أن يقترن بأحد أكواد mRNA وإضافة حمض أميني أو إنهاء الترجمة ، وفقًا للشفرة الجينية. على سبيل المثال ، إذا حدث التسلسل CUA على قالب mRNA في إطار القراءة المناسب ، فسيؤدي ذلك إلى ربط الحمض الريبي النووي النقال الذي يعبر عن التسلسل التكميلي ، GAU ، والذي سيتم ربطه مع ليسين الأحماض الأمينية.

وباعتبارها جزيئات مهايئة للترجمة ، فمن المدهش أن الحمض الريبي النووي النقال يمكن أن يلائم الكثير من الخصوصية في مثل هذه الحزمة الصغيرة. ضع في اعتبارك أن الحمض النووي الريبي (tRNAs) يحتاج إلى التفاعل مع ثلاثة عوامل: 1) يجب التعرف عليها بواسطة مركب aminoacyl synthetase الصحيح (انظر أدناه) 2) يجب التعرف عليها بواسطة الريبوسومات و 3) يجب أن ترتبط بالتسلسل الصحيح في mRNA.

Aminoacyl tRNA Synthetases

عملية التوليف قبل tRNA بواسطة RNA polymerase III تخلق فقط جزء RNA من جزيء المحول. يجب إضافة الحمض الأميني المقابل لاحقًا ، بمجرد معالجة الحمض النووي الريبي (tRNA) وتصديره إلى السيتوبلازم. من خلال عملية "شحن" الحمض الريبي النووي النقال (tRNA) ، يرتبط كل جزيء من جزيئات الحمض النووي الريبي (tRNA) بالحمض الأميني الصحيح الخاص به عن طريق مجموعة من الإنزيمات تسمى مركبات aminoacyl tRNA synthetases. يوجد نوع واحد على الأقل من تركيبة aminoacyl tRNA لكل من الأحماض الأمينية العشرين ، ويختلف العدد الدقيق لمركبات aminoacyl tRNA باختلاف الأنواع. ترتبط هذه الإنزيمات أولاً وتحلل جزيء ATP لتحفيز رابطة عالية الطاقة بين الأحماض الأمينية والأدينوزين أحادي الفوسفات (AMP) ، ويتم طرد جزيء بيروفوسفات في هذا التفاعل. ثم يتم نقل الحمض الأميني المنشط إلى الحمض النووي الريبي ، ويتم تحرير AMP.

آلية تخليق البروتين

كما هو الحال مع تخليق mRNA ، يمكن تقسيم تخليق البروتين إلى ثلاث مراحل: البدء والاستطالة والإنهاء. تتشابه عملية الترجمة في بدائيات النوى وحقيقيات النوى. هنا سوف نستكشف كيف تحدث الترجمة بكتريا قولونية، بدائيات النوى التمثيلية ، وتحديد أي اختلافات بين ترجمة بدائية النواة وترجمة حقيقية النواة.

بدء الترجمة

في بكتريا قولونية يتفاعل mRNA ، وهو تسلسل منبع أول كودون AUG ، يسمى تسلسل Shine-Dalgarno (AGGAGG) ، مع جزيئات الرنا الريباسي التي تتكون منها الريبوسوم. يعمل هذا التفاعل على تثبيت الوحدة الفرعية الريبوسومية 30S في الموقع الصحيح على قالب الرنا المرسال. غوانوزين ثلاثي الفوسفات (GTP) ، وهو نيوكليوتيد ثلاثي الفوسفات البيورين ، يعمل كمصدر للطاقة أثناء الترجمة — في بداية الاستطالة وأثناء انتقال الريبوسوم.

في حقيقيات النوى ، أشكال معقدة بدء مماثلة ، تشمل mRNA ، 40S الوحدة الفرعية الريبوسومية الصغيرة ، IFs ، و nucleoside triphosphates (GTP و ATP). البادئ المشحون tRNA يسمى Met-tRNAأنا، لا يربط fMet في حقيقيات النوى ، ولكنه يختلف عن Met-tRNAs الأخرى في أنه يمكن أن يربط IFs.

بدلاً من الإيداع في تسلسل Shine-Dalgarno ، يتعرف مجمع البدء حقيقية النواة على غطاء 7-methylguanosine في نهاية 5 'من الرنا المرسال. يساعد بروتين ربط الغطاء (CBP) والعديد من IFs الأخرى في حركة الريبوسوم إلى الغطاء 5 '. بمجرد الوصول إلى الغطاء ، يتتبع مجمع البدء على طول mRNA في اتجاه 5 إلى 3 ، ويبحث عن كودون AUG. يتم ترجمة العديد من mRNAs حقيقية النواة من أول أغسطس ، ولكن هذا ليس هو الحال دائمًا. وفقًا لقواعد كوزاك ، تشير النيوكليوتيدات حول AUG إلى ما إذا كان كودون البداية الصحيح. تنص قواعد Kozak على أن تسلسل الإجماع التالي يجب أن يظهر حول AUG لجينات الفقاريات: 5'-gccRccAUGG-3 '. تشير R (للبيورين) إلى موقع يمكن أن يكون إما A أو G ، ولكن لا يمكن أن يكون C أو U. بشكل أساسي ، كلما اقترب التسلسل من هذا الإجماع ، زادت كفاءة الترجمة.

بمجرد تحديد AUG المناسب ، تنفصل البروتينات الأخرى و CBP ، وترتبط الوحدة الفرعية 60S بمجمع Met-tRNAأناو mRNA والوحدة 40S. تكمل هذه الخطوة بدء الترجمة في حقيقيات النوى.

الترجمة والاستطالة والإنهاء

في بدائيات النوى وحقيقيات النوى ، أساسيات الاستطالة هي نفسها ، لذلك سنراجع الاستطالة من منظور بكتريا قولونية. الوحدة الفرعية 50S الريبوسومية من بكتريا قولونية يتكون من ثلاث حجرات: موقع A (aminoacyl) يربط aminoacyl tRNAs المشحونة الواردة. يرتبط موقع P (peptidyl) بـ tRNAs المشحونة التي تحمل الأحماض الأمينية التي شكلت روابط ببتيدية مع سلسلة polypeptide المتنامية ولكنها لم تنفصل بعد عن tRNA المقابل لها. يقوم موقع E (الخروج) بإطلاق الحمض النووي الريبي المنفصل بحيث يمكن إعادة شحنه بالأحماض الأمينية المجانية. هناك استثناء واحد لخط التجميع هذا من tRNAs: in بكتريا قولونية، f M e t - t R N A f M e t f M e t - t R N A f M e t قادر على دخول موقع P مباشرة دون الدخول أولاً إلى الموقع A. وبالمثل ، فإن حقيقيات النوى Met-tRNAأنابمساعدة بروتينات أخرى من مجمع البدء ، يرتبط مباشرة بموقع P. في كلتا الحالتين ، يؤدي هذا إلى إنشاء مجمع بدء مع موقع مجاني جاهز لقبول الحمض الريبي النووي النقال المطابق للكودون الأول بعد AUG.

أثناء استطالة الترجمة ، يوفر قالب mRNA خصوصية. عندما يتحرك الريبوسوم على طول الرنا المرسال ، يتم تسجيل كل كودون مرنا ، ويتم ضمان الارتباط المحدد مع مضاد الكودون المشحون المقابل. إذا لم يكن الرنا المرسال موجودًا في مجمع الاستطالة ، فإن الريبوسوم سيربط الحمض النووي الريبي بشكل غير محدد.

يستمر الاستطالة بدخول الحمض النووي الريبي المشحون إلى الموقع A ثم الانتقال إلى موقع P متبوعًا بالموقع E مع كل "خطوة" من الكودون الفردي للريبوسوم. يتم تحفيز خطوات الريبوسوم عن طريق التغييرات التوافقية التي تقدم الريبوسوم بثلاث قواعد في اتجاه 3. يتم التبرع بالطاقة لكل خطوة من خطوات الريبوسوم بواسطة عامل استطالة يحلل GTP. تتشكل روابط الببتيد بين المجموعة الأمينية للحمض الأميني المرتبط بـ tRNA في الموقع A ومجموعة الكربوكسيل للحمض الأميني المرتبط بـ الحمض الريبي النووي النقال في موقع P. يتم تحفيز تكوين كل رابطة ببتيد بواسطة peptidyl transferase ، وهو إنزيم قائم على الحمض النووي الريبي المدمج في الوحدة الفرعية الريبوسومية 50S. يتم اشتقاق الطاقة لكل تكوين رابطة ببتيد من التحلل المائي GTP ، والذي يتم تحفيزه بواسطة عامل استطالة منفصل. يرتبط الحمض الأميني المرتبط بـ P-site tRNA أيضًا بسلسلة البولي ببتيد المتنامية. عندما يخطو الريبوسوم عبر mRNA ، يدخل الحمض الريبي النووي النقال السابق للموقع P ، وينفصل عن الحمض الأميني ، ويطرد (الشكل 15.17). بشكل مثير للدهشة ، فإن بكتريا قولونية يستغرق جهاز الترجمة 0.05 ثانية فقط لإضافة كل حمض أميني ، مما يعني أنه يمكن ترجمة بروتين مكون من 200 حمض أميني في 10 ثوانٍ فقط.


محتويات

يتم نسخ تسلسل الحمض النووي الذي يشفر تسلسل الأحماض الأمينية في البروتين إلى سلسلة مرسال RNA. ترتبط الريبوسومات بالـ RNAs المرسال وتستخدم تسلسلها لتحديد التسلسل الصحيح للأحماض الأمينية لتوليد بروتين معين. يتم اختيار الأحماض الأمينية ونقلها إلى الريبوسوم عن طريق نقل جزيئات الحمض النووي الريبي (الحمض النووي الريبي) ، والتي تدخل الريبوسوم وترتبط بسلسلة الحمض النووي الريبي المرسال عبر حلقة جذعية مضادة للكودون. لكل ثلاثي ترميز (كودون) في الرنا المرسال ، هناك نقل الحمض النووي الريبي الذي يطابق ويحمل الحمض الأميني الصحيح للاندماج في سلسلة بولي ببتيد متنامية. بمجرد إنتاج البروتين ، يمكن أن يطوي لإنتاج بنية وظيفية ثلاثية الأبعاد.

يتكون الريبوسوم من معقدات الحمض النووي الريبي والبروتينات ، وبالتالي فهو مركب بروتين نووي. يتكون كل ريبوسوم من مكونات صغيرة (30S) وكبيرة (50S) تسمى وحدات فرعية مرتبطة ببعضها البعض:

  1. (30S) لها وظيفة فك تشفير وهي مرتبطة أيضًا بـ mRNA
  2. (50S) له وظيفة تحفيزية بشكل أساسي وهو مرتبط أيضًا بـ tRNAs aminoacylated.

يتم تصنيع البروتينات من اللبنات الأساسية الخاصة بهم في أربع مراحل: البدء والاستطالة والإنهاء وإعادة التدوير. يحتوي كودون البدء في جميع جزيئات الرنا المرسال على التسلسل AUG. كود الإيقاف هو واحد من UAA أو UAG أو UGA نظرًا لعدم وجود جزيئات tRNA التي تتعرف على هذه الكودونات ، يدرك الريبوسوم أن الترجمة كاملة. [5] عندما ينتهي الريبوسوم من قراءة جزيء الرنا المرسال ، تنفصل الوحدتان الفرعيتان وعادة ما تنفصل ولكن يمكن إعادة استخدامها. الريبوسومات هي ريبوزيمات ، لأن نشاط ترانسفيراز الببتيدل التحفيزي الذي يربط الأحماض الأمينية معًا يتم بواسطة الحمض النووي الريبوزي. غالبًا ما ترتبط الريبوسومات بالأغشية داخل الخلايا التي تشكل الشبكة الإندوبلازمية الخشنة.

تشبه الريبوسومات من البكتيريا والعتائق وحقيقيات النوى في نظام المجالات الثلاثة بعضها البعض بدرجة ملحوظة ، وهي دليل على أصل مشترك. وهي تختلف في حجمها وتسلسلها وبنيتها ونسبة البروتين إلى الحمض النووي الريبي. تسمح الاختلافات في التركيب لبعض المضادات الحيوية بقتل البكتيريا عن طريق تثبيط ريبوسوماتها ، مع ترك الريبوسومات البشرية غير متأثرة. في جميع الأنواع ، يمكن أن يتحرك أكثر من ريبوسوم واحد على طول سلسلة mRNA واحدة في وقت واحد (مثل polysome) ، كل منها "يقرأ" تسلسلًا محددًا وينتج جزيء بروتين مطابق.

تشبه ريبوسومات الميتوكوندريا في الخلايا حقيقية النواة وظيفيًا العديد من السمات الموجودة في البكتيريا ، مما يعكس الأصل التطوري المحتمل للميتوكوندريا. [6] [7]

لوحظ الريبوسومات لأول مرة في منتصف الخمسينيات من قبل عالم الأحياء الخلوي الروماني الأمريكي جورج إميل باليد ، باستخدام مجهر إلكتروني ، كجسيمات أو حبيبات كثيفة. [8] مصطلح "الريبوسوم" اقترحه العالم ريتشارد ب. روبرتس في نهاية الخمسينيات:

خلال الندوة ظهرت صعوبة دلالية. بالنسبة لبعض المشاركين ، فإن "الميكروسومات" تعني جزيئات البروتين النووي الريبي لجزء ميكروسوم الملوث ببروتينات ومواد دهنية أخرى للآخرين ، تتكون الميكروسومات من بروتين ودهون ملوثة بالجزيئات. لا تبدو عبارة "الجسيمات الدقيقة" مناسبة ، و "جسيمات البروتين النووي للجزء الميكروسومي" محرجة للغاية. خلال الاجتماع ، تم اقتراح كلمة "ريبوسوم" ، والتي تحمل اسمًا مرضيًا للغاية وصوتًا لطيفًا. يمكن التخلص من الارتباك الحالي إذا تم اعتماد "الريبوسوم" لتعيين جسيمات بروتين نووي في أحجام تتراوح من 35 إلى 100S.

حصل كل من ألبرت كلود وكريستيان دي دوف وجورج إميل باليد على جائزة نوبل في علم وظائف الأعضاء أو الطب عام 1974 لاكتشاف الريبوسوم. [10] مُنحت جائزة نوبل في الكيمياء لعام 2009 إلى فينكاترامان راماكريشنان وتوماس أ. ستيتز وأدا إي يوناث لتحديد الهيكل التفصيلي وآلية الريبوسوم. [11]

الريبوسوم آلة خلوية معقدة. يتكون بشكل كبير من RNA متخصص معروف باسم RNA الريبوسومي (rRNA) بالإضافة إلى عشرات البروتينات المتميزة (يختلف العدد الدقيق اختلافًا طفيفًا بين الأنواع). يتم ترتيب البروتينات الريبوزومية والـ rRNA في قطعتين ريبوسوميتين متميزتين بأحجام مختلفة ، والمعروفين عمومًا بالوحدة الفرعية الكبيرة والصغيرة للريبوسوم. تتكون الريبوسومات من وحدتين فرعيتين تتلاءمان معًا (الشكل 2) وتعمل كواحدة لترجمة mRNA إلى سلسلة بولي ببتيد أثناء تخليق البروتين (الشكل 1). نظرًا لأنها تتكون من وحدتين فرعيتين بحجم غير متساوٍ ، فهي أطول قليلاً في المحور منها في القطر.

تحرير الريبوسومات البكتيرية

يبلغ قطر الريبوسومات البكتيرية حوالي 20 نانومتر (200 Å) وتتكون من 65٪ من الرنا الريباسي و 35٪ من البروتينات الريبوسومية. [12] الريبوسومات حقيقية النواة يتراوح قطرها بين 25 و 30 نانومتر (250-300 Å) مع نسبة الرنا الريباسي إلى البروتين قريبة من 1. [13] وقد أظهر عمل البلورات [14] أنه لا توجد بروتينات ريبوسومية قريبة إلى موقع التفاعل لتخليق عديد الببتيد. يشير هذا إلى أن مكونات بروتين الريبوسومات لا تشارك بشكل مباشر في تحفيز تكوين رابطة الببتيد ، ولكن بدلاً من ذلك ، تعمل هذه البروتينات بمثابة سقالة قد تعزز قدرة الرنا الريباسي على تخليق البروتين (انظر: الريبوزيم).

الوحدات الفرعية الريبوسومية للبكتيريا وحقيقيات النوى متشابهة تمامًا. [16]

وحدة القياس المستخدمة لوصف الوحدات الفرعية الريبوسومية وشظايا الرنا الريباسي هي وحدة Svedberg ، وهي مقياس لمعدل الترسيب في الطرد المركزي بدلاً من الحجم. هذا يفسر سبب عدم إضافة أسماء الأجزاء: على سبيل المثال ، تتكون الريبوسومات البكتيرية 70S من وحدات فرعية 50S و 30S.

تحتوي البكتيريا على ريبوسوم 70S ، كل منها يتكون من وحدة فرعية صغيرة (30S) وكبيرة (50S). بكتريا قولونية، على سبيل المثال ، يحتوي على وحدة فرعية من 16S RNA (تتكون من 1540 نيوكليوتيد) مرتبطة بـ 21 بروتينًا. تتكون الوحدة الفرعية الكبيرة من وحدة فرعية 5S RNA (120 نيوكليوتيد) ووحدة فرعية 23S RNA (2900 نيوكليوتيد) و 31 بروتينًا. [16]

ريبوسوم بكتريا قولونية (بكتيريا) [17]: 962
الريبوسوم الوحدة الفرعية الرنا الريباسي r- البروتينات
70 ثانية 50 ثانية 23S (2904 NT) 31
5S (120 نانومتر)
30 ثانية 16 ثانية (1542 نانومتر) 21

تسمية التقارب لمواقع ربط الحمض النووي الريبي على امتداد بكتريا قولونية سمح الريبوسوم بتحديد بروتينات موقع A و P على الأرجح المرتبطة ببروتينات نشاط peptidyltransferase وهي L27 ، L14 ، L15 ، L16 ، L2 على الأقل L27 يقع في موقع المتبرع ، كما هو موضح من قبل E.Collatz و A.P. Czernilofsky. [18] [19] أظهر بحث إضافي أن البروتينات S1 و S21 ، بالاشتراك مع 3′-end of 16S ribosomal RNA ، تشارك في بدء الترجمة. [20]

تحرير الريبوسومات البدائية

تشترك الريبوسومات الأثرية في نفس الأبعاد العامة للبكتيريا ، كونها ريبوسوم 70S مكونًا من وحدة فرعية كبيرة 50 ثانية ، ووحدة فرعية صغيرة 30 ثانية ، وتحتوي على ثلاث سلاسل من الرنا الريباسي. ومع ذلك ، على مستوى التسلسل ، فهي أقرب بكثير إلى حقيقيات النوى منها إلى البكتيرية. كل عتائق بروتين ريبوزومية إضافية تمت مقارنتها بالبكتيريا لها نظير حقيقي النواة ، بينما لا تنطبق مثل هذه العلاقة بين العتائق والبكتيريا. [21]

تحرير الريبوسومات حقيقية النواة

تحتوي حقيقيات النوى على ريبوسومات 80S موجودة في العصارة الخلوية ، ويتكون كل منها من وحدة فرعية صغيرة (40S) وكبيرة (60S). تحتوي الوحدة الفرعية 40S على 18S RNA (1900 نيوكليوتيد) و 33 بروتينًا. [22] [23] تتكون الوحدة الفرعية الكبيرة من 5S RNA (120 نيوكليوتيد) و 28S RNA (4700 نيوكليوتيد) و 5.8S RNA (160 نيوكليوتيد) و 46 بروتينًا. [16] [22] [24]

ريبوسومات خلوية حقيقية النواة (R. norvegicus) [17] : 65
الريبوسوم الوحدة الفرعية الرنا الريباسي r- البروتينات
80 ثانية 60 ثانية 28 ق (4718 نانومتر) 49
5.8 ثانية (160 نانومتر)
5S (120 نانومتر)
40 ثانية 18 ق (1874 م) 33

خلال عام 1977 ، نشر Czernilofsky بحثًا يستخدم وضع العلامات على التقارب لتحديد مواقع ربط الحمض النووي الريبي (tRNA) على ريبوسومات كبد الفئران. تم التورط في العديد من البروتينات ، بما في ذلك L32 / 33 و L36 و L21 و L23 و L28 / 29 و L13 في مركز ترانسفيراز الببتيدل أو بالقرب منه. [25]

Plastoribosomes و mitoribosomes تحرير

في حقيقيات النوى ، توجد الريبوسومات في الميتوكوندريا (تسمى أحيانًا ميتوريبوسومات) وفي البلاستيدات مثل البلاستيدات الخضراء (وتسمى أيضًا بلاستوريبوسومات). كما أنها تتكون من وحدات فرعية كبيرة وصغيرة مرتبطة مع البروتينات في جسيم 70S. [16] تشبه هذه الريبوسومات تلك الموجودة في البكتيريا ويعتقد أن هذه العضيات نشأت كبكتيريا تكافلية. يتم تقصير العديد من قطع الرنا الريبوزومي في الميتوكوندريا ، وفي حالة الرنا الريباسي 5S ، يتم استبدالها ببنى أخرى في الحيوانات والفطريات. [26] على وجه الخصوص ، الليشمانية tarentolae لديه مجموعة مصغرة من الرنا الريباسي الميتوكوندريا. [27] على النقيض من ذلك ، تمتلك الميتوريبوسومات النباتية كلاً من الرنا الريباسي الممتد والبروتينات الإضافية مقارنةً بالبكتيريا ، على وجه الخصوص ، العديد من البروتينات المتكررة الخماسية. [28]

قد تحتوي طحالب الكريبتوموناد والكلوراراشنيوفيت على شكل نووي يشبه نواة حقيقية النواة. [29] حقيقيات النوى 80S الريبوسومات قد تكون موجودة في الحجرة التي تحتوي على النواة. [ بحاجة لمصدر ]

الاستفادة من الاختلافات تحرير

يتم استغلال الاختلافات بين الريبوسومات البكتيرية وحقيقية النواة من قبل الكيميائيين الصيدلانيين لإنتاج مضادات حيوية يمكنها تدمير العدوى البكتيرية دون الإضرار بخلايا الشخص المصاب. نظرًا للاختلافات في بنيتها ، فإن الريبوسومات 70S البكتيرية معرضة لهذه المضادات الحيوية بينما الريبوسومات حقيقية النواة 80S ليست كذلك. [30] على الرغم من أن الميتوكوندريا تمتلك ريبوسومات مشابهة للبكتيريا ، إلا أن الميتوكوندريا لا تتأثر بهذه المضادات الحيوية لأنها محاطة بغشاء مزدوج لا يسمح بسهولة بدخول هذه المضادات الحيوية إلى العضية. [31] مثال مضاد جدير بالملاحظة يتضمن الكلورامفينيكول المضاد الحيوي للأورام ، والذي يثبط بنجاح 50S البكتيرية والريبوزومات حقيقية النواة 50S للميتوكوندريا. [32] لا يمكن قول الشيء نفسه عن الميتوكوندريا عن البلاستيدات الخضراء ، حيث تعتبر مقاومة المضادات الحيوية في بروتينات الريبوسوم سمة يجب تقديمها كعلامة في الهندسة الوراثية. [33]

الخصائص العامة تحرير

تشترك الريبوسومات المختلفة في بنية أساسية متشابهة تمامًا على الرغم من الاختلافات الكبيرة في الحجم. يتم تنظيم الكثير من الحمض النووي الريبي بشكل كبير في أشكال هيكلية من الدرجة الثالثة ، على سبيل المثال العقدة الكاذبة التي تظهر التراص المحوري. يكون الحمض النووي الريبي الإضافي في الريبوسومات الأكبر في عدة عمليات إدخال مستمرة طويلة ، [34] بحيث تشكل حلقات خارج البنية الأساسية دون تعطيلها أو تغييرها. [16] يتم تنفيذ كل النشاط التحفيزي للريبوسوم بواسطة الحمض النووي الريبي (RNA) ، حيث توجد البروتينات على السطح ويبدو أنها تعمل على استقرار الهيكل. [16]

تحرير هيكل عالي الدقة

يُعرف التركيب الجزيئي العام للريبوسوم منذ أوائل السبعينيات. في أوائل العقد الأول من القرن الحادي والعشرين ، تم تحقيق الهيكل بدقة عالية ، بترتيب بضعة أنجستروم.

تم نشر الأوراق الأولى التي تعطي بنية الريبوسوم الذري في وقت واحد تقريبًا في أواخر عام 2000. تم تحديد الوحدة الفرعية 50S (بدائية النواة الكبيرة) من الأركون Haloarcula marismortui [35] والبكتيريا Deinococcus radiodurans، [36] وتم تحديد هيكل الوحدة الفرعية 30S من ثيرموفيلوس. [15] مُنحت هذه الدراسات الهيكلية جائزة نوبل في الكيمياء في عام 2009. وفي مايو 2001 ، تم استخدام هذه الإحداثيات لإعادة بناء مجمل T. ثيرموفيلوس جسيم 70S بدقة 5.5. [37]

تم نشر ورقتين في نوفمبر 2005 مع هياكل الإشريكية القولونية 70S الريبوسوم. تم تحديد هياكل الريبوسوم الشاغر بدقة 3.5 باستخدام علم البلورات بالأشعة السينية. [38] بعد ذلك بأسبوعين ، تم نشر هيكل يعتمد على الفحص المجهري للبرودة الإلكترونية ، [39] والذي يصور الريبوسوم بدقة 11-15 في عملية تمرير ضفيرة بروتينية مركبة حديثًا إلى القناة الناقلة للبروتين.

تم حل الهياكل الذرية الأولى للريبوسوم المركب بجزيئات الرنا الريباسي و الرنا المرسال باستخدام علم البلورات بالأشعة السينية من قبل مجموعتين بشكل مستقل ، عند 2.8 [40] و 3.7. [41] تسمح هذه الهياكل للفرد برؤية تفاصيل تفاعلات ثيرموفيلوس الريبوسوم مع mRNA و tRNAs مرتبطة في مواقع الريبوسوم الكلاسيكية. تم تصور تفاعلات الريبوسوم مع mRNAs الطويلة التي تحتوي على متواليات Shine-Dalgarno بعد ذلك بوقت قصير بدقة 4.5-5.5. [42]

في عام 2011 ، أول هيكل ذري كامل لريبوسوم حقيقيات النوى 80S من الخميرة خميرة الخميرة تم الحصول عليها عن طريق علم البلورات. [22] يكشف النموذج عن بنية العناصر الخاصة بحقيقيات النوى وتفاعلها مع النواة المحفوظة عالميًا. في الوقت نفسه ، فإن النموذج الكامل لبنية ريبوسوم حقيقية النواة 40S في رباعي الغشاء ثيرموفيلا تم نشره ووصف هيكل الوحدة الفرعية 40S ، وكذلك الكثير حول تفاعل الوحدة الفرعية 40S مع eIF1 أثناء بدء الترجمة. [23] Similarly, the eukaryotic 60S subunit structure was also determined from رباعي الغشاء ثيرموفيلا in complex with eIF6. [24]

Ribosomes are minute particles consisting of RNA and associated proteins that function to synthesize proteins. Proteins are needed for many cellular functions such as repairing damage or directing chemical processes. Ribosomes can be found floating within the cytoplasm or attached to the endoplasmic reticulum. Their main function is to convert genetic code into an amino acid sequence and to build protein polymers from amino acid monomers.

Ribosomes act as catalysts in two extremely important biological processes called peptidyl transfer and peptidyl hydrolysis. [43] The "PT center is responsible for producing protein bonds during protein elongation". [43]

Translation Edit

Ribosomes are the workplaces of protein biosynthesis, the process of translating mRNA into protein. The mRNA comprises a series of codons which are decoded by the ribosome so as to make the protein. Using the mRNA as a template, the ribosome traverses each codon (3 nucleotides) of the mRNA, pairing it with the appropriate amino acid provided by an aminoacyl-tRNA. Aminoacyl-tRNA contains a complementary anticodon on one end and the appropriate amino acid on the other. For fast and accurate recognition of the appropriate tRNA, the ribosome utilizes large conformational changes (conformational proofreading). [44] The small ribosomal subunit, typically bound to an aminoacyl-tRNA containing the first amino acid methionine, binds to an AUG codon on the mRNA and recruits the large ribosomal subunit. The ribosome contains three RNA binding sites, designated A, P and E. The A-site binds an aminoacyl-tRNA or termination release factors [45] [46] the P-site binds a peptidyl-tRNA (a tRNA bound to the poly-peptide chain) and the E-site (exit) binds a free tRNA. Protein synthesis begins at a start codon AUG near the 5' end of the mRNA. mRNA binds to the P site of the ribosome first. The ribosome recognizes the start codon by using the Shine-Dalgarno sequence of the mRNA in prokaryotes and Kozak box in eukaryotes.

Although catalysis of the peptide bond involves the C2 hydroxyl of RNA's P-site adenosine in a proton shuttle mechanism, other steps in protein synthesis (such as translocation) are caused by changes in protein conformations. Since their catalytic core is made of RNA, ribosomes are classified as "ribozymes," [47] and it is thought that they might be remnants of the RNA world. [48]

In Figure 5, both ribosomal subunits ( small and large ) assemble at the start codon (towards the 5' end of the mRNA). The ribosome uses tRNA that matches the current codon (triplet) on the mRNA to append an amino acid to the polypeptide chain. This is done for each triplet on the mRNA, while the ribosome moves towards the 3' end of the mRNA. Usually in bacterial cells, several ribosomes are working parallel on a single mRNA, forming what is called a polyribosome أو polysome.

Cotranslational folding Edit

The ribosome is known to actively participate in the protein folding. [49] [50] The structures obtained in this way are usually identical to the ones obtained during protein chemical refolding however, the pathways leading to the final product may be different. [51] [52] In some cases, the ribosome is crucial in obtaining the functional protein form. For example, one of the possible mechanisms of folding of the deeply knotted proteins relies on the ribosome pushing the chain through the attached loop. [53]

Addition of translation-independent amino acids Edit

Presence of a ribosome quality control protein Rqc2 is associated with mRNA-independent protein elongation. [54] [55] This elongation is a result of ribosomal addition (via tRNAs brought by Rqc2) of قط tails: ribosomes extend the ج-terminus of a stalled protein with random, translation-independent sequences of أlanines and رhreonines. [56] [57]

Ribosomes are classified as being either "free" or "membrane-bound".

Free and membrane-bound ribosomes differ only in their spatial distribution they are identical in structure. Whether the ribosome exists in a free or membrane-bound state depends on the presence of an ER-targeting signal sequence on the protein being synthesized, so an individual ribosome might be membrane-bound when it is making one protein, but free in the cytosol when it makes another protein.

Ribosomes are sometimes referred to as organelles, but the use of the term عضية is often restricted to describing sub-cellular components that include a phospholipid membrane, which ribosomes, being entirely particulate, do not. For this reason, ribosomes may sometimes be described as "non-membranous organelles".

Free ribosomes Edit

Free ribosomes can move about anywhere in the cytosol, but are excluded from the cell nucleus and other organelles. Proteins that are formed from free ribosomes are released into the cytosol and used within the cell. Since the cytosol contains high concentrations of glutathione and is, therefore, a reducing environment, proteins containing disulfide bonds, which are formed from oxidized cysteine residues, cannot be produced within it.

Membrane-bound ribosomes Edit

When a ribosome begins to synthesize proteins that are needed in some organelles, the ribosome making this protein can become "membrane-bound". In eukaryotic cells this happens in a region of the endoplasmic reticulum (ER) called the "rough ER". The newly produced polypeptide chains are inserted directly into the ER by the ribosome undertaking vectorial synthesis and are then transported to their destinations, through the secretory pathway. Bound ribosomes usually produce proteins that are used within the plasma membrane or are expelled from the cell via exocytosis. [58]

In bacterial cells, ribosomes are synthesized in the cytoplasm through the transcription of multiple ribosome gene operons. In eukaryotes, the process takes place both in the cell cytoplasm and in the nucleolus, which is a region within the cell nucleus. The assembly process involves the coordinated function of over 200 proteins in the synthesis and processing of the four rRNAs, as well as assembly of those rRNAs with the ribosomal proteins.

The ribosome may have first originated in an RNA world, appearing as a self-replicating complex that only later evolved the ability to synthesize proteins when amino acids began to appear. [59] Studies suggest that ancient ribosomes constructed solely of rRNA could have developed the ability to synthesize peptide bonds. [60] [61] [62] In addition, evidence strongly points to ancient ribosomes as self-replicating complexes, where the rRNA in the ribosomes had informational, structural, and catalytic purposes because it could have coded for tRNAs and proteins needed for ribosomal self-replication. [63] Hypothetical cellular organisms with self-replicating RNA but without DNA are called ribocytes (or ribocells). [64] [65]

As amino acids gradually appeared in the RNA world under prebiotic conditions, [66] [67] their interactions with catalytic RNA would increase both the range and efficiency of function of catalytic RNA molecules. [59] Thus, the driving force for the evolution of the ribosome from an ancient self-replicating machine into its current form as a translational machine may have been the selective pressure to incorporate proteins into the ribosome's self-replicating mechanisms, so as to increase its capacity for self-replication. [63] [68] [69]

Ribosomes are compositionally heterogeneous between species and even within the same cell, as evidenced by the existence of cytoplasmic and mitochondria ribosomes within the same eukaryotic cells. Certain researchers have suggested that heterogeneity in the composition of ribosomal proteins in mammals is important for gene regulation, بمعنى آخر., the specialized ribosome hypothesis. [70] [71] However, this hypothesis is controversial and the topic of ongoing research. [72] [73]

Heterogeneity in ribosome composition was first proposed to be involved in translational control of protein synthesis by Vince Mauro and Gerald Edelman. [74] They proposed the ribosome filter hypothesis to explain the regulatory functions of ribosomes. Evidence has suggested that specialized ribosomes specific to different cell populations may affect how genes are translated. [75] Some ribosomal proteins exchange from the assembled complex with cytosolic copies [76] suggesting that the structure of the في الجسم الحي ribosome can be modified without synthesizing an entire new ribosome.

Certain ribosomal proteins are absolutely critical for cellular life while others are not. In budding yeast, 14/78 ribosomal proteins are non-essential for growth, while in humans this depends on the cell of study. [77] Other forms of heterogeneity include post-translational modifications to ribosomal proteins such as acetylation, methylation, and phosphorylation. [78] أرابيدوبسيس, [79] [80] [81] [82] Viral internal ribosome entry sites (IRESs) may mediate translations by compositionally distinct ribosomes. For example, 40S ribosomal units without eS25 in yeast and mammalian cells are unable to recruit the CrPV IGR IRES. [83]

Heterogeneity of ribosomal RNA modifications plays an important role in structural maintenance and/or function and most mRNA modifications are found in highly conserved regions. [84] [85] The most common rRNA modifications are pseudouridylation and 2’-O methylation of ribose. [86]


Ribosomes and Protein Synthesis

The synthesis of proteins consumes more of a cell’s energy than any other metabolic process. In turn, proteins account for more mass than any other component of living organisms (with the exception of water), and proteins perform virtually every function of a cell. The process of translation, or protein synthesis, involves the decoding of an mRNA message into a polypeptide product. Amino acids are covalently strung together by interlinking peptide bonds in lengths ranging from approximately 50 amino acid residues to more than 1,000. Each individual amino acid has an amino group (NH2) and a carboxyl (COOH) group. Polypeptides are formed when the amino group of one amino acid forms an amide (i.e., peptide) bond with the carboxyl group of another amino acid ([link]). This reaction is catalyzed by ribosomes and generates one water molecule.

The Protein Synthesis Machinery

In addition to the mRNA template, many molecules and macromolecules contribute to the process of translation. The composition of each component may vary across species for instance, ribosomes may consist of different numbers of rRNAs and polypeptides depending on the organism. However, the general structures and functions of the protein synthesis machinery are comparable from bacteria to human cells. Translation requires the input of an mRNA template, ribosomes, tRNAs, and various enzymatic factors.

Click through the steps of this PBS interactive to see protein synthesis in action.

الريبوسومات

Even before an mRNA is translated, a cell must invest energy to build each of its ribosomes. في بكتريا قولونية, there are between 10,000 and 70,000 ribosomes present in each cell at any given time. A ribosome is a complex macromolecule composed of structural and catalytic rRNAs, and many distinct polypeptides. In eukaryotes, the nucleolus is completely specialized for the synthesis and assembly of rRNAs.

Ribosomes exist in the cytoplasm in prokaryotes and in the cytoplasm and rough endoplasmic reticulum in eukaryotes. Mitochondria and chloroplasts also have their own ribosomes in the matrix and stroma, which look more similar to prokaryotic ribosomes (and have similar drug sensitivities) than the ribosomes just outside their outer membranes in the cytoplasm. Ribosomes dissociate into large and small subunits when they are not synthesizing proteins and reassociate during the initiation of translation. في بكتريا قولونية, the small subunit is described as 30S, and the large subunit is 50S, for a total of 70S (recall that Svedberg units are not additive). Mammalian ribosomes have a small 40S subunit and a large 60S subunit, for a total of 80S. The small subunit is responsible for binding the mRNA template, whereas the large subunit sequentially binds tRNAs. Each mRNA molecule is simultaneously translated by many ribosomes, all synthesizing protein in the same direction: reading the mRNA from 5' to 3' and synthesizing the polypeptide from the N terminus to the C terminus. The complete mRNA/poly-ribosome structure is called a polysome.

TRNAs

The tRNAs are structural RNA molecules that were transcribed from genes by RNA polymerase III. Depending on the species, 40 to 60 types of tRNAs exist in the cytoplasm. Serving as adaptors, specific tRNAs bind to sequences on the mRNA template and add the corresponding amino acid to the polypeptide chain. Therefore, tRNAs are the molecules that actually “translate” the language of RNA into the language of proteins.

Of the 64 possible mRNA codons—or triplet combinations of A, U, G, and C—three specify the termination of protein synthesis and 61 specify the addition of amino acids to the polypeptide chain. Of these 61, one codon (AUG) also encodes the initiation of translation. Each tRNA anticodon can base pair with one of the mRNA codons and add an amino acid or terminate translation, according to the genetic code. For instance, if the sequence CUA occurred on an mRNA template in the proper reading frame, it would bind a tRNA expressing the complementary sequence, GAU, which would be linked to the amino acid leucine.

As the adaptor molecules of translation, it is surprising that tRNAs can fit so much specificity into such a small package. Consider that tRNAs need to interact with three factors: 1) they must be recognized by the correct aminoacyl synthetase (see below) 2) they must be recognized by ribosomes and 3) they must bind to the correct sequence in mRNA.

Aminoacyl tRNA Synthetases

The process of pre-tRNA synthesis by RNA polymerase III only creates the RNA portion of the adaptor molecule. The corresponding amino acid must be added later, once the tRNA is processed and exported to the cytoplasm. Through the process of tRNA “charging,” each tRNA molecule is linked to its correct amino acid by a group of enzymes called aminoacyl tRNA synthetases. At least one type of aminoacyl tRNA synthetase exists for each of the 20 amino acids the exact number of aminoacyl tRNA synthetases varies by species. These enzymes first bind and hydrolyze ATP to catalyze a high-energy bond between an amino acid and adenosine monophosphate (AMP) a pyrophosphate molecule is expelled in this reaction. The activated amino acid is then transferred to the tRNA, and AMP is released.

The Mechanism of Protein Synthesis

As with mRNA synthesis, protein synthesis can be divided into three phases: initiation, elongation, and termination. The process of translation is similar in prokaryotes and eukaryotes. Here we’ll explore how translation occurs in بكتريا قولونية, a representative prokaryote, and specify any differences between prokaryotic and eukaryotic translation.

Initiation of Translation

Protein synthesis begins with the formation of an initiation complex. في بكتريا قولونية, this complex involves the small 30S ribosome, the mRNA template, three initiation factors (IFs IF-1, IF-2, and IF-3), and a special initiator tRNA, called t R N A f M e t

. The initiator tRNA interacts with the start codon AUG (or rarely, GUG), links to a formylated methionine called fMet, and can also bind IF-2. Formylated methionine is inserted by f M e t − t R N A f M e t

at the beginning of every polypeptide chain synthesized by بكتريا قولونية, but it is usually clipped off after translation is complete. When an in-frame AUG is encountered during translation elongation, a non-formylated methionine is inserted by a regular Met-tRNA Met .

في بكتريا قولونية mRNA, a sequence upstream of the first AUG codon, called the Shine-Dalgarno sequence (AGGAGG), interacts with the rRNA molecules that compose the ribosome. This interaction anchors the 30S ribosomal subunit at the correct location on the mRNA template. Guanosine triphosphate (GTP), which is a purine nucleotide triphosphate, acts as an energy source during translation—both at the start of elongation and during the ribosome’s translocation.

In eukaryotes, a similar initiation complex forms, comprising mRNA, the 40S small ribosomal subunit, IFs, and nucleoside triphosphates (GTP and ATP). The charged initiator tRNA, called Met-tRNAأنا, does not bind fMet in eukaryotes, but is distinct from other Met-tRNAs in that it can bind IFs.

Instead of depositing at the Shine-Dalgarno sequence, the eukaryotic initiation complex recognizes the 7-methylguanosine cap at the 5' end of the mRNA. A cap-binding protein (CBP) and several other IFs assist the movement of the ribosome to the 5' cap. Once at the cap, the initiation complex tracks along the mRNA in the 5' to 3' direction, searching for the AUG start codon. Many eukaryotic mRNAs are translated from the first AUG, but this is not always the case. وفق Kozak’s rules, the nucleotides around the AUG indicate whether it is the correct start codon. Kozak’s rules state that the following consensus sequence must appear around the AUG of vertebrate genes: 5'-gccRccAUGG-3'. The R (for purine) indicates a site that can be either A or G, but cannot be C or U. Essentially, the closer the sequence is to this consensus, the higher the efficiency of translation.

Once the appropriate AUG is identified, the other proteins and CBP dissociate, and the 60S subunit binds to the complex of Met-tRNAأنا, mRNA, and the 40S subunit. This step completes the initiation of translation in eukaryotes.

Translation, Elongation, and Termination

In prokaryotes and eukaryotes, the basics of elongation are the same, so we will review elongation from the perspective of بكتريا قولونية. The 50S ribosomal subunit of بكتريا قولونية consists of three compartments: the A (aminoacyl) site binds incoming charged aminoacyl tRNAs. The P (peptidyl) site binds charged tRNAs carrying amino acids that have formed peptide bonds with the growing polypeptide chain but have not yet dissociated from their corresponding tRNA. The E (exit) site releases dissociated tRNAs so that they can be recharged with free amino acids. There is one exception to this assembly line of tRNAs: in بكتريا قولونية, f M e t − t R N A f M e t

is capable of entering the P site directly without first entering the A site. Similarly, the eukaryotic Met-tRNAأنا, with help from other proteins of the initiation complex, binds directly to the P site. In both cases, this creates an initiation complex with a free A site ready to accept the tRNA corresponding to the first codon after the AUG.

During translation elongation, the mRNA template provides specificity. As the ribosome moves along the mRNA, each mRNA codon comes into register, and specific binding with the corresponding charged tRNA anticodon is ensured. If mRNA were not present in the elongation complex, the ribosome would bind tRNAs nonspecifically.

Elongation proceeds with charged tRNAs entering the A site and then shifting to the P site followed by the E site with each single-codon “step” of the ribosome. Ribosomal steps are induced by conformational changes that advance the ribosome by three bases in the 3' direction. The energy for each step of the ribosome is donated by an elongation factor that hydrolyzes GTP. Peptide bonds form between the amino group of the amino acid attached to the A-site tRNA and the carboxyl group of the amino acid attached to the P-site tRNA. The formation of each peptide bond is catalyzed by peptidyl transferase, an RNA-based enzyme that is integrated into the 50S ribosomal subunit. The energy for each peptide bond formation is derived from GTP hydrolysis, which is catalyzed by a separate elongation factor. The amino acid bound to the P-site tRNA is also linked to the growing polypeptide chain. As the ribosome steps across the mRNA, the former P-site tRNA enters the E site, detaches from the amino acid, and is expelled ([link]). Amazingly, the بكتريا قولونية translation apparatus takes only 0.05 seconds to add each amino acid, meaning that a 200-amino acid protein can be translated in just 10 seconds.

Many antibiotics inhibit bacterial protein synthesis. For example, tetracycline blocks the A site on the bacterial ribosome, and chloramphenicol blocks peptidyl transfer. What specific effect would you expect each of these antibiotics to have on protein synthesis?

Tetracycline would directly affect:

Chloramphenicol would directly affect

Termination of translation occurs when a nonsense codon (UAA, UAG, or UGA) is encountered. Upon aligning with the A site, these nonsense codons are recognized by release factors in prokaryotes and eukaryotes that instruct peptidyl transferase to add a water molecule to the carboxyl end of the P-site amino acid. This reaction forces the P-site amino acid to detach from its tRNA, and the newly made protein is released. The small and large ribosomal subunits dissociate from the mRNA and from each other they are recruited almost immediately into another translation initiation complex. After many ribosomes have completed translation, the mRNA is degraded so the nucleotides can be reused in another transcription reaction.

Protein Folding, Modification, and Targeting

During and after translation, individual amino acids may be chemically modified, signal sequences may be appended, and the new protein “folds” into a distinct three-dimensional structure as a result of intramolecular interactions. أ signal sequence is a short tail of amino acids that directs a protein to a specific cellular compartment. These sequences at the amino end or the carboxyl end of the protein can be thought of as the protein’s “train ticket” to its ultimate destination. Other cellular factors recognize each signal sequence and help transport the protein from the cytoplasm to its correct compartment. For instance, a specific sequence at the amino terminus will direct a protein to the mitochondria or chloroplasts (in plants). Once the protein reaches its cellular destination, the signal sequence is usually clipped off.

Many proteins fold spontaneously, but some proteins require helper molecules, called chaperones, to prevent them from aggregating during the complicated process of folding. Even if a protein is properly specified by its corresponding mRNA, it could take on a completely dysfunctional shape if abnormal temperature or pH conditions prevent it from folding correctly.

ملخص القسم

The players in translation include the mRNA template, ribosomes, tRNAs, and various enzymatic factors. The small ribosomal subunit forms on the mRNA template either at the Shine-Dalgarno sequence (prokaryotes) or the 5' cap (eukaryotes). Translation begins at the initiating AUG on the mRNA, specifying methionine. The formation of peptide bonds occurs between sequential amino acids specified by the mRNA template according to the genetic code. Charged tRNAs enter the ribosomal A site, and their amino acid bonds with the amino acid at the P site. The entire mRNA is translated in three-nucleotide “steps” of the ribosome. When a nonsense codon is encountered, a release factor binds and dissociates the components and frees the new protein. Folding of the protein occurs during and after translation.

اتصالات فنية

[link] Many antibiotics inhibit bacterial protein synthesis. For example, tetracycline blocks the A site on the bacterial ribosome, and chloramphenicol blocks peptidyl transfer. What specific effect would you expect each of these antibiotics to have on protein synthesis?

Tetracycline would directly affect:

Chloramphenicol would directly affect

[link] Tetracycline: a Chloramphenicol: c.

راجع الأسئلة

The RNA components of ribosomes are synthesized in the ________.

In any given species, there are at least how many types of aminoacyl tRNA synthetases?

إستجابة مجانية

Transcribe and translate the following DNA sequence (nontemplate strand): 5’-ATGGCCGGTTATTAAGCA-3’

The mRNA would be: 5’-AUGGCCGGUUAUUAAGCA-3’. The protein would be: MAGY. Even though there are six codons, the fifth codon corresponds to a stop, so the sixth codon would not be translated.

Explain how single nucleotide changes can have vastly different effects on protein function.

Nucleotide changes in the third position of codons may not change the amino acid and would have no effect on the protein. Other nucleotide changes that change important amino acids or create or delete start or stop codons would have severe effects on the amino acid sequence of the protein.

قائمة المصطلحات

in eukaryotes, called tRNAأنا a tRNA that interacts with a start codon, binds directly to the ribosome P site, and links to a special methionine to begin a polypeptide chain

Kozak’s rules determines the correct initiation AUG in a eukaryotic mRNA the following consensus sequence must appear around the AUG: 5’-GCC(البيورين)CCAUGجي-3’ the bolded bases are most important peptidyl transferase RNA-based enzyme that is integrated into the 50S ribosomal subunit and catalyzes the formation of peptide bonds polysome mRNA molecule simultaneously being translated by many ribosomes all going in the same direction Shine-Dalgarno sequence (AGGAGG) initiates prokaryotic translation by interacting with rRNA molecules comprising the 30S ribosome signal sequence short tail of amino acids that directs a protein to a specific cellular compartment start codon AUG (or rarely, GUG) on an mRNA from which translation begins always specifies methionine


Structure of a Ribosome

Ribosomes have an incredibly similar structure throughout all forms of life. Scientists attribute this to the ribosome being a very effective and efficient way of synthesizing proteins. Thus, early in the evolution of the various forms of life, the ribosome was universally adopted as the method for translating RNA into proteins. Ribosomes therefore change very little between different organisms. Ribosomes consist of a large and small subunit, which come together around an mRNA molecule when translation takes place. Each subunit is a combination of proteins and RNA, called ribosomal RNA (rRNA). This rRNA is exists in various strands of different length, and is surrounded by the many proteins that create a ribosome. The rRNA acts both to secure the mRNA and tRNA in the ribosome, and as a catalyst to speed the formation of peptide bonds between amino acids.

The small subunit, as seen in the image above, helps to hold the mRNA in place as the ribosome translates it into protein. The larger subunit has various sites involved with different parts of the protein synthesis process. When the tRNA first binds to the mRNA, the P site can bind to these molecules. The P site is named after the polymerization, or construction of polymers, that occurs there. Conformational changes occur in the proteins of the ribosome which causes it to change shapes during the various steps of protein synthesis. As amino acids are added to the chain, tRNAs move from the A site (where new amino acids with tRNAs enter) to the P site, and eventually to the E site (not pictured), where they exit the ribosome without their amino acid. The rRNA that is associated with the ribosome helps attach to the tRNAs as they move through the ribosome, and has been found to help catalyze the formation of peptide bonds. This RNA is known as a ribozyme, or RNA catalyst.

One notable difference between prokaryotic and eukaryotic ribosomes is size. Ribosomes are measured in Svedberg units, which are a measure of how long it takes a molecule to sediment out of solution in a centrifuge. The larger the number, the larger the molecule. Prokaryotic ribosomes are typically 70S, or Svedberg units. A eukaryotic ribosome is usually 80S. Eukaryotic ribosomes are larger because they contain more proteins and more RNA. Prokaryotic ribosomes contain 3 RNA molecules, while eukaryotic ribosomes contain 4 RNA molecules. The differences are subtle, as the ribosomes of each operate in much the same way.


ملخص القسم

The players in translation include the mRNA template, ribosomes, tRNAs, and various enzymatic factors. The small ribosomal subunit binds to the mRNA template either at the Shine-Dalgarno sequence (prokaryotes) or the 5′ cap (eukaryotes). Translation begins at the initiating AUG on the mRNA, specifying methionine. The formation of peptide bonds occurs between sequential amino acids matched to the mRNA template by their tRNAs according to the genetic code. Charged tRNAs enter the ribosomal A site, and their amino acid bonds with the amino acid at the P site. The entire mRNA is translated in three-nucleotide “steps” of the ribosome. When a nonsense codon is encountered, a release factor binds and dissociates the components and frees the new protein. Folding of the protein occurs during and after translation.


مناقشة

Our analysis identified nascent single amino acids that with high confidence contribute to ribosome stalling. The approach taken here to detect these amino acids is based on strict definitions and includes important controls on the analyzed genes such as control for amino acids bias and for possible experimental/protocol biases. In addition, we performed for the first time multi-organismal study of this topic which includes the analysis of both prokaryotes and eukaryotes.

The statistical tests performed here are based on the enrichment of amino acids upstream from the ribosomal P-site, thus, features such as mRNA folding strength which tends to slow ribosomes down when it occurs downstream from the P-site cannot trivially explain our results. In addition, previous studies (على سبيل المثال. [18,39]) have suggested that the effect of rare codons on ribosome stalling tends to be less extreme than the effect of the interaction between the ribosomal exit tunnel and the nascent chain thus, we also believe that the reported results cannot be trivially explained by the use of rare/non-efficient codons (see Additional file 1 for analysis supporting this point).

It is important to mention that currently the biases arise from the ribosome profiling approach and the effect of different protocols are not completely understood [57,58]. Much effort was spent here to consider these possible biases by 1) excluding from the analysis the first 20 codons which are known to be biased [37,44,57] 2) filter low-coverage profiles 3) normalizing each profile by its mean coverage to account for coverage differences [10] 4) normalizing ribo-seq data by mRNA-seq data to account for shared biases between the two fractions [10] 5) analyzing many datasets corresponding to a few different experimental conditions 6) analyzing and comparing nine organisms (including eukaryotes and prokaryotes) 7) excluding pauses which might have been caused by SD sequences that hybridize with the prokaryotic ribosomal RNA [50,55]. Taken together, the reported results are based on a very conservative approach.

One of the major conclusions is related to the relation between positively charged amino acids and ribosome stalling. Previous studies have suggested that in S. cerevisiae positively charged amino acids play a role in ribosome stalling. Our analysis supports this conjecture in S. cerevisiae and also in specific datasets from D. melanogaster و P. falciparum. Therefore, our study suggests that the relation between amino acids charge and ribosomal halting is not universal.

In addition, our analysis suggests that not only positively charged amino acids interact with the RET. Specifically, we show that negatively charged amino acids tend to halt the ribosome via interactions with the exit tunnel in S. cerevisiae (Ingolia وآخرون. 2009, starved condition growth [37]), D. melanogaster (Dunn وآخرون. 2013, Embryos cushion [59]) and H. sapiens (Stumpf وآخرون. 2013, G1 and S phase of HeLa cells [60]). منذ RET is negatively charged [19-21] it makes sense that it may undergo interactions with both positively and negatively charged amino acids. Furthermore, interestingly our analysis suggests that in some cases the negatively charged amino acids may prevent stalling this may be related to charge cancellation with possible positively charged amino acids that co-appear in proximity in the exit tunnel.

Although we discuss the stalling effect of each amino acid on ribosome stalling, we do not claim that the stalling is manipulated by a specific mechanism. In fact, the explanation regarding the exact type of interaction between these amino acids and the ribosome and the reason they differ across the tree of life is an open question for future studies.

The reported results support the conjecture that the amino acids composition of the nascent peptide affects the ribosomal translation speed and might even cause ribosomal arrest. Thus, this finding suggests a complex interaction between the protein co-translational folding, protein amino acid content and ribosomal elongation speed: the translated amino acids affect translation speed which may affect protein folding. Thus, we believe that there is a co-evolution among these variables.

The fact that different stalling amino acids were reported for the different analyzed organisms may suggest that the biochemical properties of the exit tunnel vary along the tree of life and/or in different conditions [61-64]. This finding also provides important insights about heterologous gene expression: the expression of the same protein in different organisms may affect its translation rate simply due to the different nature of the interactions between the protein amino acids and the ribosomal exit tunnels in new organisms. This fact can explain why the topic of heterologous gene expression is often very challenging and why synonymous manipulation on the protein alone is not always sufficient for solving problems in this field.

Finally, as a future research it would be interesting to generalize the results reported here by estimating the effect of short peptides and sets of amino acids (not necessarily neighbor amino acids) in the RET on ribosomal halting. For example, since stalling peptides interfere with translation, they are expected to be selected against to improve translational efficiency. Thus, it would be interesting to examine the relation between the stalling effect of these peptides and their representation in the proteome. However, this mission is statistically challenging due to the exponential increase in the number of sets of amino acids compositions with more than one amino acid.


Ribosome Subunits

Ribosomes in prokaryotes are of a 70S type or contain two subunits. 30-S denote the smaller subunit, and 50-S represent the larger subunit. Ribosomal subunits are large nucleoprotein particles, which possess both حمض نووي (RNA) and several البروتينات. Generally, the molecular weight of ribosome is nearly 2.7×106 Daltons.

16S rRNA and 21 proteins together constitute the formation of the smaller subunit, i.e. 30-S subunit of the ribosome. Besides, 5S plus 23S rRNA and 31 proteins make up the larger subunit, i.e. 50S subunit of the ribosome.

Both the subunits then conjoin to configure a complete 70-S ribosome at the time of protein synthesis. The 70-S type of ribosomes are 25nm wide, and its number per bacterial cell is about 15,000 ribosomes.

Both 50-S and 30-S type of subunits possess three sites for the association of tRNA:

  • أ: This term denotes the aminoacyl chain. It accepts the incoming aminoacylated tRNA.
  • ص: This term denotes the peptidyl chain. It holds the tRNA with the nascent peptide chain.
  • ه: This term represents the exit site, and holds the deacylated tRNA.

As we know, ribosomes are the manufacturing units which ensures the synthesis of protein. Both the 30S and 50S subunit equally plays a fundamental role during the ترجمة من مرنا into protein. The 30S subunit performs a vital role in the association of anticodon site of the adapter tRNA molecule to the mRNA strand transcribed from the DNA.

It also regulates the base pairing of the mRNA codons and tRNA anticodons during the decoding process. Therefore, 30S subunit also accounts for the accuracy in the base-pairing during translation.

The 50S subunit performs a significant role in the binding of the acceptor arm of tRNA. Then, the tRNA initiates the polypeptide chain formation relative to the information provided in the mRNA. It pairs the incoming amino acid on A-site tRNA and the nascent peptide chain attached to the P-site tRNA.

The 3D structure of ribosome reveals that there are 1540 nucleotide piece of RNA and 21 polypeptide chains in the 30S ribosomal subunit. In 50S subunit of prokaryotic ribosomes, there are 2900 nucleotide piece of RNA and 31 polypeptide chains. Through the structure of the ribosome, one can analyse the binding sites for the الحمض الريبي النووي النقال, مرنا و البعض مضادات حيوية targeting the ribosomes.

وظيفة

The individual role of the 30S and 50S subunit is explained below:

30S subunit: It provides the binding site for the incoming transcribed mRNA. Also, the smaller subunit of prokaryotic ribosome ensures specific base-pairing between the codons and the anticodons on the mRNA and tRNA, respectively.

50S subunit: The larger subunit of prokaryote mediates the peptide bond formation during the peptidyl transfer reaction. It also acts as the site of inhibition for many antibiotics, including macrolides, chloramphenicol, clindamycin, and the pleuromutilins.

Moreover, it prevents premature polypeptide hydrolysis. It also functions as a region, to which G-protein factors can bind that regulates initiation, elongation, and termination. Besides this, 50S subunit also helps in the protein folding after the translation. The 50S subunit possesses a peptidyl-transferase activity site, which forms the peptide bond.

Significance

The ribosomes are large RNA-protein complex, and it plays a crucial role in the study of RNA, proteins and antibiotic interaction. Through the structure of the ribosome, we can study the RNA structure and its interactions with proteins. عديدة مضادات حيوية interact with the ribosomes to inhibit the process of translation.

Hence, the role of antibiotics targeting ribosomes can also be studied for medical reasons. The primary function of a ribosome is to facilitate the binding of mRNA with tRNA during ترجمة or protein synthesis. Proteins being basic building blocks of all the living cells, so its synthesis is necessary.


شاهد الفيديو: أسرار الخلايا وعظمة الخالق. معلومات مدهشة (قد 2022).


تعليقات:

  1. An

    نشكرك على نشر ، إن أمكن ، أن تعكس اتجاهات جديدة في هذا الموضوع في المستقبل.

  2. Marrok

    أقترح عليك زيارة موقع يوجد فيه العديد من المقالات حول هذا السؤال.

  3. Wayland

    مفاجأة لكنها حقيقية. مواردك باهظة الثمن. على الأقل في المزاد الخاص بها يمكن بيعها مقابل أموال جيدة.

  4. Zuluk

    أعرف موقعًا مع إجابات على موضوع يثير اهتمامك.

  5. Collis

    عظيم ، هذا رأي مضحك

  6. Ajax

    يجب أن تخبرك على المسار الخطأ.



اكتب رسالة