معلومة

كيف ينقل الدم الخالي من الهيموجلوبين الأكسجين؟

كيف ينقل الدم الخالي من الهيموجلوبين الأكسجين؟


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

القواقع ... لدينا نوع من حلزونات الحديقة الضخمة التي ظهرت مؤخرًا (تقرأ منذ آخر 10 سنوات أو نحو ذلك). حاول كما يمكن للمرء ، من المستحيل تجنبها أثناء القيادة. لا يبدو أن هذه القواقع تحتوي على دم أحمر - أشك في وجود دم على الإطلاق. تخبرني ويكيبيديا أن اللون الأحمر للدم يرجع إلى الهيموجلوبين - الذي يعمل على نقل الأكسجين.

كيف تحصل الحلزون (وأي حيوانات أخرى ليس لها دم أحمر) على الأكسجين؟ أم أن مثل هذه الحيوانات لا تحتاج إلى أكسجين على الإطلاق؟


تحتوي الحلزونات ، مثل معظم الرخويات ، على بروتين يسمى الهيموسيانين يذوب مباشرة في الدملمف ("الدم"). الهيموسيانين عبارة عن بروتينات معدنية تحتوي على النحاس: موقع الارتباط لـ O واحد2 يحتوي الجزيء على ذرتين من النحاس. على عكس الهيموجلوبين ، حيث يتم ربط الأكسجين القابل للانعكاس دون تغيير في حالة أكسدة ذرات Fe (II) في مجموعات الهيم الاصطناعية ، يخضع النحاس في الهيموسيانين للانتقال من النحاس عديم اللون (I) في حالة إزالة الأكسجين إلى النحاس الأزرق ( II) عندما يتأكسد.

بالمناسبة ، هناك أنواع معينة من الأسماك تتعامل مع القليل من الهيموجلوبين أو بدونه - الأسماك الجليدية.


كيف ينقل الدم الخالي من الهيموجلوبين الأكسجين؟ - مادة الاحياء

بمجرد أن ينتشر الأكسجين عبر الحويصلات الهوائية ، فإنه يدخل إلى مجرى الدم وينتقل إلى الأنسجة حيث يتم تفريغه ، وينتشر ثاني أكسيد الكربون من الدم إلى الحويصلات الهوائية ليتم طرده من الجسم. على الرغم من أن تبادل الغازات عملية مستمرة ، يتم نقل الأكسجين وثاني أكسيد الكربون بواسطة آليات مختلفة.

أهداف التعلم

  • صف كيف يرتبط الأكسجين بالهيموجلوبين وينتقل إلى أنسجة الجسم
  • اشرح كيف ينتقل ثاني أكسيد الكربون من أنسجة الجسم إلى الرئتين

نقل الأكسجين عبر المجمعات المعدنية

تتكون معقدات أيونات المعادن من أيون معدني مرتبط عبره تنسيق السندات التساهمية (الشكل 1) يسمى عدد قليل من الأنيونات أو الجزيئات المحايدة يجند. على سبيل المثال ، الأمونيا (NH3) يجند المستخدم في هذه التجربة هو أ يجند أحادي بمعنى آخر., يحتل كل يجند أحادي في مجمع أيون فلزي موقعًا واحدًا فقط في مجال التنسيق لأيون فلز. تحتوي بعض الترابطات على ذرتين أو أكثر من ذرات مانحة للزوج الإلكتروني يمكن أن تنسق في وقت واحد مع أيون معدني وتحتل موقعين أو أكثر من مواقع التنسيق تسمى هذه الروابط. يجند متعدد الأطراف. تُعرف أيضًا باسم عوامل مخلبية (من الكلمة اليونانية التي تعني & quotclaw & quot) لأنها تبدو وكأنها تستوعب أيون المعدن بين ذرتين أو أكثر من ذرات مانحة لزوج الإلكترون. واحدة من أهم فئات العوامل المخلبية في الطبيعة هي البورفيرينات (الشكل 1 أ). يمكن لجزيء البورفيرين أن ينسق مع معدن باستخدام ذراته النيتروجينية الأربعة كمانحين لزوج الإلكترون ، وبالتالي فإن البروفيرينات عبارة عن روابط رباعية. ال رقم التنسيق بالنسبة للمعدن ، يشير إلى العدد الإجمالي لمواقع التنسيق المشغولة حول أيون المعدن المركزي (أي, العدد الإجمالي للروابط المعدنية في المجمع).


أجزاء الدم الفردية

يتكون الدم من حوالي 55٪ من بلازما الدم وحوالي 45٪ من أنواع مختلفة من خلايا الدم. بلازما الدم سائل أصفر فاتح معكر قليلاً. أكثر من 90٪ من بلازما الدم عبارة عن ماء ، بينما أقل من 10٪ تتكون من مواد مذابة ، معظمها بروتينات. تحتوي بلازما الدم أيضًا على إلكتروليتات وفيتامينات وعناصر مغذية مثل الجلوكوز والأحماض الأمينية. أكثر من 99٪ من الجزيئات الصلبة في الدم هي خلايا تعرف باسم خلايا الدم الحمراء (كرات الدم الحمراء) بسبب لونها الأحمر. الباقي عبارة عن خلايا دم بيضاء شاحبة أو عديمة اللون (الكريات البيض) وصفائح دموية (صفيحات).

يتكون الدم من خلايا الدم والبلازما

خلايا الدم الحمراء تبدو مثل الأقراص التي تكون أرق في المنتصف. يمكنهم بسهولة تغيير الشكل إلى & # x0201csqueeze من خلال & # x0201d الأوعية الدموية الضيقة. على عكس العديد من الخلايا الأخرى ، لا تحتوي خلايا الدم الحمراء على نواة ("مركز المعلومات"). تحتوي جميع خلايا الدم الحمراء على صبغة حمراء تعرف باسم الهيموجلوبين. يرتبط الأكسجين بالهيموجلوبين ، وينتقل في جميع أنحاء الجسم بهذه الطريقة. في الأوعية الدموية الدقيقة في الرئة ، تلتقط خلايا الدم الحمراء الأكسجين من الهواء المستنشق وتنقله عبر مجرى الدم إلى جميع أجزاء الجسم. عندما يصلون إلى هدفهم ، يطلقونه مرة أخرى. تحتاج الخلايا إلى الأكسجين لعملية التمثيل الغذائي ، مما يؤدي إلى إنتاج ثاني أكسيد الكربون كمنتج فضلات. يتم امتصاص ثاني أكسيد الكربون من الخلايا عن طريق بلازما الدم (يرتبط بعضها بالهيموجلوبين أيضًا) ويتم نقله مرة أخرى إلى الرئتين في مجرى الدم. هناك يترك الجسم عندما نزفر.

يمكن لخلايا الدم الحمراء أيضًا التقاط أو إطلاق الهيدروجين والنيتروجين. عن طريق التقاط الهيدروجين أو إطلاقه ، يساعدون في الحفاظ على استقرار درجة الحموضة في الدم عندما يطلقون النيتروجين ، تتوسع الأوعية الدموية ، وينخفض ​​ضغط الدم. تعيش خلايا الدم الحمراء لمدة 120 يومًا تقريبًا. عندما يتقدمون في السن أو يتضررون ، يتم تكسيرهم في نخاع العظام أو الطحال أو الكبد.

خلايا الدم البيضاء (الكريات البيض) لها نواة خلوية ولا تحتوي على الهيموجلوبين. هناك أنواع مختلفة من خلايا الدم البيضاء. يتم تصنيفها وفقًا لكيفية تشكيل نواتها وما يبدو عليه داخل الخلية تحت المجهر. تحتوي الخلايا الحبيبية على حبيبات صغيرة بداخلها. تحتوي الخلايا الوحيدة والخلايا الليمفاوية أيضًا على حبيبات ، لكن حبيباتها صغيرة جدًا ولا يمكن رؤيتها تحت المجهر. يوجد عدد أكبر بكثير من خلايا الدم الحمراء من خلايا الدم البيضاء في الدم. لكن يمكن لخلايا الدم البيضاء أن تترك مجرى الدم وتنتقل إلى أنسجة الجسم.

تلعب خلايا الدم البيضاء دورًا مهمًا في جهاز المناعة. هنا خلايا الدم المختلفة لها وظائف مختلفة: بعضها يحارب الدخلاء مثل البكتيريا والفيروسات والطفيليات أو الفطريات نفسها ويجعلها غير ضارة. يصنع البعض الآخر أجسامًا مضادة تستهدف على وجه التحديد الأجسام الغريبة أو الجراثيم مثل الفيروسات. تلعب الكريات البيض أيضًا دورًا في تفاعلات الحساسية: على سبيل المثال ، فهي السبب في إصابة الأشخاص المصابين بحساسية عثة الغبار بسيلان الأنف عند ملامستهم للغبار. يمكن أن تقتل بعض الخلايا الليمفاوية أيضًا الخلايا السرطانية التي تطورت في أماكن أخرى من الجسم. معظم خلايا الدم البيضاء لها عمر يتراوح من بضع ساعات إلى عدة أيام. يمكن لبعض الخلايا الليمفاوية البقاء في الجسم لسنوات عديدة.

الصفائح الدموية تبدو (الصفيحات) أيضًا على شكل أقراص صغيرة ، مثلها مثل خلايا الدم الحمراء ، ولا تحتوي أيضًا على نواة خلية. لكنها أصغر بكثير من خلايا الدم الحمراء. يلعبون دورًا مهمًا في تخثر الدم: في حالة تلف أحد الأوعية الدموية & # x02013 على سبيل المثال ، إذا جرحت نفسك عن طريق الخطأ بسكين & # x02013 ، تبدأ عملية الشفاء بتجمع الصفائح الدموية وتجمعها معًا داخل الجدار التالف من الأوعية الدموية. يؤدي هذا بسرعة إلى تكوين سدادة وإغلاق الجرح مؤقتًا. في الوقت نفسه ، تصنع خيوط بروتينية قوية وتثبت التكتل في مكانه ، متصل بالجرح. تعيش الصفيحات عادة من 5 إلى 9 أيام فقط. تتحلل الصفيحات القديمة بشكل رئيسي في الطحال.


نقل الغازات

النشاط الرئيسي الآخر في الرئتين هو عملية التنفس ، عملية تبادل الغازات. وتتمثل وظيفة التنفس في توفير الأكسجين لتستخدمه خلايا الجسم أثناء التنفس الخلوي والتخلص من ثاني أكسيد الكربون ، وهو نفايات ناتجة عن التنفس الخلوي ، من الجسم. من أجل حدوث تبادل الأكسجين وثاني أكسيد الكربون ، يجب نقل كلا الغازين بين مواقع التنفس الخارجية والداخلية. على الرغم من أن ثاني أكسيد الكربون أكثر قابلية للذوبان من الأكسجين في الدم ، يتطلب كلا الغازين نظام نقل متخصص لغالبية جزيئات الغاز ليتم نقلها بين الرئتين والأنسجة الأخرى.

نقل الأكسجين في الدم

على الرغم من أن الأكسجين ينتقل عبر الدم ، فقد تتذكر أن الأكسجين لا يذوب كثيرًا في السوائل. تذوب كمية صغيرة من الأكسجين في الدم وتنتقل في مجرى الدم ، لكنها لا تمثل سوى 1.5٪ من الكمية الإجمالية. يتم نقل غالبية جزيئات الأكسجين من الرئتين إلى أنسجة الجسم عن طريق نظام نقل متخصص ، والذي يعتمد على كريات الدم الحمراء - خلايا الدم الحمراء. تحتوي كريات الدم الحمراء على البروتين المعدني ، الهيموغلوبين ، الذي يعمل على ربط جزيئات الأكسجين بكريات الدم الحمراء ([رابط]). الهيم هو جزء من الهيموجلوبين يحتوي على الحديد ، والهيم هو الذي يربط الأكسجين. يحتوي جزيء هيموجلوبين واحد على جزيئات هيم المحتوية على الحديد ، ولهذا السبب ، فإن كل جزيء هيموجلوبين قادر على حمل ما يصل إلى أربعة جزيئات من الأكسجين. عندما ينتشر الأكسجين عبر الغشاء التنفسي من الحويصلات الهوائية إلى الشعيرات الدموية ، فإنه ينتشر أيضًا في خلايا الدم الحمراء ويرتبط بالهيموجلوبين. يصف التفاعل الكيميائي القابل للانعكاس التالي إنتاج المنتج النهائي ، أوكسي هيموغلوبين (Hb – O2) ، والذي يتكون عندما يرتبط الأكسجين بالهيموجلوبين. Oxyhemoglobin هو جزيء ذو لون أحمر ساطع يساهم في اللون الأحمر الساطع للدم المؤكسج.

في هذه الصيغة ، Hb يمثل الهيموغلوبين المنخفض ، أي الهيموغلوبين الذي لا يحتوي على أكسجين مرتبط به. هناك العديد من العوامل التي تدخل في مدى سهولة ارتباط الهيم بالأكسجين وفصله عنه ، والتي ستتم مناقشتها في الأقسام اللاحقة.

وظيفة الهيموجلوبين

يتكون الهيموغلوبين من وحدات فرعية ، وهي بنية بروتينية يشار إليها بالبنية الرباعية. يتم ترتيب كل من الوحدات الفرعية الأربع التي يتكون منها الهيموجلوبين بطريقة تشبه الحلقة ، مع ربط ذرة حديد تساهميًا بالهيم في مركز كل وحدة فرعية. يتسبب ارتباط جزيء الأكسجين الأول في حدوث تغيير في تكوين الهيموجلوبين مما يسمح للجزيء الثاني من الأكسجين بالارتباط بسهولة أكبر. نظرًا لأن كل جزيء من الأكسجين مرتبط ، فإنه يسهل ارتباط الجزيء التالي ، حتى يشغل الأكسجين جميع مواقع الهيم الأربعة. يحدث العكس أيضًا: بعد أن ينفصل جزيء الأكسجين الأول ويتم "إسقاطه" في الأنسجة ، ينفصل جزيء الأكسجين التالي بسهولة أكبر. عندما يتم احتلال جميع مواقع الهيم الأربعة ، يُقال أن الهيموجلوبين مشبع. عند احتلال موقع إلى ثلاثة مواقع للهيم ، يُقال إن الهيموجلوبين مشبع جزئيًا. لذلك ، عند النظر في الدم ككل ، فإن النسبة المئوية لوحدات الهيم المتاحة المرتبطة بالأكسجين في وقت معين تسمى تشبع الهيموجلوبين. تشبع الهيموغلوبين بنسبة 100 بالمائة يعني أن كل وحدة هيم في كل كريات الدم الحمراء في الجسم مرتبطة بالأكسجين. في الأشخاص الأصحاء الذين يتمتعون بمستويات طبيعية من الهيموجلوبين ، يتراوح تشبع الهيموجلوبين عمومًا من 95 بالمائة إلى 99 بالمائة.

تفكك الأكسجين من الهيموجلوبين

يعد الضغط الجزئي جانبًا مهمًا من جوانب ارتباط الأكسجين بالهيم وانفصاله عنه. ان منحنى تفكك الأكسجين - الهيموجلوبين هو رسم بياني يصف علاقة الضغط الجزئي بربط الأكسجين بالهيم وتفككه اللاحق عن الهيم ([رابط]). تذكر أن الغازات تنتقل من منطقة ذات ضغط جزئي أعلى إلى منطقة ذات ضغط جزئي منخفض. بالإضافة إلى ذلك ، يزداد تقارب جزيء الأكسجين مع الهيم مع ارتباط المزيد من جزيئات الأكسجين. لذلك ، في منحنى تشبع الأكسجين - الهيموجلوبين ، مع زيادة الضغط الجزئي للأكسجين ، يرتبط عدد أكبر نسبيًا من جزيئات الأكسجين بالهيم. ليس من المستغرب أن يوضح منحنى تشبع / تفكك الأكسجين والهيموجلوبين أيضًا أنه كلما انخفض الضغط الجزئي للأكسجين ، قل عدد جزيئات الأكسجين المرتبطة بالهيم. نتيجة لذلك ، يلعب الضغط الجزئي للأكسجين دورًا رئيسيًا في تحديد درجة ارتباط الأكسجين بالهيم في موقع الغشاء التنفسي ، وكذلك درجة تفكك الأكسجين من الهيم في موقع أنسجة الجسم.

تعمل الآليات الكامنة وراء منحنى تشبع / تفكك الأكسجين والهيموجلوبين أيضًا كآليات تحكم تلقائية تنظم كمية الأكسجين التي يتم توصيلها إلى الأنسجة المختلفة في جميع أنحاء الجسم. هذا مهم لأن بعض الأنسجة لديها معدل استقلاب أعلى من غيرها. تستخدم الأنسجة عالية النشاط ، مثل العضلات ، الأكسجين بسرعة لإنتاج ATP ، مما يقلل الضغط الجزئي للأكسجين في الأنسجة إلى حوالي 20 ملم زئبق. يبلغ الضغط الجزئي للأكسجين داخل الشعيرات الدموية حوالي 100 ملم زئبق ، وبالتالي يصبح الفرق بين الاثنين مرتفعًا جدًا ، حوالي 80 ملم زئبق. نتيجة لذلك ، ينفصل عدد أكبر من جزيئات الأكسجين عن الهيموجلوبين ويدخل الأنسجة. والعكس صحيح بالنسبة للأنسجة ، مثل الدهون (دهون الجسم) ، التي لديها معدلات استقلاب منخفضة. نظرًا لأن هذه الخلايا تستخدم كمية أقل من الأكسجين ، فإن الضغط الجزئي للأكسجين داخل هذه الأنسجة يظل مرتفعًا نسبيًا ، مما يؤدي إلى عدد أقل من جزيئات الأكسجين التي تنفصل عن الهيموجلوبين وتدخل في السائل الخلالي للأنسجة. على الرغم من أن الدم الوريدي غير مؤكسج ، إلا أن بعض الأكسجين لا يزال مرتبطًا بالهيموغلوبين في خلايا الدم الحمراء. يوفر هذا احتياطيًا من الأكسجين يمكن استخدامه عندما تطلب الأنسجة فجأة المزيد من الأكسجين.

تؤثر العوامل الأخرى غير الضغط الجزئي أيضًا على منحنى تشبع / تفكك الأكسجين - الهيموجلوبين. على سبيل المثال ، تؤدي درجة الحرارة المرتفعة إلى تحفيز الهيموغلوبين والأكسجين على الانفصال بشكل أسرع ، بينما تمنع درجة الحرارة المنخفضة التفكك (انظر [الرابط]، وسط). ومع ذلك ، فإن جسم الإنسان ينظم درجة الحرارة بإحكام ، لذلك قد لا يؤثر هذا العامل على تبادل الغازات في جميع أنحاء الجسم. الاستثناء من ذلك هو الأنسجة شديدة النشاط ، والتي قد تطلق كمية من الطاقة أكبر من تلك التي يتم إطلاقها كحرارة. نتيجة لذلك ، ينفصل الأكسجين بسهولة عن الهيموجلوبين ، وهي آلية تساعد على تزويد الأنسجة النشطة بمزيد من الأكسجين.

يمكن أن تؤثر هرمونات معينة ، مثل الأندروجينات والإبينفرين وهرمونات الغدة الدرقية وهرمون النمو ، على منحنى تشبع / تفكك الأكسجين والهيموجلوبين عن طريق تحفيز إنتاج مركب يسمى 2،3-بيسفوسفوجليسيرات (BPG) بواسطة كريات الدم الحمراء. BPG هو منتج ثانوي لتحلل السكر. نظرًا لأن كريات الدم الحمراء لا تحتوي على الميتوكوندريا ، فإن تحلل السكر هو الطريقة الوحيدة التي تنتج بها هذه الخلايا ATP. يعزز BPG تفكك الأكسجين من الهيموغلوبين. لذلك ، كلما زاد تركيز BPG ، كلما كان الأكسجين ينفصل بسهولة عن الهيموجلوبين ، على الرغم من ضغطه الجزئي.

يعتبر الرقم الهيدروجيني للدم عاملاً آخر يؤثر على منحنى تشبع / تفكك الأكسجين والهيموجلوبين (انظر [الرابط]). ال تأثير بوهر هي ظاهرة تنشأ من العلاقة بين درجة الحموضة وتقارب الأكسجين للهيموجلوبين: إن درجة الحموضة الأقل والأكثر حمضية تعزز تفكك الأكسجين عن الهيموغلوبين. في المقابل ، فإن درجة الحموضة الأعلى أو الأكثر أساسية تمنع تفكك الأكسجين من الهيموغلوبين. كلما زادت كمية ثاني أكسيد الكربون في الدم ، زاد عدد الجزيئات التي يجب تحويلها ، والتي بدورها تولد أيونات الهيدروجين وبالتالي تخفض درجة الحموضة في الدم. علاوة على ذلك ، قد يصبح الرقم الهيدروجيني في الدم أكثر حمضية عند إطلاق بعض المنتجات الثانوية لعملية التمثيل الغذائي للخلايا ، مثل حمض اللاكتيك وحمض الكربونيك وثاني أكسيد الكربون ، في مجرى الدم.

الهيموغلوبين للجنين

للجنين دوران خاص به مع كريات الدم الحمراء الخاصة به ، ومع ذلك ، فإنه يعتمد على الأم في الحصول على الأكسجين. يتم إمداد الجنين بالدم عن طريق الحبل السري الذي يتصل بالمشيمة ويفصله عن دم الأم بواسطة المشيماء. تشبه آلية تبادل الغازات عند المشيماء آلية تبادل الغازات في الغشاء التنفسي. ومع ذلك ، فإن الضغط الجزئي للأكسجين يكون أقل في دم الأم في المشيمة ، بحوالي 35 إلى 50 ملم زئبق ، مما هو عليه في الدم الشرياني للأم. الفرق في الضغوط الجزئية بين دم الأم والجنين ليس كبيرًا ، حيث يبلغ الضغط الجزئي للأكسجين في دم الجنين عند المشيمة حوالي 20 ملم زئبق. لذلك ، لا يوجد الكثير من انتشار الأكسجين في إمداد دم الجنين. يتغلب الهيموجلوبين لدى الجنين على هذه المشكلة من خلال تقارب أكبر للأكسجين من الهيموغلوبين الأمومي ([رابط]). يحتوي كل من الهيموغلوبين الجنيني والبالغ على أربع وحدات فرعية ، لكن اثنتين من الوحدات الفرعية للهيموجلوبين الجنيني لها بنية مختلفة تجعل الهيموجلوبين الجنيني أكثر تقاربًا للأكسجين من الهيموجلوبين البالغ.

نقل ثاني أكسيد الكربون في الدم

يتم نقل ثاني أكسيد الكربون من خلال ثلاث آليات رئيسية. أول آلية لنقل ثاني أكسيد الكربون هي عن طريق بلازما الدم ، حيث تذوب بعض جزيئات ثاني أكسيد الكربون في الدم. الآلية الثانية هي النقل على شكل بيكربونات (HCO3 -) ، والذي يذوب أيضًا في البلازما. الآلية الثالثة لنقل ثاني أكسيد الكربون مشابهة لنقل الأكسجين بواسطة كريات الدم الحمراء ([رابط]).

ثاني أكسيد الكربون المذاب

على الرغم من أن ثاني أكسيد الكربون لا يعتبر عالي الذوبان في الدم ، إلا أن جزءًا صغيرًا - حوالي 7 إلى 10 بالمائة - من ثاني أكسيد الكربون الذي ينتشر في الدم من الأنسجة يذوب في البلازما. ثم ينتقل ثاني أكسيد الكربون المذاب في مجرى الدم وعندما يصل الدم إلى الشعيرات الدموية الرئوية ، ينتشر ثاني أكسيد الكربون المذاب عبر الغشاء التنفسي إلى الحويصلات الهوائية ، حيث يتم بعد ذلك الزفير أثناء التهوية الرئوية.

عازلة بيكربونات

يتم نقل جزء كبير - حوالي 70 في المائة - من جزيئات ثاني أكسيد الكربون التي تنتشر في الدم إلى الرئتين على شكل بيكربونات. يتم إنتاج معظم البيكربونات في كريات الدم الحمراء بعد انتشار ثاني أكسيد الكربون في الشعيرات الدموية ، وبالتالي في خلايا الدم الحمراء. أنهيدراز الكربونيك (كاليفورنيا) يسبب ثاني أكسيد الكربون والماء لتكوين حمض الكربونيك (H2كو3) ، الذي يتفكك إلى أيونيين: البيكربونات (HCO3 -) والهيدروجين (H +). الصيغة التالية تصور رد الفعل هذا:

تميل البيكربونات إلى التراكم في كريات الدم الحمراء ، بحيث يكون هناك تركيز أكبر من البيكربونات في كريات الدم الحمراء مقارنة ببلازما الدم المحيطة. نتيجة لذلك ، سيترك بعض البيكربونات كريات الدم الحمراء وينخفض ​​تدرج تركيزها إلى البلازما في مقابل أيونات الكلوريد (Cl -). يشار إلى هذه الظاهرة باسم تحول الكلوريد ويحدث بسبب استبدال أيون سالب بأيون سالب آخر ، لا تتغير الشحنة الكهربائية لخلايا الدم الحمراء ولا شحنة الدم.

في الشعيرات الدموية الرئوية ، يتم عكس التفاعل الكيميائي الذي أنتج البيكربونات (كما هو موضح أعلاه) ، ويكون ثاني أكسيد الكربون والماء المنتج. يدخل جزء كبير من البيكربونات في البلازما إلى كريات الدم الحمراء مقابل أيونات الكلوريد. تتحد أيونات الهيدروجين وأيونات البيكربونات لتكوين حمض الكربونيك ، والذي يتم تحويله إلى ثاني أكسيد الكربون والماء بواسطة أنهيدراز الكربونيك. ينتشر ثاني أكسيد الكربون خارج كريات الدم الحمراء إلى البلازما ، حيث يمكن أن ينتشر عبر الغشاء التنفسي إلى الحويصلات الهوائية ليتم زفيره أثناء التهوية الرئوية.

كاربامينوهيموغلوبين

يرتبط حوالي 20 بالمائة من ثاني أكسيد الكربون بالهيموجلوبين وينتقل إلى الرئتين. لا يرتبط ثاني أكسيد الكربون بالحديد كما يفعل الأكسجين بدلاً من ذلك ، ويربط ثاني أكسيد الكربون شقوق الأحماض الأمينية على أجزاء الغلوبين من الهيموجلوبين لتكوينها كاربامينوهيموغلوبين، والذي يتشكل عند ارتباط الهيموجلوبين وثاني أكسيد الكربون. عندما لا يقوم الهيموغلوبين بنقل الأكسجين ، فإنه يميل إلى أن يكون له نغمة أرجوانية مزرقة ، مما يخلق لونًا كستنائيًا أغمق نموذجيًا للدم غير المؤكسج. الصيغة التالية تصور هذا التفاعل القابل للانعكاس:

على غرار نقل الأكسجين بواسطة الهيم ، يعتمد ارتباط وتفكك ثاني أكسيد الكربون من وإلى الهيموجلوبين على الضغط الجزئي لثاني أكسيد الكربون. لأن ثاني أكسيد الكربون يتم إطلاقه من الرئتين ، فإن الدم الذي يغادر الرئتين ويصل إلى أنسجة الجسم يكون لديه ضغط جزئي لثاني أكسيد الكربون أقل من الموجود في الأنسجة. نتيجة لذلك ، يترك ثاني أكسيد الكربون الأنسجة بسبب ارتفاع ضغطه الجزئي ، ويدخل الدم ، ثم ينتقل إلى خلايا الدم الحمراء ، ملزمة بالهيموجلوبين. في المقابل ، في الشعيرات الدموية الرئوية ، يكون الضغط الجزئي لثاني أكسيد الكربون مرتفعًا مقارنة بالحويصلات الهوائية. نتيجة لذلك ، ينفصل ثاني أكسيد الكربون بسهولة عن الهيموجلوبين وينتشر عبر الغشاء التنفسي في الهواء.

بالإضافة إلى الضغط الجزئي لثاني أكسيد الكربون ، فإن تشبع الهيموجلوبين بالأكسجين والضغط الجزئي للأكسجين في الدم يؤثران أيضًا على تقارب الهيموجلوبين لثاني أكسيد الكربون. ال تأثير هالدين هي ظاهرة تنشأ من العلاقة بين الضغط الجزئي للأكسجين وتقارب الهيموجلوبين لثاني أكسيد الكربون. الهيموغلوبين المشبع بالأكسجين لا يربط بسهولة بثاني أكسيد الكربون. ومع ذلك ، عندما لا يرتبط الأكسجين بالهيم ويكون الضغط الجزئي للأكسجين منخفضًا ، يرتبط الهيموجلوبين بسهولة بثاني أكسيد الكربون.

شاهد هذا الفيديو لترى انتقال الأكسجين من الرئتين إلى الأنسجة. لماذا الدم المؤكسج أحمر فاتح ، في حين أن الدم غير المؤكسج يميل إلى أن يكون أكثر من اللون الأرجواني؟

مراجعة الفصل

يتم نقل الأكسجين بشكل أساسي عبر الدم عن طريق كريات الدم الحمراء. تحتوي هذه الخلايا على بروتين معدني يسمى الهيموجلوبين ، والذي يتكون من أربع وحدات فرعية ذات بنية تشبه الحلقة. تحتوي كل وحدة فرعية على ذرة واحدة من الحديد مرتبطة بجزيء من الهيم. يربط هيم الأكسجين بحيث يمكن لكل جزيء من جزيئات الهيموجلوبين أن يرتبط بما يصل إلى أربعة جزيئات من الأكسجين. عندما ترتبط جميع وحدات الهيم في الدم بالأكسجين ، يعتبر الهيموغلوبين مشبعًا. يكون الهيموغلوبين مشبعًا جزئيًا عندما ترتبط بعض وحدات الهيم بالأكسجين فقط. يعتبر منحنى تشبع / تفكك الأكسجين والهيموجلوبين طريقة شائعة لتصوير العلاقة بين مدى سهولة ارتباط الأكسجين بالهيموجلوبين أو انفصاله عنه كدالة للضغط الجزئي للأكسجين. مع زيادة الضغط الجزئي للأكسجين ، كلما كان الهيموجلوبين أكثر ارتباطًا بالأكسجين. في الوقت نفسه ، بمجرد ارتباط جزيء واحد من الأكسجين بالهيموجلوبين ، فإن جزيئات الأكسجين الإضافية ترتبط بسهولة بالهيموجلوبين. يمكن لعوامل أخرى مثل درجة الحرارة ودرجة الحموضة والضغط الجزئي لثاني أكسيد الكربون وتركيز 2،3-بيسفوسفوجليسيرات أن تعزز أو تمنع ارتباط الهيموجلوبين والأكسجين أيضًا. الهيموغلوبين الجنيني له بنية مختلفة عن الهيموغلوبين البالغ ، مما يؤدي إلى أن الهيموغلوبين الجنيني له تقارب أكبر للأكسجين من الهيموغلوبين البالغ.

ينتقل ثاني أكسيد الكربون في الدم عن طريق ثلاث آليات مختلفة: مثل ثاني أكسيد الكربون المذاب ، أو البيكربونات ، أو الكربامينوهيموغلوبين. يتبقى جزء صغير من ثاني أكسيد الكربون. أكبر كمية من ثاني أكسيد الكربون المنقول هي بيكربونات ، تتشكل في كريات الدم الحمراء. من أجل هذا التحويل ، يتم دمج ثاني أكسيد الكربون مع الماء بمساعدة إنزيم يسمى الأنهيدراز الكربوني. يشكل هذا المزيج حمض الكربونيك ، الذي يتفكك تلقائيًا إلى أيونات البيكربونات والهيدروجين. عندما تتراكم البيكربونات في كريات الدم الحمراء ، يتم نقلها عبر الغشاء إلى البلازما في مقابل أيونات الكلوريد بواسطة آلية تسمى تحول الكلوريد. في الشعيرات الدموية الرئوية ، تدخل البيكربونات إلى كريات الدم الحمراء مقابل أيونات الكلوريد ، ويتم عكس التفاعل مع الأنهيدراز الكربوني ، مما يؤدي إلى تكوين ثاني أكسيد الكربون والماء. ثم ينتشر ثاني أكسيد الكربون خارج كريات الدم الحمراء وعبر الغشاء التنفسي في الهواء. كمية وسيطة من ثاني أكسيد الكربون ترتبط مباشرة بالهيموجلوبين لتكوين الكاربامينوهيموغلوبين. تؤثر الضغوط الجزئية لثاني أكسيد الكربون والأكسجين ، بالإضافة إلى تشبع الهيموجلوبين بالأكسجين ، على مدى سهولة ارتباط الهيموجلوبين بثاني أكسيد الكربون. كلما كان الهيموجلوبين أقل تشبعًا وكلما انخفض الضغط الجزئي للأكسجين في الدم ، كلما كان الهيموجلوبين أكثر ارتباطًا بثاني أكسيد الكربون. هذا مثال على تأثير هالدين.

أسئلة الارتباط التفاعلي

شاهد هذا الفيديو لترى انتقال الأكسجين من الرئتين إلى الأنسجة. لماذا الدم المؤكسج أحمر فاتح ، في حين أن الدم غير المؤكسج يميل إلى أن يكون أكثر من اللون الأرجواني؟

عندما يرتبط الأكسجين بجزيء الهيموجلوبين ، يتم تكوين أوكسي هيموغلوبين ، الذي له لون أحمر. يميل الهيموغلوبين غير المرتبط بالأكسجين إلى أن يكون أكثر من الأزرق والأرجواني. يحتوي الدم المؤكسج الذي ينتقل عبر الشرايين الجهازية على كميات كبيرة من أوكسي هيموغلوبين. عندما يمر الدم عبر الأنسجة ، يتم إطلاق الكثير من الأكسجين في الشعيرات الدموية الجهازية. وبالتالي ، فإن الدم غير المؤكسج العائد عبر الأوردة الجهازية يحتوي على كميات أصغر بكثير من أوكسي هيموغلوبين. كلما زاد عدد الأوكسي هيموغلوبين الموجود في الدم ، كلما كان السائل أكثر احمرارًا. نتيجة لذلك ، سيكون الدم المؤكسج أكثر احمرارًا من الدم غير المؤكسج.

راجع الأسئلة

يتشكل أوكسي هيموغلوبين عن طريق تفاعل كيميائي بين أي مما يلي؟

  1. الهيموجلوبين وثاني أكسيد الكربون
  2. أنهيدراز الكربونيك وثاني أكسيد الكربون
  3. الهيموغلوبين والأكسجين
  4. أنهيدراز الكربونيك والأكسجين

أي من العوامل التالية يلعب دورًا في منحنى تشبع / تفكك الأكسجين - الهيموغلوبين؟

أي مما يلي يحدث أثناء تحول الكلوريد؟

  1. تتم إزالة الكلوريد من كريات الدم الحمراء.
  2. يتم استبدال الكلوريد بالبيكربونات.
  3. تتم إزالة بيكربونات من كرات الدم الحمراء.
  4. يتم إزالة البيكربونات من الدم.

يعزز الضغط الجزئي المنخفض للأكسجين ارتباط الهيموجلوبين بثاني أكسيد الكربون. هذا مثال على ________.

أسئلة التفكير النقدي

قارن وقارن بين الهيموجلوبين البالغ والهيموجلوبين الجنيني.

يقوم كل من الهيموجلوبين البالغ والجنين بنقل الأكسجين عبر جزيئات الحديد. ومع ذلك ، فإن الهيموغلوبين الجنيني لديه تقارب أكبر بحوالي 20 ضعفًا للأكسجين من الهيموغلوبين لدى البالغين. ويرجع ذلك إلى الاختلاف في التركيب الهيموجلوبين الجنيني له وحدتان فرعيتان لهما بنية مختلفة قليلاً عن الوحدات الفرعية للهيموجلوبين البالغ.

صف العلاقة بين الضغط الجزئي للأكسجين وربط الأكسجين بالهيموجلوبين.

يتم وصف العلاقة بين الضغط الجزئي للأكسجين وربط الهيموجلوبين بالأكسجين من خلال منحنى تشبع / تفكك الأكسجين - الهيموجلوبين. مع زيادة الضغط الجزئي للأكسجين ، يزداد عدد جزيئات الأكسجين المرتبطة بالهيموجلوبين ، مما يزيد من تشبع الهيموجلوبين.

صف ثلاث طرق يمكن من خلالها نقل ثاني أكسيد الكربون.

يمكن نقل ثاني أكسيد الكربون بثلاث آليات: مذاب في البلازما ، مثل بيكربونات ، أو كربامينوهيموغلوبين. تنتشر جزيئات ثاني أكسيد الكربون المذابة في البلازما ببساطة في الدم من الأنسجة. يتم إنشاء البيكربونات من خلال تفاعل كيميائي يحدث في الغالب في كرات الدم الحمراء ، حيث ينضم إلى ثاني أكسيد الكربون والماء بواسطة أنهيدراز الكربونيك ، وينتج حمض الكربونيك ، الذي يتحلل إلى بيكربونات وأيونات الهيدروجين. الكاربامينوهيموغلوبين هو الشكل المرتبط بالهيموجلوبين وثاني أكسيد الكربون.

قائمة المصطلحات


الخلاصة: هل هناك حاجة غير ملباة للعلاجات القائمة على البروتين الزبّال؟

ترتبط حالات أمراض الدم واللامراض الدموية المتعددة بتحلل كرات الدم الحمراء ، والآثار الضارة للهيموغلوبين الحر والهيمين قد تؤدي إلى تعقيد نتائج المرض السريري. لا يوجد حاليًا علاج قابل للتطبيق مصمم للتخفيف من الآثار الضارة للهيموجلوبين الحر والهيمين. قد يكون الاستبدال أو الجرعات الفوقية الفسيولوجية لـ Hp و / أو Hpx لمطابقة انحلال الدم الحاد أو المستمر مفيدًا في العلاج من خلال تخفيف العديد من الفيزيولوجيا المرضية التي نناقشها في هذا المنظور والعديد من الحالات السريرية التي يساهم فيها Hb في الإصابة الحادة (على سبيل المثال ، إصابة الكلى الحادة) أو عقابيل مزمنة (مثل إعادة تشكيل الأوعية الدموية). تم تسويق Hp المنقى بالبلازما في اليابان منذ عام 1985 ، مع مؤشرات أولية للاستخدام مع الدورة الدموية خارج الجسم ، ونقل الدم الهائل ، والإصابة الحرارية. التأثير العلاجي الأساسي في هذه الحالات المرضية هو حماية الكلى من السمية التي يسببها الهيموغلوبين. 87 حتى الآن ، لا توجد خبرة علاجية لـ Hpx في بيئة سريرية. ومع ذلك ، بدأت العديد من شركات الأدوية في الولايات المتحدة وأوروبا مشاريع تطوير لتجزئة Hp و Hpx من البلازما البشرية لاستخدامها كعلاجات أثناء الأمراض الانحلالية. في عام 2011 ، تم إعطاء Hp البشري المشتق من البلازما حالة دواء يتيم لعلاج مرض فقر الدم المنجلي في الاتحاد الأوروبي. ومع ذلك ، حتى الآن ، تمت دراسة الدليل قبل السريري لمفهوم Hp و Hpx في سياق عام للفيزيولوجيا المرضية التي تحركها Hb وانحلال الدم وليس بهدف علاج مرض معين. في معظم البلدان ، تتم الموافقة على الأدوية / المستحضرات الدوائية الحيوية على أساس التحسين المحدد للإشارة في نتائج المرض والسلامة المقبولة. لذلك ، سيكون الاختيار العقلاني للمؤشرات المحتملة ، وجداول الجرعات ، وتصميم التجارب السريرية لتحقيق نتائج قابلة للقياس وملامح سلامة مقبولة أمرًا بالغ الأهمية للمفاهيم المقدمة هنا للتقدم بنجاح نحو تحسين رعاية المرضى. ستطرح هذه الأسئلة وغيرها تحديات علمية وسريرية وتنظيمية أساسية مثيرة في عملية تطوير علاجات هيمين / هيمين.


دور الهيموغلوبين في نقل الأكسجين على المستوى الذري

يكشف الباحثون في BSC و IRB Barcelona النقاب عن معلومات مهمة حول ناقل البروتين للأكسجين ، مما يفتح إمكانية تحسين وظيفته من خلال إدخال تعديلات.

يتم نقل الأكسجين في الدم عن طريق الهيموجلوبين ، وهو أكبر مكونات خلايا الدم الحمراء. يجمع هذا البروتين الأكسجين في أعضاء الجهاز التنفسي ، وخاصة في الرئتين ، ويطلقه في الأنسجة لتوليد الطاقة اللازمة لبقاء الخلية. الهيموغلوبين هو أحد البروتينات الأكثر دقة لأن تطوره والطفرات الصغيرة في بنيته يمكن أن تؤدي إلى فقر الدم وأمراض خطيرة أخرى.

التحقيق الذي قاده V & iacutector Guallar ، باحث ICREA مع قسم علوم الحياة في مركز برشلونة للحوسبة الفائقة (BSC) وقائد مجموعة برنامج البيولوجيا الحاسوبية المشترك بين معهد البحوث في الطب الحيوي (IRB Barcelona) و BSC ، سمح بالتعريف على المستوى الذري للآلية التي تنظم تبادل أكسجين الرئة إلى الهيموغلوبين ومن الهيموغلوبين إلى الأنسجة.

أدت أكثر من مائة عام من الدراسة إلى معرفة أن الهيموجلوبين يستخدم آليات التعاون لتحسين وظيفته ، أي جمع أكبر قدر ممكن من الأكسجين في الرئتين وإطلاقه في الأنسجة. ترتبط آليات التعاون هذه بالتغيرات في بنية بروتين الهيموجلوبين. ومع ذلك ، نظرًا لتعقيد النظام ، لم يكن من الممكن حتى الآن تحديد الآليات المجهرية التي توجه هذه العملية. وبالتالي ، فإن هذا النقص في المعلومات كان بمثابة قيد خطير في تصميم الأدوية وتطوير أشكال اصطناعية أكثر فعالية من البروتين.

يوضح V & iacutector Guallar أن "هذه الدراسة قدمت معرفة تفصيلية بالآليات التي تنظم تقارب الهيموجلوبين ، وهو أمر بالغ الأهمية لفهم ، على سبيل المثال ، الآثار التي تسببها الطفرات على بنيته. وبالتالي ، فقد حصلنا على بيانات أساسية عن العلاقة بين الطفرة والمرض ، مما سيسمح بتطوير علاجات أكثر تحديدًا ".

باستخدام تقنيات الحساب الذري المعقدة ، والتي تجمع بين ميكانيكا الكم والكلاسيكية ، حدد فريق Guallar & rsquos كيف يبدو ، مقابل ما هو مقبول بشكل عام ، أنه يتم التحكم في تقارب الأكسجين من خلال التفاعلات البعيدة نسبيًا عن المركز النشط للبروتين والتي تكون مباشرة المشاركة في التغييرات الهيكلية المسؤولة عن التعاون. يشير Ra & uacutel Alcantara ، المؤلف الأول للدراسة وعضو في مجموعة Guallar & rsquos إلى أن "الوصول إلى القدرة الحسابية الهائلة للحاسوب العملاق MaresNostrum يسمح بمحاكاة أكثر دقة ، أقرب إلى ما يحدث في الحياة الواقعية."

تفتح نتائج هذه الدراسة إمكانيات هائلة لهندسة هذا البروتين المهم. Having identified the factors that regulate the affinity of hemoglobin, alterations of its structure can now be designed. Likewise, the microscopic knowledge about the mechanisms of action of haemoglobin will improve our understanding of the effects of diverse mutations of this protein.

Reference article: A quantum-chemical picture of hemoglobin affinity, R. E. Alcantara, C. Xu, T. G. Spiro, and V. Guallar., Proc. Nac. Academy of Sciences USA (2007) (doi 10.1073/pnas.0706206104)


Snapshots


A level Biology: Post your doubts here!

Water is attracted to lignin in the cell walls of Xylem vessels through 'Adhesion' which means it is attracted to lignin in cell walls of xylem vessels through hydrogen bonds with the help of their cohesive property. Lignin has both hydrophobic and hydrophilic groups in it. أتمنى أن يساعدك هذا!

"This process is known as mass flow - as long with the fact that water molecules move together as a body of water - aided by water's property of being cohesive, and attracted to the lignin in the walls of the xylem vessels, known as adhesion." from https://en.wikibooks.org/wiki/A-level_Biology/Transport/multicellular_plants

Mstudent

SohaibButt

Janedoe

المرفقات

Mstudent

The atrio ventricular valves and the semilunar valves are both closed only there is a high pressure in the ventricles (during ventricular systole) but not high enough to open the semilunar valves and pump blood through the aorta (Between point 1 and 2) AND when the pressure in the ventricle decreases (Ventricular diastole) but the pressure is. still high enough to keep the semilunar valves closed (between point 3 and 4) . just find the time between these points and add them up!

Janedoe

The atrio ventricular valves and the semilunar valves are both closed only there is a high pressure in the ventricles (during ventricular systole) but not high enough to open the semilunar valves and pump blood through the aorta (Between point 1 and 2) AND when the pressure in the ventricle decreases (Ventricular diastole) but the pressure is. still high enough to keep the semilunar valves closed (between point 3 and 4) . just find the time between these points and add them up!

Shahzaib ihsan

guys i need some help regarding these questions:

1. What does not help to maximise uptake of oxygen as blood lows through capillaries in the lungs?
أ. dissociation of carbon dioxide from carboxyhaemoglobin allows more haemoglobin to available for oxygen binding.
ب. each haemoglobin molecule can temporarily bind to eight oxygen atoms.
ج. oxyhaemoglobin formation increases the capacity of red blood cells to transport oxygen.
د. the binding of the first oxygen molecule to haemoglobin increases the molecule's affinity for binding other oxygen molecules.
may/june 2015, variant 12
------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
Q 15 and 31 from may/june 2016, variant 11
Q 07 from october/november, variant 12 and like this on Q 12 may/june 2015, variant 12
Q 23 from may/june 2015, variant 12

Mohmed ahmed soliman

Mohmed ahmed soliman

guys i need some help regarding these questions:

1. What does not help to maximise uptake of oxygen as blood lows through capillaries in the lungs?
أ. dissociation of carbon dioxide from carboxyhaemoglobin allows more haemoglobin to available for oxygen binding.
ب. each haemoglobin molecule can temporarily bind to eight oxygen atoms.
ج. oxyhaemoglobin formation increases the capacity of red blood cells to transport oxygen.
د. the binding of the first oxygen molecule to haemoglobin increases the molecule's affinity for binding other oxygen molecules.
may/june 2015, variant 12
------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
Q 15 and 31 from may/june 2016, variant 11
Q 07 from october/november, variant 12 and like this on Q 12 may/june 2015, variant 12
Q 23 from may/june 2015, variant 12

Janedoe

المرفقات

Janedoe

المرفقات

Shahzaib ihsan

Mstudent

which statement is incorrect for mitotic cell division
a.DNA is replicated Semi conservatively during Mitosis
b.DNA is normally unchanged from one generation of cells to the next
c.the daughter cells have the potential to produce the same enzymes as the parent cell
d.the same quantity of DNA is distributed to the nuclei of two new cells

Mohmed ahmed soliman

Metallic9896

Guys, I think you all are misreading the statement. Took me long enough but we're really dumb if none of us noticed this (I'm referring to shahzaib ihsan's question above).

30 What does not help to maximise uptake of oxygen as blood flows through capillaries in the
lungs?

A Dissociation of carbon dioxide from carboxyhaemoglobin allows more haemoglobin to be
available for oxygen binding.
B Each haemoglobin molecule can temporarily bind to eight oxygen atoms.
C Oxyhaemoglobin formation increases the capacity of red blood cells to transport oxygen.
D The binding of the first oxygen molecule to haemoglobin increases the molecule’s affinity for
binding other oxygen molecules.

Carbon dioxide doesn't form carboxyhaemoglobin, carbon MONOXIDE does. Carbon dioxide forms CARBAMINOhaemoglobin. That's why the option is incorrect.

I think being such little geniuses here on xtremepapers (no sarcasm) sometimes we all end up overthinking.

Metallic9896

السؤال 4
The majority of candidates answered this incorrectly. A build-up of lipids in cells means that the excess lipids
are not being broken down. Excess lipids are normally broken down by hydrolytic enzymes found in the
lysosomes.

This is what the examiner report says. This is one of the reasons I really dislike Biology paper 1s. Some questions are simply too vague with overlapping correct options. Their emphasis is the 'build up' part and not the enzyme not being produced part. My first instinct was that Golgi apparatus is not part of 'producing' the enzyme, as we read and are expected to learn that it is involved in 'packing' the enzyme or adding non-protein elements to it, but that's something too trivial to be reason enough. More importantly, I guess what they mean to say is that in the production process, anything could be at fault, from the gene sequence of the enzyme to the ribosomes to the endoplasmic reticulum and the Golgi apparatus - all of these could be or one of these could be faulty. However, something that for CERTAIN won't function is the lysozomes because they are what the enzymes eventually should end up and if the enzymes aren't produced then for certain they won't end up there. These 2 arguments are what I could think of in favor of option A, but I do understand why anyone would have an issue with this question, including myself. They should have written something like, 'Which cell structure MUST not function correctly.." writing must in bold etc.


محتويات

Hemocyanins are found only in the Mollusca and Arthropoda: the earliest discoveries of hemocyanins were in the snail الحلزون pomatia (a mollusc) and in the horseshoe crab (an arthropod). They were subsequently found to be common among cephalopods and crustaceans and are utilized by some land arthropods such as the tarantula Eurypelma californicum, [2] the emperor scorpion, [3] and the centipede scutigera coleoptrata. Also, larval storage proteins in many insects appear to be derived from hemocyanins. [4]

The arthropod hemocyanin superfamily is composed of phenoloxidases, hexamerins, pseudohemocyanins or cryptocyanins, (dipteran) hexamerin receptors. [5]

Phenoloxidase are copper containing tyrosinases. These proteins are involved in the process of sclerotization of arthropod cuticle, in wound healing, and humoral immune defense. Phenoloxidase is synthesized by zymogens and are activated by cleaving an N-terminal peptide. [ بحاجة لمصدر ]

Hexamerins are storage proteins commonly found in insects. These proteins are synthesized by the larval fat body and are associated with molting cycles or nutritional conditions. [ بحاجة لمصدر ]

Pseudohemocyanin and cryptocyanins genetic sequences are closely related to hemocyanins in crustaceans. These proteins have a similar structure and function, but lack the copper binding sites. [ بحاجة لمصدر ]

The evolutionary changes within the phylogeny of the hemocyanin superfamily are closely related to the emergence of these different proteins in various species. The understanding of proteins within this superfamily would not be well understood without the extensive studies of hemocyanin in arthropods. [6]

Although the respiratory function of hemocyanin is similar to that of hemoglobin, there are a significant number of differences in its molecular structure and mechanism. Whereas hemoglobin carries its iron atoms in porphyrin rings (heme groups), the copper atoms of hemocyanin are bound as prosthetic groups coordinated by histidine residues. The active site of hemocyanin is composed of a pair of copper(I) cations which are directly coordinated to the protein through the driving force of imidazolic rings of six histidine residues. [7] It has been noted that species using hemocyanin for oxygen transportation include crustaceans living in cold environments with low oxygen pressure. Under these circumstances hemoglobin oxygen transportation is less efficient than hemocyanin oxygen transportation. [8] Nevertheless, there are also terrestrial arthropods using hemocyanin, notably spiders and scorpions, that live in warm climates. The molecule is conformationally stable and fully functioning at temperatures up to 90 degrees C. [9]

Most hemocyanins bind with oxygen non-cooperatively and are roughly one-fourth as efficient as hemoglobin at transporting oxygen per amount of blood. Hemoglobin binds oxygen cooperatively due to steric conformation changes in the protein complex, which increases hemoglobin's affinity for oxygen when partially oxygenated. In some hemocyanins of horseshoe crabs and some other species of arthropods, cooperative binding is observed, with Hill coefficients of 1.6–3.0. Hill coefficients vary depending on species and laboratory measurement settings. Hemoglobin, for comparison, has a Hill coefficient of usually 2.8–3.0. In these cases of cooperative binding hemocyanin was arranged in protein sub-complexes of 6 subunits (hexamer) each with one oxygen binding site binding of oxygen on one unit in the complex would increase the affinity of the neighboring units. Each hexamer complex was arranged together to form a larger complex of dozens of hexamers. In one study, cooperative binding was found to be dependent on hexamers being arranged together in the larger complex, suggesting cooperative binding between hexamers. Hemocyanin oxygen-binding profile is also affected by dissolved salt ion levels and pH. [10]

Hemocyanin is made of many individual subunit proteins, each of which contains two copper atoms and can bind one oxygen molecule (O2). Each subunit weighs about 75 kilodaltons (kDa). Subunits may be arranged in dimers or hexamers depending on species the dimer or hexamer complex is likewise arranged in chains or clusters with weights exceeding 1500 kDa. The subunits are usually homogeneous, or heterogeneous with two variant subunit types. Because of the large size of hemocyanin, it is usually found free-floating in the blood, unlike hemoglobin. [11]

Hexamers are characteristic of arthropod hemocyanins. [12] A hemocyanin of the tarantula Eurypelma californicum [2] is made up of 4 hexamers or 24 peptide chains. A hemocyanin from the house centipede scutigera coleoptrata [13] is made up of 6 hexamers or 36 chains. Horseshoe crabs have an 8-hexamer (i. e. 48-chain) hemocyanin. Simple hexamers are found in the spiny lobster Panulirus interruptus and the isopod Bathynomus giganteus. [12] Peptide chains in crustaceans are about 660 amino acid residues long, and in chelicerates they are about 625. In the large complexes there is a variety of variant chains, all about the same length pure components do not usually self-assemble. [ بحاجة لمصدر ]


شاهد الفيديو: How Red Blood Cell Carry Oxygen and Carbon Dioxide, Animation (قد 2022).