معلومة

النقطة الكهروضوئية للأسبارتات

النقطة الكهروضوئية للأسبارتات


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

في الرسم التخطيطي الثالث (من اليسار) ، الرسم ذي الشحنة الصافية = -1 ،

لماذا فقد H إلى OH- من CH2CO2H من الشكل المحايد؟

قيل لي أنه أثناء الانتقال إلى اليمين ، سيأخذ OH- إلكترونات H + مما يعني أنه يجب أن يأخذ H + من NH3 ...؟

هل هناك أي سبب لأخذهم H من CH2CO2H؟

سيكون موضع تقدير أي مساعدة!


مجموعات -CO₂H عبارة عن مجموعات حمض الكربوكسيل ، ويتم تمثيلها بشكل أفضل كـ -COOH. هذه ، كونها حمضية ، لديها pKₐ أقل من مجموعة -NH₃⁺ وبالتالي كلما زاد الرقم الهيدروجيني ، تفقد مجموعات COOH بروتوناتها أولاً.

تظهر قيم pKₐ للثلاثة أسفل الأسهم: كما ترى فإن حمض الكربوكسيل ألفا أكثر حمضية من تلك الموجودة في السلسلة الجانبية ، لكن كلاهما أكثر حمضية من المجموعة الأمينية البروتونية.


معايرة الأسبارتات مع هيدروكسيد

على اليسار في كل من التفاعل الكيميائي ومنحنى المعايرة ، يجب أن تتخيل أن حمض الأسبارتيك موجود في محلول حمضي للغاية عند درجة حموضة تبلغ حوالي 0. ​​وأنت تنتقل من اليسار إلى اليمين عبر الصفحة ، فأنت تضيف الهيدروكسيد إلى المحلول . هذا يزيد من تركيز الهيدروكسيد ويقلل من تركيز أيون الهيدروجين. لاحظ أن الأسبارتات يفقد البروتونات وأنت تتحرك من اليسار إلى اليمين. في أول pKa ، ينفصل alpha-carboxyl. في pKa الثاني ، تنفصل مجموعة الكربوكسيل R ، في pKa الثالث ، ينفصل alpha-amino.

لاحظ أنه في كل pKa ، يتم تخزين المحلول مؤقتًا. أي أنه يقاوم التغيرات في الأس الهيدروجيني عند إضافة الهيدروكسيد. لاحظ أيضًا أن pI يحدث عندما لا يكون للأسبارتات أي رسوم صافية.

  • الأحماض الأمينية بدون أي مجموعة R مشحونة (ألانين ، جلايسين ،.)
  • ليسين وأرجينين
  • الأسبارتات والغلوتامات
  • الهيستيدين

النقطة المتساوية الكهربية هي الرقم الهيدروجيني الذي لا يحتوي عنده الحمض الأميني أو البروتين على شحنة صافية ولن ينتقل إلى القطب الموجب أو القطب السالب في مجال كهربائي. الشحنات على أي حمض أميني عند درجة حموضة معينة هي وظيفة pKas لتفكك بروتون من مجموعات ألفا كربوكسيل ومجموعات ألفا أمينو والسلاسل الجانبية (مجموعة R). يبلغ معدل pKa لمجموعات alpha-amino ومجموعات alpha-carboxyl حوالي 2 و 10 (الشكل 6.1). يتم عرض pKas من السلاسل الجانبية الهامة في الشكل 6.9.

تبدأ بفكرة تقريبية للغاية عن بنية الحمض الأميني. ما هي المجموعات الحمضية وما هي pKas الخاصة بهم. بعد ذلك ، تحاول تصور الحمض الأميني المرتبط تمامًا بالهيدروجين وما ستكون عليه الشحنة على الجزيء. بعد ذلك ، تتخيل إزالة أيونات الهيدروجين عن طريق المعايرة بأيونات الهيدروكسيد. ستقوم بإزالة أيونات الهيدروجين من المجموعة التي تحتوي على pKa الأدنى أولاً ثم من المجموعة التالية الأعلى pKa. في النهاية تصل إلى pI.

عند الأس الهيدروجيني الحمضي جدًا ، تكون المجموعة R في شكل COOH ، وتكون مجموعة alpha-amino في –NH3 + النموذج ومجموعة alpha-carboxyl في شكل COOH ، لذا فإن الأسبارتات لديه شحنة صافية قدرها +1

عندما نعاير مع أيون الهيدروكسيد ، نزيل أيونات الهيدروجين. تتحد مع أيونات الهيدروكسيد وتصبح ماء. عندما نصل إلى الرقم الهيدروجيني 2 ، تتم إزالة البروتونات الموجودة في نصف مجموعات ألفا كربوكسيل. هذا ليس pI لأن نصف alpha-carboxyl له شحنة سالبة ولكن كل مجموعات alpha-amino –NH3 + لديها شحنة موجبة وجميع R-Group (COOH) ليس لها شحنة. لذا ، فإن صافي الشحنة على جزيئات الأسبارتات هو موجب 0.5.

نظرًا لأننا نعاير بمزيد من أيونات الهيدروكسيد ، فإننا نصل إلى نقطة في منتصف الطريق بين pKأ 1 و pKأ 2. عند هذا الرقم الهيدروجيني ، تمت إزالة نصف البروتونات من مجموعتي الكربوكسيل ولم يتم فصل نصف مجموعات الكربوكسيل ، وبالتالي فإن صافي الشحنة على مجموعات الكربوكسيل هو -1. مجموعة alpha-amino مشحونة بالكامل لذا فهي تحتوي على شحنة صافية قدرها +1. صافي الشحنة على جزيئات الأسبارتات هو 0. هذا هو pI

عندما نعاير بمزيد من أيونات الهيدروكسيد ، نصل إلى pKأ 2، عند هذا الرقم الهيدروجيني ، تمت إزالة جميع البروتونات من مجموعة ألفا كاربوكسيل ، وتمت إزالة نصف نصف البروتونات من مجموعات الكربوكسيل من المجموعة R. صافي الشحنة على مجموعات الكربوكسيل هو -1.5. مجموعة alpha-amino مشحونة بالكامل لذا فهي تحتوي على شحنة صافية قدرها +1. صافي الشحنة على جزيئات الأسبارتات هو -0.5.

عندما نعاير بمزيد من أيونات الهيدروكسيد ، نصل إلى pKa3، وهي نقطة يتم فيها فصل جميع مجموعات الكربوكسيل ولا يزال نصف مجموعات ألفا-أمينو فقط لديها شحنة موجبة. صافي الشحنة هو 1.5 سالب. لم يكن علينا الذهاب إلى هذا الحد لتحديد pI لكنني اعتقدت أنه قد يكون مفيدًا.


ركن من أركان علم الأحياء الإنشائي

لنبدأ & # 8217s من تعريف نقطة تساوي الكهرباء:

النقطة الكهروضوئية (pI) هي الرقم الهيدروجيني الذي يكون فيه صافي شحنة البروتين صفرًا. في حالة البروتينات ، تعتمد النقطة الكهربية في الغالب على سبعة أحماض أمينية مشحونة: الغلوتامات (مجموعة بيتا-كاربوكسيل) ، الأسبارتات (مجموعة الكربوكسيل بيتا) ، السيستين (مجموعة الثيول) ، التيروزين (مجموعة الفينول) ، الهيستيدين (سلاسل جانبية إيميدازول) ، ليسين (ε - مجموعة الأمونيوم) والأرجينين (مجموعة الجوانيدينيوم). بالإضافة إلى ذلك ، ينبغي للمرء أن يأخذ في الاعتبار مسؤولية مجموعات البروتين الطرفية (NH2 أنا COOH). كل واحد منهم له ثابت تفكك الحمض الفريد المشار إليه بـ pK.
علاوة على ذلك ، يرتبط صافي شحنة البروتين بعلاقة وثيقة مع درجة الحموضة (المخزن المؤقت). مع الحفاظ على هذا ، يمكننا استخدام معادلة هندرسون-هاسلباخ لحساب شحنة البروتين في درجة حموضة معينة:

& # 8211 للجزيئات الكبيرة المشحونة سالبة:

& # 8211 للجزيئات الكبيرة المشحونة الموجبة:

* لم يتم تضمين Arg في الدراسة وتم أخذ متوسط ​​pK من جميع المقاييس الأخرى

خوارزمية أكثر تقدمًا ، تم تنفيذها في ProMoST ، تأخذ في الاعتبار توطين الحمض الأميني المشحون:

أأ مصطلح N. وسط مصطلح C
ك
ص
ح
د
ه
ج
يو *
ص
10.00
11.50
4.89
3.57
4.15
8.00
5.20
9.34
9.80
12.50
6.08
4.07
4.45
8.28
5.43
9.84
10.30
11.50
6.89
4.57
4.75
9.00
5.60
10.34
* تم أخذ pK من Byun et al. 2011

بالإضافة إلى ذلك ، يتم استخدام قيم pK مختلفة للنهايات N و C اعتمادًا على الأحماض الأمينية غير المشحونة إذا كان قابلاً للتطبيق:

أأ ن ج أأ ن ج أأ ن ج أأ ن ج
جي
أ
س
ص
7.50
7.58
6.86
8.36
3.70
3.75
3.61
3.61
الخامس
تي
أنا
إل
7.44
7.02
7.48
7.46
3.69
3.57
3.72
3.73
ن
س
م
F
7.22
6.73
6.98
6.96
3.64
3.57
3.68
3.98
دبليو
X *
Z **
ب***
7.11
7.26
6.96
7.46
3.78
3.57
3.54
3.57
* متوسط ​​X & # 8211 من جميع الأحماض الأمينية
** Z = (E + Q) / 2
*** B = (N + D) / 2

الآن ، مع وجود هذا العدد القليل من المعلومات ، يمكننا محاولة كتابة برنامج كمبيوتر بسيط يحسب نقطة تساوي الكهرباء. سوف نستخدم برنامج التحويل البرمجي المجاني DevC ++ حيث سيتم كتابة البرنامج بلغة البرمجة C ++. لقراءة القسم التالي ، يجب أن يكون لديك على الأقل معرفة أساسية بلغة C ++.


حمض أميني

لتشكيل جزيء بمجموعاته الوظيفية ، له شحنة موجبة وسالبة.

1 مل من النينهيدرين على 1 مل من محلول البروتين يظهر اللون البنفسجي بعد التسخين. يظهر وجود أحماض ألفا أمينية.

يتفاعل كاشف سانجر مع مجموعة أمينية في وسط قلوي معتدل تحت ظروف باردة.

يتفاعل مع مجموعة Amino لإطلاق النيتروجين وتكوين الهيدروكسيل المقابل.

التصنيف على أساس القطبية

  1. الأحماض الأمينية القطبية
  2. أحماض أمينية غير قطبية
  • الأحماض الأمينية القطبية:
  1. يوجد في هذه الفئة 11 من الأحماض الأمينية المدرجة في القائمة:
  2. القطبية غير مشحونة: سيرين ، ثريونين ، سيستين ، أسباراجين ، جلوتامين ، وتيروزين.
  3. شحن قطبي: هيستيدين ، ليسين ، أرجينين ، أسبارتاتي ، وغلوتامات
  • حمض أميني غير قطبي
  1. في هذه الفئة يوجد 9 أحماض أمينية:
  2. جليكاين ، ألانين ، برولين ، فالين ، لوسين ، آيزولوسين ، تريبتوفان ، فينيل ألانين ، وميثيونين.

الأحماض الأمينية الأساسية وغير الأساسية

بناءً على متطلبات أجسامنا:

  • ما هي الأحماض الأمينية الأساسية؟
  1. من بين 20 من الأحماض الأمينية ، يوجد 9 في قائمة الأحماض الأمينية الأساسية. نحن بحاجة لأخذ هذه الأحماض الأمينية من الخارج (مصادر الغذاء).
  2. إيزوليوسين ، فالين ، ليسين ، فينيل ألانين ، ميثيونين ، ثريونين ، وتريبتوفان
  • ما هي الأحماض الأمينية غير الأساسية؟
  1. هذه الأحماض الأمينية يمكن أن تصنعها أجسامنا.
  2. أرجينين ، سيستين ، جلوتامين ، تيروسين ، جلايسين ، برولين ، سيرين ، ألانين ، أسبارتاتي ، وأسباراجين.

ما هي النقطة المتساوية الكهربية؟

الرقم الهيدروجيني عندما تكون الشحنة الكلية للحمض الأميني صفرًا ، والمعروفة باسم النقطة الكهربية.


مواد السيراميك

تُستخدم النقاط المتساوية الكهربية (IEP) لخزف أكسيد الفلز على نطاق واسع في علم المواد في خطوات معالجة مائية مختلفة (التوليف والتعديل وما إلى ذلك). في حالة عدم وجود سطوح جسيمات ممتصة كيميائيًا أو ممتصًا في محلول مائي ، يُفترض عمومًا أن تكون مغطاة بأنواع هيدروكسيل السطح ، M-OH (حيث M عبارة عن معدن مثل Al ، Si ، إلخ). & # 9114 & # 93 عند قيم الأس الهيدروجيني أعلى من IEP ، فإن الأنواع السطحية السائدة هي M-O - ، بينما عند قيم الأس الهيدروجيني أقل من IEP ، M-OH2 + تسود الأنواع. بعض القيم التقريبية للسيراميك الشائع مذكورة أدناه: & # 9115 & # 93 & # 9116 & # 93

مادة IEP مادة IEP مادة IEP مادة IEP مادة IEP مادة IEP
WO3 ⎝] 0.2-0.5 تا2ا5 ⎝] 2.7-3.0 δ-MnO2 1.5 Fe2ا3 ⎝] 3.3-6.7 Fe2ا3 ⎝] 8.4-8.5 ZnO & # 9117 & # 93 8.7-10.3
سب2ا5 ⎝] & lt0.4-1.9 SnO2 ⎞] 4-5.5 (7.3) β-MnO2 ⎟] 7.3 المدير التنفيذي2 ⎝] 6.7-8.6 α Al2ا3 8-9 NiO & # 9118 & # 93 10-11
الخامس2ا5 ⎝] ⎟] 1-2 (3) ZrO2 ⎝] 4-11 TiO2 ⎠] 2.8-3.8 سجل تجاري2ا3 ⎝] ⎟] 6.2-8.1 (7) سي3ن4 ⎞] 9 PbO & # 9117 & # 93 10.7-11.6
SiO2 ⎝] 1.7-3.5 MnO2 4-5 سي3ن4 6-7 γ ال2ا3 7-8 ص2ا3 ⎝] 7.15-8.95 لا2ا3 10
SiC & # 9121 & # 93 2-3.5 ITO & # 9122 & # 93 6 Fe3ا4 ⎝] 6.5-6.8 تل2O & # 9123 & # 93 8 CuO & # 9118 & # 93 9.5 MgO & # 9117 & # 93 12-13 (9.8-12.7)

ملاحظة: القائمة التالية تعطي نقطة تساوي الكهرباء عند 25 & # 160 درجة مئوية للمواد المختارة في الماء. يمكن أن تختلف القيمة الدقيقة على نطاق واسع ، اعتمادًا على العوامل المادية مثل النقاء والمرحلة بالإضافة إلى المعلمات الفيزيائية مثل درجة الحرارة. علاوة على ذلك ، قد يكون القياس الدقيق للنقاط المتساوية الكهربية أمرًا صعبًا ، وبالتالي فإن العديد من المصادر غالبًا ما تستشهد بقيم مختلفة للنقاط المتساوية الكهربية لهذه المواد.

قد تظهر الأكاسيد المختلطة قيم نقطية متساوية الكهرباء تكون وسيطة لتلك الخاصة بالأكاسيد النقية المقابلة. على سبيل المثال ، يتم تحضير ألومينوسيليكات غير متبلور صناعيًا (Al2ا3-SiO2) تم قياسه مبدئيًا على أنه يحتوي على IEP بقيمة 4.5 (كان السلوك الكهربي للسطح يهيمن عليه أنواع Si-OH السطحية ، مما يفسر قيمة IEP المنخفضة نسبيًا). & # 9124 & # 93 تم الإبلاغ عن قيم IEP أعلى بشكل ملحوظ (درجة الحموضة 6 إلى 8) لـ 3Al2ا3-2SiO2 من قبل الآخرين. & # 9118 & # 93 وبالمثل ، أيضًا IEP من تيتانات الباريوم ، BaTiO3 تم الإبلاغ عنه في النطاق 5-6 & # 9118 & # 93 بينما حصل الآخرون على قيمة 3. & # 9125 & # 93 خليط من تيتانيا (TiO)2) وزركونيا (ZrO2) تم دراستها ووجد أن لها نقطة تساوي كهربائية بين 5.3-6.9 ، متفاوتة غير خطية بنسبة & # 160 ٪ (ZrO2). & # 9126 & # 93 ارتبطت الشحنة السطحية للأكاسيد المختلطة بالحموضة. أدى المحتوى الأكبر من التيتانيا إلى زيادة حموضة لويس ، بينما أظهرت أكاسيد الزركونيا الغنية بالحموضة Br :: onsted. أنتجت أنواع الحموضة المختلفة اختلافات في معدلات وقدرات امتصاص الأيونات.


ما هو الأس الهيدروجيني المتساوي الكهربي للأحماض الأمينية؟

الكلمة متساوي الكهربي أو isoelectronic يأتي من "iso" التي تعني نفس الشيء ، و "الكهربائية" التي تعني الشحنة. ال نقطة متساوية الكهرباء أو بي من حمض أميني هو الرقم الهيدروجيني الذي عنده حمض أميني لديه صافي شحنة صفر.

علاوة على ذلك ، ما هو pI في الرقم الهيدروجيني؟ النقطة الكهربية (بي, الرقم الهيدروجيني(I) ، IEP) ، هو الرقم الهيدروجيني عندما لا يحمل الجزيء أي شحنة كهربائية صافية أو يكون متعادلًا كهربائيًا في المتوسط ​​الإحصائي. المصطلح القياسي لتمثيل النقطة الكهروضوئية هو الرقم الهيدروجيني(أنا) ، على الرغم من بي يُنظر إليه أيضًا بشكل شائع ويستخدم في هذه المقالة للإيجاز.

مع وضع ذلك في الاعتبار ، كيف ترتبط النقطة المتساوية بالرقم الهيدروجيني؟

4.6 نقطة Isoelectric هطول الأمطار نقطة متساوية الكهرباء (pI) هو ملف الرقم الهيدروجيني من محلول تصبح فيه الشحنة الصافية للبروتين صفرًا. في الحل الرقم الهيدروجيني أعلى من pI ، يكون سطح البروتين سالبًا في الغالب ، وبالتالي فإن الجزيئات المتشابهة الشحنة ستظهر قوى طاردة.

الماخذ الرئيسية: تعريف pKa ال pKa القيمة هي إحدى الطرق المستخدمة يشير قوة الحمض. pKa هو السجل السلبي لثابت التفكك الحمضي أو قيمة Ka. أكثر انخفاضا pKa تشير القيمة إلى حمض أقوى. أي أن القيمة الأقل تشير إلى أن الحمض يتفكك تمامًا في الماء.


النتائج

استخدام قاعدة البيانات

البروتيوم-بي تتضمن قاعدة البيانات أدوات تصفح وبحث متعددة. أولاً ، يمكن البحث عنها وتصفحها بواسطة اسم الكائن الحي ، ومتوسط ​​النقطة الكهربية ، والوزن الجزيئي أو ترددات الأحماض الأمينية (انظر أيضًا الجدول 2). بروتينات شديدة بي القيم متاحة أيضًا. بالنسبة للبروتينات الفردية ، يمكن للمستخدمين استرداد البروتينات ذات الأهمية نظرًا للطريقة ، ونقاط تساوي الكهرباء ونطاقات الوزن الجزيئي (يمكن أن تكون هذه الميزة الخاصة مفيدة للغاية للحد من الأهداف المحتملة في تحليل المواد الهلامية ثنائية الأبعاد أو قبل إجراء قياس الطيف الكتلي). بالإضافة إلى ذلك ، تتوفر أيضًا أجزاء محسوبة مسبقًا من البروتينات وفقًا لنقطة متساوية الكهرباء. أخيرًا ، يمكن العثور على بعض الإحصاءات العامة (العدد الإجمالي للبروتينات والأحماض الأمينية ومتوسط ​​طول التسلسل وتردد الأحماض الأمينية) وروابط لقواعد البيانات الأخرى (UniProt ، NCBI) (انظر الشكل 1 على سبيل المثال).

بروتينبي مثال على تقرير السالمونيلا المعوية. في الجزء العلوي ، يتم عرض متوسط ​​النقطة الكهروضوئية والكسور المحسوبة مسبقًا من البروتينات وفقًا لنقطة متساوية الكهربي ومخطط 2D-PAGE الظاهري للبروتيوم. في القسم التالي ، يمكن للمستخدم استرداد مجموعة فرعية من البروتينات ضمن نقطة متساوية كهربائية محددة ونطاقات الوزن الجزيئي المحسوبة باستخدام طريقة معينة. بعد ذلك ، يتم تقديم البروتينات ذات النقاط المتساوية الحد الأدنى والأقصى مع بعض الإحصائيات العامة.

بروتيوم-بي مثال على تقرير السالمونيلا المعوية. في الجزء العلوي ، يتم عرض متوسط ​​النقطة الكهروضوئية والكسور المحسوبة مسبقًا من البروتينات وفقًا لنقطة متساوية الكهربي ومخطط 2D-PAGE الظاهري للبروتيوم. في القسم التالي ، يمكن للمستخدم استرداد مجموعة فرعية من البروتينات ضمن نقطة متساوية كهربائية محددة ونطاقات الوزن الجزيئي المحسوبة باستخدام طريقة معينة. بعد ذلك ، يتم تقديم البروتينات ذات النقاط المتساوية الحد الأدنى والأقصى مع بعض الإحصائيات العامة.

تردد الأحماض الأمينية لممالك الحياة في البروتين-بي قاعدة البيانات

مملكة . علاء. السيستئين. آسيا والمحيط الهادئ. غلو. Phe. جلاي. له . إيل. ليس. ليو. التقى . أسن. طليعة . جلن. أرج. سر. Thr. فال. TRP. صور. مجموع الأحماض الأمينية.
الفيروسات 6.61 1.76 5.81 6.04 4.25 5.79 2.15 6.53 6.35 8.84 2.46 5.41 4.62 3.39 5.24 7.06 6.06 6.50 1.19 3.94 6 150 189
العتيقة 8.20 0.98 6.21 7.69 3.86 7.58 1.77 7.03 5.27 9.31 2.35 3.68 4.26 2.38 5.51 6.17 5.44 7.80 1.03 3.45 89 488 664
بكتيريا 10.06 0.94 5.59 6.15 3.89 7.76 2.06 5.89 4.68 10.09 2.38 3.58 4.61 3.58 5.88 5.85 5.52 7.27 1.27 2.94 3 716 982 916
حقيقيات النوى 7.63 1.76 5.40 6.42 3.87 6.33 2.44 5.10 5.64 9.29 2.25 4.28 5.41 4.21 5.71 8.34 5.56 6.20 1.24 2.87 3 743 221 293
الجميع 8.76 1.38 5.49 6.32 3.87 7.03 2.26 5.49 5.19 9.68 2.32 3.93 5.02 3.90 5.78 7.14 5.53 6.73 1.25 2.91 7 555 843 062
مملكة . علاء. السيستئين. آسيا والمحيط الهادئ. غلو. Phe. جلاي. له . إيل. ليس. ليو. التقى . أسن. طليعة . جلن. أرج. سر. Thr. فال. TRP. صور. مجموع الأحماض الأمينية.
الفيروسات 6.61 1.76 5.81 6.04 4.25 5.79 2.15 6.53 6.35 8.84 2.46 5.41 4.62 3.39 5.24 7.06 6.06 6.50 1.19 3.94 6 150 189
العتيقة 8.20 0.98 6.21 7.69 3.86 7.58 1.77 7.03 5.27 9.31 2.35 3.68 4.26 2.38 5.51 6.17 5.44 7.80 1.03 3.45 89 488 664
بكتيريا 10.06 0.94 5.59 6.15 3.89 7.76 2.06 5.89 4.68 10.09 2.38 3.58 4.61 3.58 5.88 5.85 5.52 7.27 1.27 2.94 3 716 982 916
حقيقيات النوى 7.63 1.76 5.40 6.42 3.87 6.33 2.44 5.10 5.64 9.29 2.25 4.28 5.41 4.21 5.71 8.34 5.56 6.20 1.24 2.87 3 743 221 293
الجميع 8.76 1.38 5.49 6.32 3.87 7.03 2.26 5.49 5.19 9.68 2.32 3.93 5.02 3.90 5.78 7.14 5.53 6.73 1.25 2.91 7 555 843 062

* إحصائيات مماثلة لجميع البروتينات الـ 5029 المدرجة في Proteome-بي متوفرة على الإنترنت في صفحات فرعية فردية. لترددات الأحماض الأمينية ، انظر الجدول التكميلي S2.

مملكة . علاء. السيستئين. آسيا والمحيط الهادئ. غلو. Phe. جلاي. له . إيل. ليس. ليو. التقى . أسن. طليعة . جلن. أرج. سر. Thr. فال. TRP. صور. مجموع الأحماض الأمينية.
الفيروسات 6.61 1.76 5.81 6.04 4.25 5.79 2.15 6.53 6.35 8.84 2.46 5.41 4.62 3.39 5.24 7.06 6.06 6.50 1.19 3.94 6 150 189
العتيقة 8.20 0.98 6.21 7.69 3.86 7.58 1.77 7.03 5.27 9.31 2.35 3.68 4.26 2.38 5.51 6.17 5.44 7.80 1.03 3.45 89 488 664
بكتيريا 10.06 0.94 5.59 6.15 3.89 7.76 2.06 5.89 4.68 10.09 2.38 3.58 4.61 3.58 5.88 5.85 5.52 7.27 1.27 2.94 3 716 982 916
حقيقيات النوى 7.63 1.76 5.40 6.42 3.87 6.33 2.44 5.10 5.64 9.29 2.25 4.28 5.41 4.21 5.71 8.34 5.56 6.20 1.24 2.87 3 743 221 293
الجميع 8.76 1.38 5.49 6.32 3.87 7.03 2.26 5.49 5.19 9.68 2.32 3.93 5.02 3.90 5.78 7.14 5.53 6.73 1.25 2.91 7 555 843 062
مملكة . علاء. السيستئين. آسيا والمحيط الهادئ. غلو. Phe. جلاي. له . إيل. ليس. ليو. التقى . أسن. طليعة . جلن. أرج. سر. Thr. فال. TRP. صور. مجموع الأحماض الأمينية.
الفيروسات 6.61 1.76 5.81 6.04 4.25 5.79 2.15 6.53 6.35 8.84 2.46 5.41 4.62 3.39 5.24 7.06 6.06 6.50 1.19 3.94 6 150 189
العتيقة 8.20 0.98 6.21 7.69 3.86 7.58 1.77 7.03 5.27 9.31 2.35 3.68 4.26 2.38 5.51 6.17 5.44 7.80 1.03 3.45 89 488 664
بكتيريا 10.06 0.94 5.59 6.15 3.89 7.76 2.06 5.89 4.68 10.09 2.38 3.58 4.61 3.58 5.88 5.85 5.52 7.27 1.27 2.94 3 716 982 916
حقيقيات النوى 7.63 1.76 5.40 6.42 3.87 6.33 2.44 5.10 5.64 9.29 2.25 4.28 5.41 4.21 5.71 8.34 5.56 6.20 1.24 2.87 3 743 221 293
الجميع 8.76 1.38 5.49 6.32 3.87 7.03 2.26 5.49 5.19 9.68 2.32 3.93 5.02 3.90 5.78 7.14 5.53 6.73 1.25 2.91 7 555 843 062

* إحصائيات مماثلة لجميع البروتينات الـ 5029 المدرجة في Proteome-بي متوفرة على الإنترنت في صفحات فرعية فردية. لترددات الأحماض الأمينية ، انظر الجدول التكميلي S2.

علاوة على ذلك ، بصرف النظر عن البيانات الخاصة بالبروتينات الفردية ، يمكن للمرء أيضًا الحصول على نقاط متساوية كهربية محسوبة مسبقًا من جميع قواعد بيانات البروتين الرئيسية ، بما في ذلك لا (21) و UniProt و PDB (22) و SwissProt (23) (مزيد من التفاصيل في البيانات التكميلية).


النقطة الكهروضوئية للأسبارتات - علم الأحياء

أحماض أمينية

البروتينات يتم تشكيلها عن طريق بلمرة المونومرات المعروفة باسم أحماض أمينية لأنها تحتوي على أمين (-NH2) وحمض الكربوكسيل (-CO2ح) المجموعة الوظيفية. باستثناء برولين الأحماض الأمينية ، وهو أمين ثانوي ، فإن الأحماض الأمينية المستخدمة في تصنيع البروتينات هي أمينات أولية مع الصيغة العامة التالية.

تُعرف هذه المركبات باسم الأحماض الأمينية لأنها -NH2 المجموعة على ذرة الكربون بجانب -CO2مجموعة H ، ما يسمى ذرة الكربون من حمض الكربوكسيل.

إن كيمياء الأحماض الأمينية معقدة بسبب حقيقة أن -NH2 المجموعة هي قاعدة و- CO2المجموعة H عبارة عن حمض. في محلول مائي ، يتم نقل أيون H + بالتالي من أحد طرفي الجزيء إلى الطرف الآخر لتكوين أ زويتيريون (من المعنى الألماني أيون الهجين ، أو أيون هجين).

تكون Zwitterions مشحونة كهربائيًا ومحايدة كهربيًا في نفس الوقت. تحتوي على شحنة موجبة وسالبة ، لكن الشحنة الصافية للجزيء تساوي صفرًا.

تم سرد أكثر من 300 من الأحماض الأمينية في كتيب عملي للكيمياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية، ولكن يتم استخدام العشرين حمضًا أمينيًا فقط في الجدول أدناه لتكوين البروتينات. معظم هذه الأحماض الأمينية تختلف فقط في طبيعة ص بديل. لذلك يتم تصنيف الأحماض الأمينية القياسية على أساسها ص مجموعات. يقال إن الأحماض الأمينية ذات البدائل غير القطبية نافرة من الماء (كره الماء). أحماض أمينية قطبية ص المجموعات التي تشكل روابط هيدروجينية بالماء تصنف على أنها محبة للماء (محبة للماء). تحتوي الأحماض الأمينية المتبقية على بدائل تحمل إما شحنة سالبة أو موجبة في محلول مائي عند درجة حموضة محايدة وبالتالي فهي محبة للماء بشدة.

الأحماض الأمينية العشرون القياسية

اسم بنية
(عند درجة الحموضة المحايدة)
المجموعات غير القطبية (كارهة للماء) R.
جلايسين (جلي)
ألانين (علاء)
فالين (فال)
ليوسين (ليو)
إيسولوسين (إيل)
برولين (برو)
ميثيونين (ميت)
فينيل ألانين (فينيل ألانين)
التربتوفان (TRP)
المجموعات القطبية (ماء) آر
سيرين
(سر)
ثريونين
(Thr)
تيروزين
(صور)
سيستين
(السيستئين)
الهليون
(آسن)
الجلوتامين
(غلن)
مجموعات R المشحونة سلبًا
حمض الأسبارتيك (Asp)
حمض الجلوتاميك
(غلو)
مجموعات R المشحونة إيجابيا
ليسين
(ليس)
أرجينين
(أرج)
الهيستيدين
(له)

استخدم تراكيب الأحماض الأمينية التالية في جدول الأحماض الأمينية القياسية لتصنيف هذه المركبات على أنها إما غير قطبية / كارهة للماء ، أو قطبية / محبة للماء ، أو سالبة الشحنة / محبة للماء ، أو موجبة الشحنة / محبة للماء.

الأحماض الأمينية كإيزومرات ستريو

باستثناء الجلايسين ، تحتوي جميع الأحماض الأمينية الشائعة على ذرة كربون مراوان واحدة على الأقل. لذلك توجد هذه الأحماض الأمينية كأزواج من الأيزومرات الفراغية. تظهر هياكل أيزومرات D و L من الألانين في الشكل أدناه. على الرغم من أن الأحماض الأمينية D يمكن العثور عليها في الطبيعة ، إلا أن أيزومرات L هي الوحيدة المستخدمة في تكوين البروتينات. غالبًا ما توجد أيزومرات D مرتبطة بجدران خلايا البكتيريا وفي المضادات الحيوية التي تهاجم البكتيريا. يحمي وجود أيزومرات D البكتيريا من الإنزيمات التي يستخدمها الكائن المضيف لحماية نفسه من العدوى البكتيرية عن طريق التحلل المائي للبروتينات في جدار الخلية البكتيرية.

يظهر في الشكل أدناه عدد قليل من المشتقات المهمة بيولوجيًا للأحماض الأمينية القياسية. يمكن لأي شخص استخدم & quotanti-Histamine & quot للتخفيف من أعراض التعرض لمسببات الحساسية أن يقدر الدور الذي يلعبه الهيستامين وهو مشتق منزوع الكربوكسيل من الهيستدين في التوسط في استجابة الجسم لتفاعلات الحساسية. تم استخدام L-DOPA ، وهو أحد مشتقات التيروزين ، لعلاج مرض باركنسون. حصل هذا المركب على سمعة سيئة قبل بضع سنوات في الفيلم الصحوة، والتي وثقت استخدامه كعلاج لاضطرابات عصبية أخرى. الثيروكسين ، وهو الأثير المعالج باليود من التيروزين ، هو هرمون يعمل على الغدة الدرقية لتحفيز معدل التمثيل الغذائي.

غالبًا ما يلعب حمض الخليك والأمونيا دورًا مهمًا في مناقشة كيمياء الأحماض والقواعد. أحد هذه المركبات هو حمض ضعيف والآخر قاعدة ضعيفة.

وبالتالي ، فليس من المستغرب أن يتم نقل أيون H + من أحد طرفي الجزيء إلى الطرف الآخر عندما يذوب حمض أميني في الماء.

zwitterion هو النوع السائد في المحاليل المائية عند درجة الحموضة الفسيولوجية (الرقم الهيدروجيني 7). يمكن أن يخضع zwitterion للتفاعلات الحمضية القاعدية ، هاوير ، إذا أضفنا إما حمضًا قويًا أو قاعدة قوية إلى المحلول.

تخيل ماذا سيحدث إذا أضفنا حمضًا قويًا إلى محلول متعادل من حمض أميني في الماء. في وجود حمض قوي- CO2 - تلتقط نهاية هذا الجزيء أيون H + لتشكيل جزيء بشحنة موجبة صافية.

في ظل وجود قاعدة قوية ، فإن الـ -NH3 + يفقد الجزيء H + أيون لتكوين جزيء بشحنة سالبة صافية.

يوضح الشكل أدناه ما يحدث للرقم الهيدروجيني لمحلول حمضي للجليسين عندما تتم معايرة هذا الحمض الأميني بقاعدة قوية ، مثل هيدروكسيد الصوديوم.

لفهم منحنى المعايرة بالتحليل الحجمي ، لنبدأ بالمعادلة التي تصف التعبير الثابت لتوازن تفكك الحمض عن حمض HA.

دعنا الآن نعيد ترتيب ملف كأ التعبير،

خذ اللوغاريتمات إلى الأساس 10 لكلا طرفي هذه المعادلة ،

ثم اضرب طرفي المعادلة في -1.

بالتعريف ، المصطلح الموجود على الجانب الأيسر من هذه المعادلة هو الرقم الهيدروجيني للحل والمصطلح الأول على الجانب الأيمن هو pكأ من الحمض.

غالبًا ما يُنظر إلى العلامة السالبة على هذا الجانب الأيمن من هذه المعادلة على أنها & quot ؛ غير ملائمة. & quot ؛ لذا يستمر الاشتقاق من خلال الاستفادة من الميزة التالية للرياضيات اللوغاريتمية

لإعطاء الشكل التالي من هذه المعادلة.

تُعرف هذه المعادلة باسم معادلة هندرسون-هاسلباخ، ويمكن استخدامه لحساب الرقم الهيدروجيني للمحلول في أي نقطة في منحنى المعايرة.

يحدث ما يلي أثناء انتقالنا من اليسار إلى اليمين عبر منحنى المعايرة بالتحليل الحجمي.

  • يزداد الرقم الهيدروجيني في البداية عندما نضيف القاعدة إلى المحلول لأن القاعدة تفرغ بعضًا من H المشحونة إيجابياً3N + CH2كو2أيونات H التي كانت موجودة في المحلول الحمضي بشدة.
  • ثم يستقر الأس الهيدروجيني لأننا نشكل محلولًا منظمًا يكون لدينا فيه تركيزات معقولة لكل من الحمض ، H3N + CH2كو2H ، وقاعدتها المقترنة ، H3N + CH2كو2 - .
  • عندما يكاد كل من H3N + CH2كو2تم نزع جزيئات H ، ولم يعد لدينا محلول منظم ويرتفع الرقم الهيدروجيني بسرعة عند إضافة المزيد من هيدروكسيد الصوديوم إلى المحلول.
  • ثم يتم ضبط الأس الهيدروجيني على أنه بعض من H المحايد3N + CH2كو2 - تفقد الجزيئات البروتونات لتكوين H سالب الشحنة2NCH2كو2 - أيونات. عندما تتشكل هذه الأيونات ، نحصل مرة أخرى على محلول منظم حيث يظل الأس الهيدروجيني ثابتًا نسبيًا حتى كل H بشكل أساسي3N + CH2كو2تم تحويل جزيئات H إلى H2NCH2كو2 - أيونات.
  • في هذه المرحلة ، يرتفع الرقم الهيدروجيني بسرعة حتى يصل إلى القيمة الملاحظة لقاعدة قوية.

يخبرنا منحنى معايرة الأس الهيدروجيني بحجم القاعدة المطلوب لمعايرة الشحنة الموجبة H3N + CH2كو2جزيء H إلى H3N + CH2كو2 - تسويتيريون. إذا أضفنا نصف كمية القاعدة فقط ، فسيتم معايرة نصف الأيونات الموجبة إلى zwitterions. بمعنى آخر ، تركيز H3N + CH2كو2H و H3N + CH2كو2 - الأيونات ستكون هي نفسها. أو باستخدام الرمزية في معادلة هندرسون-هاسلباخ:

لأن تركيزات هذه الأيونات هي نفسها ، فإن لوغاريتم نسبة تركيزاتها هو صفر.

وهكذا ، عند هذه النقطة بالذات من منحنى المعايرة بالتحليل الحجمي ، تعطي معادلة هندرسون-هاسلباخ المساواة التالية.

لذلك يمكننا تحديد pكأ من الحمض عن طريق قياس الرقم الهيدروجيني لمحلول تمت فيه معايرة الحمض نصف.

نظرًا لوجود مجموعتين قابلتين للمعايرة في الجلايسين ، نحصل على نقطتين يكون عندهما الحمض الأميني نصف معاير. الأول يحدث عندما يكون نصف الموجب H3N + CH2كو2تم تحويل جزيئات H إلى H محايدة3N + CH2كو2 - أيونات. والثاني يحدث عند نصف H.3N + CH2كو2 - تم تحويل zwitterions إلى H سالب الشحنة2NCH2كو2 - أيونات.

يتم الحصول على النتائج التالية عند تطبيق هذه التقنية على الجلايسين.

لنقارن هذه القيم مع pKأحمض الخليك وأيون الأمونيوم.

تتشابه الخصائص الحمضية / القاعدية للمجموعة الأمينية في الأحماض الأمينية إلى حد كبير مع خصائص الأمونيا وأيون الأمونيوم. ومع ذلك ، فإن للأامين تأثير كبير على حموضة حمض الكربوكسيل. يزيد الأمين من قيمة كأ لحمض الكربوكسيل بمعامل يقارب 100.

لا يمكن الشعور بالتأثير الاستقرائي للأمين إلا في -CO2مجموعة H. إذا نظرنا إلى كيمياء حمض الجلوتاميك ، على سبيل المثال ، a -CO2مجموعة H على ص البديل له حموضة قريبة من حمض الأسيتيك.

عندما نعاير حمض أميني من النهاية المنخفضة لمقياس الأس الهيدروجيني (الرقم الهيدروجيني 1) إلى النهاية الأعلى (الرقم الهيدروجيني 13) ، نبدأ بأيون له شحنة موجبة صافية وينتهي بنا الأمر بأيون له شحنة سالبة صافية .

في مكان ما بين هذين الطرفين ، علينا أن نجد حالة تكون فيها الغالبية العظمى من الأحماض الأمينية موجودة على شكل zwitterion بدون صافي شحنة كهربائية. هذه النقطة تسمى النقطة الكهروضوئية (pI) من الأحماض الأمينية.

للأحماض الأمينية البسيطة ، والتي فيها ص لا تحتوي المجموعة على أي مجموعات قابلة للمعايرة ، يمكن حساب النقطة المتساوية الكهربية عن طريق حساب متوسط pKأ قيم حمض الكربوكسيل ومجموعات الأمينية. الجليسين ، على سبيل المثال ، لديه pأنا حوالي 6.

عند الرقم الهيدروجيني 6 ، يوجد أكثر من 99.98٪ من جزيئات الجلايسين في هذا المحلول على شكل H محايد3N + CH2كو2H zwitterion.

عند حساب صأنا من حمض أميني يحتوي على مجموعة قابلة للمعايرة على ص السلسلة الجانبية ، من المفيد البدء بكتابة بنية الحمض الأميني عند درجة الحموضة الفسيولوجية (الرقم الهيدروجيني 7). يمكن تمثيل Lysine ، على سبيل المثال ، بالرسم البياني التالي.

في درجة الحموضة الفسيولوجية ، يحتوي اللايسين على شحنة موجبة صافية. وبالتالي ، يتعين علينا زيادة الرقم الهيدروجيني للمحلول لإزالة الشحنة الموجبة من أجل الوصول إلى نقطة تساوي الكهرباء. صأنا ليسين هو ببساطة متوسط ​​pKأمن اثنين -NH3 + المجموعات.

عند هذا الرقم الهيدروجيني ، توجد جميع مجموعات حمض الكربوكسيل كـ -CO2 - الأيونات ومجموع سكان -NH3 + المجموعات تساوي واحدًا. وبالتالي ، فإن صافي الشحنة على الجزيء عند هذا الرقم الهيدروجيني هو صفر.

إذا طبقنا نفس الأسلوب على pكأ بيانات حمض الجلوتاميك المذكورة أعلاه نحصل على pأنا من حوالي 3.1. لذلك فإن الأحماض الأمينية الثلاثة في هذا القسم لها ص مختلفة جدًاأنا القيم.

وبالتالي ، فليس من المستغرب أن تتضمن التقنية الشائعة لفصل الأحماض الأمينية (أو البروتينات التي تشكلها) وضع خليط في وسط مادة هلامية ثم تطبيق جهد قوي عبر هذا الهلام. هذه التقنية ، والتي تُعرف باسم هلام الكهربائي، استنادًا إلى حقيقة أن الأحماض الأمينية أو البروتينات التي تحمل شحنة موجبة صافية عند الرقم الهيدروجيني الذي يتم عنده الفصل سوف تتحرك باتجاه القطب السالب ، في حين أن الأحماض الأمينية أو البروتينات التي تحمل شحنة موجبة صافية ستتحرك نحو القطب الموجب.


المصطلحات الهامة المتعلقة بالأحماض الأمينية:

الأحماض الأمينية هي سلائف للبروتينات ، وسيطة استقلابية مهمة وناقل عصبي وسلائف للنيتروجين المحتوية على المركبات والجلوكوز وأجسام الكيتون ، إلخ.

الأحماض الأمينية عبارة عن مركب عضوي يتكون من مجموعات وظيفية أمينية (NH2) وحمضية (COO-).

تحتوي الأحماض الأمينية على كل من مجموعات الأحماض الأمينية والكربوكسيلية المرتبطة بذرة كربون ألفا لها أهمية خاصة. يوجد حوالي 500 من الأحماض الأمينية الموجودة بشكل طبيعي في الطبيعة ، منها 20 من الأحماض الأمينية القياسية التي توجد عادة في الكائنات الحية.

تتحد هذه الأحماض الأمينية القياسية العشرين في سلسلة الببتيد لتشكيل اللبنات الأساسية للبروتينات. تُظهر جميع الأحماض الأمينية القياسية العشرين تباينًا في سلسلة R المرتبطة بكربون ألفا.

ايزومرية ستريو:

L-isomer هو الشكل الأكثر شيوعًا من حمض ألفا الأميني الموجود بشكل طبيعي. باستثناء جلايسين ألفا كربون الموجود في جميع الأحماض الأمينية القياسية هو ذرة كربون مراوان (مرفقة بأربع مجموعات وظيفية مختلفة). ومن ثم يمكن أن توجد جميع أحماض ألفا الأمينية في اثنين من الأحماض الأمينية "L" أو الأحماض الأمينية "D" والتي ليست سوى صور معكوسة لبعضها البعض.

الأحماض الأمينية L هي الشكل الأكثر شيوعًا في الأحماض الأمينية القياسية الموجودة بشكل طبيعي وفي البروتينات أثناء الترجمة في الريبوسوم. بينما أسست الأحماض الأمينية D بعض البروتينات التي تنتجها التعديلات اللاحقة للترجمة بعد الترجمة بمساعدة الشبكة الإندوبلازمية.

شكل "D" من الأحماض الأمينية ليس شائعًا جدًا ولكنه موجود في جدران خلايا الببتيدوغليكان للبكتيريا. يوجد أيضًا في مركبات أخرى مثل Tyrocidine و Valinomycin.


تفاعل الأسبارتات تران كارباميلاز مع 5-بروموسيتيدين 5'-ثلاثي ، ثنائي ، وأحادي الفوسفات

مشاهدات المقالات هي مجموع تنزيلات النصوص الكاملة للمقالات المتوافقة مع COUNTER منذ نوفمبر 2008 (بتنسيق PDF و HTML) عبر جميع المؤسسات والأفراد. يتم تحديث هذه المقاييس بانتظام لتعكس الاستخدام حتى الأيام القليلة الماضية.

الاقتباسات هي عدد المقالات الأخرى المقتبسة من هذه المقالة ، ويتم حسابها بواسطة Crossref ويتم تحديثها يوميًا. العثور على مزيد من المعلومات حول عدد الاقتباسات Crossref.

درجة الانتباه Altmetric هي مقياس كمي للانتباه الذي تلقته مقالة بحثية عبر الإنترنت. سيؤدي النقر فوق رمز الكعكة إلى تحميل صفحة على altmetric.com تحتوي على تفاصيل إضافية حول النتيجة ووجود وسائل التواصل الاجتماعي للمقالة المحددة. يمكنك العثور على مزيد من المعلومات حول "نقاط الانتباه البديلة" وكيفية احتساب النتيجة.

ملحوظة: بدلاً من الملخص ، هذه هي الصفحة الأولى للمقالة.


شاهد الفيديو: التأثير الكهروضوئي. الفيزياء. فيزياء الكم (قد 2022).


تعليقات:

  1. Avent

    جميل بشكل لا يصدق!

  2. Vulrajas

    لقد حصل الرجل!

  3. Nikot

    uchi-lays

  4. Hare

    حق تماما! أعتقد أن هذه فكرة رائعة. أنا أتفق معك.

  5. Jehoichin

    موضوع مفيد جدا

  6. Charlton

    انت لست على حق. يمكنني ان ادافع عن هذا المنصب. اكتب لي في PM ، سنناقش.

  7. Malrajas

    تعجبني هذه الجملة :)



اكتب رسالة