معلومة

8.10: تحويل البولي ببتيدات إلى بروتينات - علم الأحياء

8.10: تحويل البولي ببتيدات إلى بروتينات - علم الأحياء



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

يتم تقديم بنية البروتين بشكل شائع بطريقة هرمية. هذه إحدى الطرق التي يمكن أن يلعب بها الجين دورًا في عدد من العمليات المختلفة وأن يشارك في توليد عدد من الأنماط الظاهرية المختلفة.

246. إذا كان البولي ببتيد جزءًا من بروتين متعدد الوحدات ، فيجب أيضًا "العثور" على عديد الببتيدات الشريكة الصحيحة ، والتي تعد أيضًا عملية عشوائية. إذا لم يتم طي البولي ببتيد بشكل صحيح ، فلن يعمل بشكل صحيح وقد يؤدي إلى تلف الخلية أو الكائن الحي. يرجع عدد من الاضطرابات العصبية التنكسية ، جزئيًا على الأقل ، إلى تراكم البولي ببتيدات غير المطوية (انظر أدناه).

يمكننا أن نفكر في عملية الطي على أنها نزهة "مخمور" عبر مشهد للطاقة ، مع حركات مدفوعة بالتفاعلات بين الجزيئات والاصطدامات مع الجزيئات الأخرى. الهدف الناجح من هذه العملية هو العثور على أدنى نقطة في المناظر الطبيعية ، والحد الأدنى من الطاقة في النظام. يُفترض عمومًا أن يكون هذا هو الحالة الأصلية أو الوظيفية لعديد الببتيد. ومع ذلك ، فإن هذه الحالة الأصلية ليست ثابتة بالضرورة ، لأن البولي ببتيد المطوي (والبروتين النهائي) سيخضعان لتقلبات حرارية ؛ من الممكن أن ينتقل بين حالات مختلفة ذات ثباتات متشابهة ولكن ليست متطابقة. يكمن التحدي في حساب الحالة النهائية المطوية لعديد ببتيد في أنها مشكلة معقدة للغاية. بشكل عام ، يتم اتباع طريقتين لتوصيف بنية البروتين الوظيفي. في البداية ، يتم تحديد بنية البروتين مباشرة عن طريق التصوير البلوري بالأشعة السينية أو التحليل الطيفي بالرنين المغناطيسي النووي. في الحالة الثانية ، إذا كانت بنية البروتين المتماثل معروفة (وسننظر في البروتينات المتماثلة لاحقًا) ، فيمكن استخدامها كإطار لنمذجة بنية بروتين غير محلول سابقًا.

هناك عدد من القيود التي تؤثر على طي عديد الببتيد. الأول هو رابطة الببتيد نفسها. تحتوي جميع البولي ببتيدات على سلسلة من روابط الببتيد. لذلك ليس من المستغرب وجود أنماط شائعة في طي متعدد الببتيد. تم اكتشاف أول هذه الأنماط الشائعة التي تم التعرف عليها ، α-heIix ، بواسطة Linus Pauling و Robert Corey في عام 1951. تبع ذلك بعد ذلك بوقت قصير من خلال وصفهم للورقة β. ستكون القوى التي تدفع تشكيل α-helix و the-sheet مألوفة. إنها نفس القوى التي تكمن وراء بنية الماء.

في α-helix و-sheet ، يتم تشكيل جميع روابط H المحتملة التي تتضمن مجموعات المانحين والمقبلين لرابطة الببتيد (–N – H: O = C- مع ":" تشير إلى رابطة H) داخل بولي ببتيد. في الحلزون α ، تعمل تفاعلات الرابطة H بالتوازي مع سلسلة البولي ببتيد. في ورقة β تحدث بين سلاسل البولي ببتيد. يمكن أن تعمل الخيوط المتفاعلة داخل ورقة β بالتوازي أو المضادة للتوازي مع بعضها البعض ، ويمكن أن تحدث داخل سلسلة عديد ببتيد واحدة أو بين سلاسل متعددة الببتيد المختلفة. في الحلزون α ، تشير المجموعات R إلى الخارج من محور اللولب. في أوراق β ، تشير المجموعات R بطريقة بديلة إما أعلى أو أسفل الورقة. في حين أن جميع الأحماض الأمينية يمكن أن تشارك في هياكل α-helix أو-sheet ، فإن برولين حمض الإيمينو لا يمكن - مجموعة N المنبعثة من α-carbon لا تحتوي على H ، لذا فإن وجودها في سلسلة البولي ببتيد يؤدي إلى كسر في نمط روابط H داخل السلسلة. تجدر الإشارة إلى أن بعض البولي ببتيدات يمكن أن تتبنى هياكل مختلفة وظيفيًا: على سبيل المثال ، في شكل واحد (PrPC) يحتوي بروتين البريون على مستوى عالٍ من α-helix (42٪) ولا يحتوي بشكل أساسي على-sheet (3٪) ، بينما بديل شكل (PrPSc) ، المرتبط بمرض قصاصات تحتوي على مستويات عالية من-sheet (43٪) و 30٪ α-helix (انظر أدناه)247.

دوران السندات الببتيدية والبرولين: على الرغم من أن الرابطة الببتيدية مرسومة كرابطة واحدة ، إلا أنها تتصرف مثل رابطة مزدوجة ، أو بالأحرى رابطة ونصف. في حالة وجود رابطة واحدة ، يوجد دوران حر حول محور الرابطة استجابةً للتصادمات الجزيئية. في المقابل ، يتطلب الدوران حول رابطة الببتيد مزيدًا من الطاقة للانتقال من التكوين العابر إلى تكوين رابطة الدول المستقلة والعودة مرة أخرى ، أي أنه من الصعب الدوران حول رابطة الببتيد لأنها تنطوي على كسر جزئي للرابطة. بالإضافة إلى ذلك ، في تكوين رابطة الدول المستقلة ، تكون مجموعات R من الأحماض الأمينية المجاورة على نفس الجانب من سلسلة البولي ببتيد. إذا كانت كلتا المجموعتين R كبيرة ، فيمكنهما الاصطدام ببعضهما البعض. إذا اقتربوا من بعضهم البعض ، فسوف يتنافرون. والنتيجة هي أن سلسلة البولي ببتيد عادة ما تكون في الترتيب العابر. في كل من تكوينات α-helix و-sheet ، تكون روابط الببتيد في التكوين العابر لأن تكوين رابطة الدول المستقلة يعطل تنظيمها العادي.

روابط الببتيد التي تنطوي على بقايا البرولين لديها مشكلة مختلفة. يتم "قفل" المجموعة الأمينية في شكل معين بواسطة الحلقة ، وبالتالي فهي تزعزع استقرار كل من هياكل اللولب والصفائح α (انظر أعلاه). بالإضافة إلى ذلك ، تم العثور على روابط الببتيدات التي تنطوي على البرولين في تكوين رابطة الدول المستقلة ~ 100 مرة مثل تلك الموجودة بين الأحماض الأمينية الأخرى. يؤدي تكوين رابطة الدول المستقلة هذا إلى الانحناء أو الالتواء في سلسلة البولي ببتيد. الطاقة المتضمنة في الدوران حول الرابطة الببتيدية التي تنطوي على برولين أعلى بكثير من تلك الموجودة في الرابطة الببتيدية القياسية ؛ عالية جدًا ، في الواقع ، أن هناك محفزات بروتينية ، أيزوميراز ببتيدل برولين ، التي تسهل دوران رابطة الدول المستقلة.

مجموعات R الكارهة للماء: توجد العديد من البولي ببتيدات والبروتينات بشكل أساسي في بيئة مائية (مائية). ومع ذلك ، فإن عددًا من مجموعات الأحماض الأمينية الخاصة بهم كارهة للماء. هذا يعني أن تفاعلاتهم مع الماء ستقلل من إنتروبيا النظام ، من خلال التسبب في تنظيم جزيئات الماء حول المجموعة الكارهة للماء ، وهي حالة غير مواتية للديناميكا الحرارية. هذا يشبه إلى حد كبير العملية التي تدفع تجميع الدهون في micelles و bilayers. يميل البولي ببتيد النموذجي ، مع مجموعات R الكارهة للماء على طوله ، في محلول مائي ، إلى الانهيار على نفسه لتقليل (على الرغم من عدم التخلص تمامًا دائمًا) من تفاعلات مخلفاته الكارهة للماء مع الماء. في الممارسة العملية ، هذا يعني أن الخطوة الأولى في طي البولي ببتيد المركب حديثًا هي ، عمومًا ، انهيار البولي ببتيد بحيث توجد غالبية مجموعات R الكارهة للماء داخليًا ، بعيدًا عن ملامسة الماء. في المقابل ، في حالة عدم وجود (أو عدد قليل) من مجموعات R كارهة للماء في عديد الببتيد ، يميل البولي ببتيد إلى اعتماد تكوين ممتد. من ناحية أخرى ، إذا أصبح البروتين مضمنًا داخل غشاء (سننظر في كيفية حدوث ذلك لاحقًا) ، فإن مجموعات R الكارهة للماء ستميل إلى التواجد على سطح البولي ببتيد المطوي الذي يتفاعل مع الجزء الداخلي الكارهة للماء من طبقة ثنائية الدهون. آمل أن يكون هذا منطقيًا بالنسبة لك ، ديناميكيًا حراريًا.

المسار إلى الحالة الأصلية (أي الأكثر استقرارًا ، وظيفيًا) ليس بالضرورة حالة سلسة أو محددة مسبقًا. يمكن أن "يعلق" البولي ببتيد القابل للطي في الحد الأدنى من الطاقة المحلية ؛ قد لا تكون هناك طاقة كافية (مشتقة من الاصطدامات الحرارية) للخروج مرة أخرى. إذا تعطل البولي ببتيد ، من الناحية الهيكلية ، فهناك آليات نشطة لتكشفه والسماح للعملية المؤدية إلى الحالة الأصلية بالمضي قدمًا مرة أخرى. تتم عملية التفتح الجزئي هذه بواسطة بروتينات تعرف باسم المرافقات. نقطة مهمة يجب التعرف عليها ؛ لا تحدد المرافقون الحالة الأصلية لعديد ببتيد. هناك أنواع عديدة من البروتين مرافق. يتفاعل البعض مع عديد ببتيدات معينة حيث يتم تصنيعها ويحاول منعها من الوقوع في مشكلة ، أي الطي بطريقة غير منتجة. يمكن للآخرين التعرف على عديد الببتيدات المطوية بشكل غير مناسب ، ومن خلال الاقتران بالتحلل المائي لـ ATP ، يحفز تفتح البولي ببتيد ، مما يتيح للبولي ببتيد فرصة ثانية (أو ثالثة أو ...) للانطواء بشكل صحيح. في حقيقيات النوى "البسيطة" ، خميرة Saccharomyces cerevisiae ، يوجد على الأقل 63 مرافق جزيئي متميز248.

الآن قد تسأل نفسك ، كيف يتعرف المرافقون على البروتينات غير المطوية أو المطوية بشكل غير طبيعي؟ تميل البروتينات غير المطوية جيدًا إلى وجود سلاسل جانبية من الأحماض الأمينية كارهة للماء مكشوفة على سطحها. وبسبب ذلك سوف يميلون أيضًا إلى التجميع. يتعرف المرافقون على المناطق السطحية الكارهة للماء ويتفاعلون معها.

مجموعات R الحمضية والأساسية: تحتوي بعض مجموعات R من الأحماض الأمينية على حمض الكربوكسيل أو المجموعات الأمينية وبالتالي تعمل كأحماض وقواعد ضعيفة. اعتمادًا على درجة الحموضة في بيئتها ، قد تكون هذه المجموعات غير مشحونة أو موجبة الشحنة أو سالبة الشحنة. سواء كانت المجموعة مشحونة أو غير مشحونة يمكن أن يكون لها تأثير كبير على بنية ، وبالتالي نشاط ، البروتين. من خلال تنظيم الأس الهيدروجيني ، يمكن للكائن الحي أن يعدل نشاط بروتينات معينة. هناك ، في الواقع ، مقصورات داخل الخلايا حقيقية النواة يتم الحفاظ عليها عند درجة حموضة منخفضة جزئيًا لتنظيم بنية البروتين ونشاطه. على وجه الخصوص ، من الشائع أن تصبح المناطق الداخلية للحويصلات المرتبطة بالالتقام الخلوي حمضية (من خلال ضخ الـ H2 المعتمد على ATP.+ عبر الغشاء) ، والذي بدوره ينشط عددًا من الإنزيمات (الموجودة داخل الحويصلة) المشاركة في التحلل المائي للبروتينات والأحماض النووية.

الوحدات الفرعية والمجموعات الاصطناعية: الآن قد تجد نفسك تسأل نفسك ، إذا كانت معظم البروتينات تتكون من عديد ببتيدات متعددة ، ولكن يتم تصنيع البولي ببتيدات بشكل فردي ، كيف يتم تجميع البروتينات في السيتوبلازم المزدحم بالبروتينات والجزيئات الأخرى؟ هذه عملية غالبًا ما تتضمن بروتينات مرافقة محددة ترتبط ببولي ببتيد مُصنَّع حديثًا وتقوم إما بتثبيت طيها أو الاحتفاظ بها حتى تتفاعل مع عديد الببتيدات الأخرى لتشكيل البروتين الوظيفي النهائي. يمكن أن يؤدي عدم وجود مرافقين مناسبين إلى صعوبة تجميع البروتينات متعددة الوحدات في بروتينات وظيفية في المختبر.

تحتوي العديد من البروتينات الوظيفية أيضًا على مكونات غير قائمة على الأحماض الأمينية ، تُعرف عمومًا بالعوامل المساعدة. يُعرف البروتين ناقص العوامل المساعدة باسم البروتين الأبوي. جنبا إلى جنب مع العوامل المساعدة ، يُعرف باسم بروتين هولوبروتين. بشكل عام ، بدون العوامل المساعدة ، يكون البروتين غير نشط وغالبًا ما يكون غير مستقر. يمكن أن تتراوح العوامل المساعدة في التعقيد من أيون معدني واحد إلى جزيئات معقدة تمامًا ، مثل فيتامين ب 12. مجموعة شبكية العين من بكتيريورودوبسين ومجموعة الهيم (مع أيون الحديد المركزي) هي عوامل مشتركة. بشكل عام ، يتم تصنيع العوامل المشتركة من خلال مسارات بنائية مختلفة ، وبالتالي فهي تمثل أنشطة عدد من الجينات. لذلك يمكن أن يكون البروتين الوظيفي نتاجًا مباشرًا لجين واحد ، أو العديد من الجينات ، أو (بشكل غير مباشر) المسارات الأيضية الكاملة. في الوقت نفسه ، يمكن أن يعتمد تكوين البروتين على المرافقين ، وهم أنفسهم مشاريع جينات أخرى.


8.10: تحويل البولي ببتيدات إلى بروتينات - علم الأحياء

تؤدي البروتينات العديد من الوظائف الفسيولوجية الأساسية ، بما في ذلك تحفيز التفاعلات الكيميائية الحيوية.

أهداف التعلم

التفريق بين أنواع ووظائف البروتينات

الماخذ الرئيسية

النقاط الرئيسية

  • البروتينات ضرورية للعمليات الفسيولوجية الرئيسية للحياة وتؤدي وظائف في كل نظام من أجهزة جسم الإنسان.
  • يحدد شكل البروتين وشكل # 8217 وظيفته.
  • تتكون البروتينات من وحدات فرعية من الأحماض الأمينية التي تشكل سلاسل متعددة الببتيد.
  • تحفز الإنزيمات التفاعلات الكيميائية الحيوية عن طريق تسريع التفاعلات الكيميائية ، ويمكنها إما تحطيم ركائزها أو بناء جزيئات أكبر من ركائزها.
  • يتطابق شكل الموقع النشط للإنزيم & # 8217s مع شكل الركيزة.
  • الهرمونات هي نوع من البروتين يستخدم في إرسال الإشارات الخلوية والتواصل.

الشروط الاساسية

  • حمض أميني: أي من 20 نوعًا من الأحماض الأمينية ألفا الموجودة بشكل طبيعي (تحتوي على مجموعات الأحماض الأمينية والكربوكسيلية في نفس ذرة الكربون) ، ومجموعة متنوعة من السلاسل الجانبية ، التي تتحد ، عبر روابط الببتيد ، لتشكيل البروتينات.
  • بولي ببتيد: أي بوليمر من أحماض أمينية (متشابهة أو مختلفة) مرتبطة عبر روابط الببتيد.
  • تحفيز: لتسريع العملية.

أنواع ووظائف البروتينات

تؤدي البروتينات وظائف أساسية في جميع أنحاء أجهزة جسم الإنسان. هذه السلاسل الطويلة من الأحماض الأمينية مهمة للغاية من أجل:

  • تحفيز التفاعلات الكيميائية
  • توليف وإصلاح الحمض النووي
  • نقل المواد عبر الخلية
  • استقبال وإرسال الإشارات الكيميائية
  • الاستجابة للمنبهات
  • تقديم الدعم الهيكلي

البروتينات (بوليمر) هي جزيئات كبيرة تتكون من وحدات فرعية من الأحماض الأمينية (المونومرات). ترتبط هذه الأحماض الأمينية تساهميًا مع بعضها البعض لتشكيل سلاسل خطية طويلة تسمى polypeptides ، والتي تنثني بعد ذلك إلى شكل ثلاثي الأبعاد محدد. في بعض الأحيان تكون سلاسل البولي ببتيد المطوية هذه وظيفية من تلقاء نفسها. في أوقات أخرى تتحد مع سلاسل بولي ببتيد إضافية لتشكيل بنية البروتين النهائية. في بعض الأحيان تكون هناك حاجة أيضًا إلى مجموعات غير عديد الببتيد في البروتين النهائي. على سبيل المثال ، يتكون بروتين الهيموجوبين في الدم من أربع سلاسل متعددة الببتيد ، يحتوي كل منها أيضًا على جزيء الهيم ، وهو عبارة عن بنية حلقة بها ذرة حديد في مركزها.

البروتينات لها أشكال وأوزان جزيئية مختلفة ، اعتمادًا على تسلسل الأحماض الأمينية. على سبيل المثال ، الهيموغلوبين عبارة عن بروتين كروي ، مما يعني أنه يطوي في هيكل مضغوط يشبه الكرة الأرضية ، لكن الكولاجين الموجود في جلدنا هو بروتين ليفي ، مما يعني أنه يطوي في سلسلة طويلة تشبه الألياف. ربما تبدو مشابهًا لأفراد عائلتك لأنك تشترك في بروتينات متشابهة ، لكنك تبدو مختلفًا عن الغرباء لأن البروتينات في عينيك وشعرك وبقية جسمك مختلفة.

الهيموغلوبين البشري: تركيب الهيموجلوبين البشري. البروتينات والوحدات الفرعية # 8217 α و باللون الأحمر والأزرق ، ومجموعات الهيم المحتوية على الحديد باللون الأخضر. من قاعدة بيانات البروتين.

نظرًا لأن الشكل يحدد الوظيفة ، فإن أي تغيير طفيف في شكل البروتين قد يتسبب في اختلال وظيفي للبروتين. التغييرات الصغيرة في تسلسل الأحماض الأمينية للبروتين يمكن أن تسبب أمراضًا وراثية مدمرة مثل مرض هنتنغتون أو فقر الدم المنجلي.

الانزيمات

الإنزيمات عبارة عن بروتينات تحفز التفاعلات الكيميائية الحيوية ، والتي لولاها ما كانت لتحدث. هذه الإنزيمات ضرورية للعمليات الكيميائية مثل الهضم والتمثيل الغذائي الخلوي. بدون الإنزيمات ، كانت معظم العمليات الفسيولوجية تسير ببطء شديد (أو لا تسير على الإطلاق) لدرجة أن الحياة لا يمكن أن توجد.

لأن الشكل يحدد الوظيفة ، فإن كل إنزيم خاص بركائزه. الركائز هي المواد المتفاعلة التي تخضع للتفاعل الكيميائي المحفز بواسطة الإنزيم. يُعرف الموقع الذي ترتبط فيه الركائز بالإنزيم أو تتفاعل معه بالموقع النشط ، لأن هذا هو الموقع الذي تحدث فيه الكيمياء. عندما ترتبط الركيزة بموقعها النشط في الإنزيم ، فقد يساعد الإنزيم في تكسيرها أو إعادة ترتيبها أو تركيبها. من خلال وضع الركيزة في شكل معين وبيئة مكروية في الموقع النشط ، يشجع الإنزيم حدوث التفاعل الكيميائي. هناك فئتان أساسيتان من الإنزيمات:

تفاعل الانزيم: تفاعل إنزيم تقويضي يظهر أن الركيزة تتطابق مع الشكل الدقيق للموقع النشط.

  • إنزيمات تقويضية: إنزيمات تكسر ركائزها
  • إنزيمات الابتنائية: إنزيمات تبني جزيئات أكثر تعقيدًا من ركائزها

الإنزيمات ضرورية لعملية الهضم: عملية تكسير جزيئات الطعام الكبيرة إلى وحدات فرعية صغيرة بما يكفي لتنتشر عبر غشاء الخلية لتستخدمها الخلية. تشمل هذه الإنزيمات الأميليز ، الذي يحفز هضم الكربوهيدرات في الفم وبيبسين الأمعاء الدقيقة ، والذي يحفز هضم البروتينات في ليباز المعدة ، والذي يحفز التفاعلات اللازمة لاستحلاب الدهون في الأمعاء الدقيقة والتربسين ، مما يحفز المزيد من هضم البروتينات. في الأمعاء الدقيقة.

تعتبر الإنزيمات ضرورية أيضًا للتخليق الحيوي: عملية صنع جزيئات جديدة ومعقدة من الوحدات الفرعية الأصغر التي يتم توفيرها أو توليدها بواسطة الخلية. تشمل هذه الإنزيمات التخليقية الحيوية DNA Polymerase ، الذي يحفز تخليق خيوط جديدة من المادة الوراثية قبل أنزيم الأحماض الدهنية بتقسيم الخلايا ، والذي يقوم بتخليق الأحماض الدهنية الجديدة لتكوين الدهون أو الغشاء الدهني ومكونات الريبوسوم ، مما يحفز تكوين الأحماض الدهنية الجديدة. عديد الببتيدات من مونومرات الأحماض الأمينية.

الهرمونات

تعمل بعض البروتينات كجزيئات إشارات كيميائية تسمى الهرمونات. يتم إفراز هذه البروتينات بواسطة خلايا الغدد الصماء التي تعمل على التحكم في عمليات فسيولوجية معينة أو تنظيمها ، والتي تشمل النمو والتطور والتمثيل الغذائي والتكاثر. على سبيل المثال ، الأنسولين هو هرمون بروتيني يساعد على تنظيم مستويات السكر في الدم. تعمل البروتينات الأخرى كمستقبلات لاكتشاف تركيزات المواد الكيميائية وإرسال إشارات للاستجابة. بعض أنواع الهرمونات ، مثل الاستروجين والتستوستيرون ، هي منشطات دهنية وليست بروتينات.

وظائف البروتين الأخرى

تؤدي البروتينات وظائف أساسية في جميع أنحاء أجهزة جسم الإنسان. في الجهاز التنفسي ، يقوم الهيموغلوبين (المكون من أربع وحدات بروتينية فرعية) بنقل الأكسجين لاستخدامه في التمثيل الغذائي الخلوي.تحمل البروتينات الإضافية في بلازما الدم واللمف المغذيات ومنتجات الفضلات الأيضية في جميع أنحاء الجسم. تشكل بروتينات الأكتين والتوبولين هياكل خلوية ، بينما يشكل الكيراتين الدعم الهيكلي للخلايا الميتة التي تتحول إلى أظافر وشعر. تساعد الأجسام المضادة ، التي تسمى أيضًا الغلوبين المناعي ، في التعرف على مسببات الأمراض الغريبة في الجهاز المناعي وتدميرها. يسمح الأكتين والميوسين للعضلات بالتقلص ، بينما يغذي الألبومين التطور المبكر للجنين أو البذرة.

توبولين: البروتين الهيكلي التوبولين الملون باللون الأحمر في خلايا الفأر.


التركيب الجزيئي للبروتينات (مع رسم بياني) | الأيض

من الناحية الكمية ، البروتينات هي المكونات العضوية الرئيسية لمعظم الكائنات الحية ، وكذلك الفيروسات. حوالي 50٪ من الوزن الجاف للخلايا البكتيرية عبارة عن بروتين. يتكون السوط والشعر والخمل بالكامل من البروتينات ، كما أن غشاء الخلية والسيتوبلازم والريبوزومات للخلايا البكتيرية مصنوعة أيضًا من البروتينات والمركبات العضوية الأخرى ، مثل الكربوهيدرات والدهون والأحماض النووية. إلى جانب هذه الوظائف الهيكلية ، تعمل البروتينات الموجودة في الغشاء والسيتوبلازم كمكون رئيسي للعديد من الإنزيمات التي تحفز التفاعلات الكيميائية الحيوية.

مثلما يتم صنع السكريات عن طريق ربط عدد كبير من جزيئات السكر الفردية معًا ، كذلك البروتينات التي يتم تكوينها عن طريق ربط عدد كبير من الأحماض الأمينية. تسمى هذه الجزيئات الكبيرة ، أو الجزيئات الكبيرة ، مثل تلك الموجودة في السكريات والبروتينات ، بالبوليمرات.

لأن هذه البوليمرات تحدث في الكائنات الحية ، فهي معروفة باسم البوليمرات الحيوية. الأحماض النووية هي مجموعة أخرى من البوليمرات الحيوية المهمة. تُعرف الوحدات الفردية التي يتكون منها البوليمر بالمونومرات. في حالة البروتينات ، فإن هذه المونومرات هي أحماض أمينية.

الأحماض الأمينية هي جزيئات عضوية تحتوي على مجموعة كربوكسيل (-COOH) وأمينو (-NH)2) مجموعة. هناك العديد من الأحماض الأمينية في مجموعات مختلفة من الكائنات الحية ، ولكن جميعها لا تستخدم في تصنيع البروتينات. يوجد حوالي 20 نوعًا من الأحماض الأمينية المختلفة الموجودة في معظم البروتينات. وتسمى هذه الأحماض الأمينية البروتينية.

تمتلك جميع الأحماض الأمينية البروتينية بعض السمات المشتركة. الكل ، باستثناء واحد (برولين) ، له ذرة كربون مرتبطة بذرة H ، ومجموعة أمينية ، ومجموعة كربوكسيل وسلسلة جانبية (R). في أحد الأحماض الأمينية (الجلايسين) توجد ذرة H بدلاً من R. هذه ذرة الكربون المعينة ، والتي تسمى α-carbon ، غير متماثلة (باستثناء الجلايسين) ، وبالتالي فإن الأحماض الأمينية تظهر نشاطًا بصريًا.

يمكن أن يكون لديهم تكوين L أو D. ومع ذلك ، فإن الأحماض الأمينية البروتينية هي جميع الأحماض الأمينية ألفا ولها تكوين L. كمتعارف عليه ، فإن المجموعة الأمينية مكتوبة على الجانب الأيسر وذرة H على الجانب الأيمن من ذرة الكربون ألفا (الشكل 8.5).

على الرغم من أن جميع الأحماض الأمينية البروتينية عبارة عن أحماض أمينية α-L ، إلا أن بعضها قد يمتلك مجموعة أمينية إضافية أو مجموعة كربوكسيل إضافية. إن وجود هذه المجموعات الإضافية يجعل هذه الأحماض الأمينية أساسية وحمضية.

وبالتالي ، يمكن تقسيم البروتين الأحماض الأمينية إلى ثلاث مجموعات عريضة:

تظهر هياكل الأحماض الأمينية البروتينية في الشكل 8.5:

ترتبط الأحماض الأمينية ببعضها البعض عن طريق روابط الببتيد ذات الطبيعة التساهمية وتتضمن مجموعة α-carboxyl لحمض أميني واحد ومجموعة α-amino الأخرى مع التخلص من جزيء الماء كما هو موضح في الشكل 8.6. من خلال هذه الروابط الببتيدية ، ترتبط الأحماض الأمينية لتشكيل سلسلة طويلة تسمى عديد الببتيد.

تحتوي كل سلسلة بولي ببتيد على مجموعة α-amino مجانية من الأحماض الأمينية الأولية ومجموعة α-carboxyl مجانية من آخر حمض أميني في السلسلة. وهكذا ، يحتوي البولي ببتيد على قطبين ، طرف N يتكون من مجموعة α-amino الحرة ونهاية C بها مجموعة α-carboxyl حرة في الطرف الآخر (الشكل 8.6).

جزيئات البروتين مصنوعة من عديد الببتيدات. تحتوي بعض البروتينات على عديد ببتيد واحد ، على سبيل المثال: الليزوزيم والريبونوكلياز. قد يكون لدى الآخرين اثنين على سبيل المثال الأنسولين ، أو أكثر على سبيل المثال. يتكون الهيموغلوبين من أربعة ببتيدات من نوعين ، α و.

يمكن أن تحتوي جزيئات البروتين على أربعة مستويات مختلفة من التنظيم ، والمعروفة باسم الهياكل الأولية والثانوية و # 8216 الأرضية والرباعية. الهيكل الأساسي الذي تمتلكه جميع البروتينات هو تسلسلها المحدد للأحماض الأمينية في سلاسل البولي ببتيد.

يتم إصلاح هذا التسلسل لعديد ببتيد معين ويتم تحديده من خلال تسلسل القواعد في الرنا المرسال بينما يتم تصنيع البولي ببتيد. التسلسل الأساسي لـ m-RNA هو ، بدوره ، نسخة مكملة من خيط DNA الذي يُنسخ منه. وبالتالي ، يتم تحديد تسلسل الأحماض الأمينية لبولي ببتيد وراثيًا. ما لم يكن هناك تغيير في التسلسل الأساسي للحمض النووي بسبب حدث طفري ، فإن تسلسل الأحماض الأمينية لعديد ببتيد يظل دون تغيير.

ينتج التركيب الثانوي لعديد الببتيدات عن التواء وطي الجزيئات في أجزاء موضعية من سلسلة البولي ببتيد. بشكل عام ، هناك نوعان من الطي. أحد الأنواع هو تشكيل لولب في اتجاه عقارب الساعة ، يسمى هيكل حلزون α والذي يتم تثبيته في شكل مناسب بواسطة روابط هيدروجينية بين مجموعات -CO-NH- من الأحماض الأمينية المكونة التي تم تقريبها من بعضها البعض بسبب التصاعد الحلزوني (الشكل 8.7 أ) . يتم إنتاج نوع آخر من البنية الثانوية ، المعروف باسم الصفائح المطوية ، عن طريق الترابط الهيدروجين & # 8217s بين مقاطع التشغيل المتوازية لسلسلة بولي ببتيد (الشكل 8.7 ب).

يعطي التركيب الثلاثي لعديد ببتيد للجزيء شكلاً ثلاثي الأبعاد. يطوي البولي ببتيد ببنيته الثانوية بشكل إضافي في شكل مميز بسبب تفاعلات السلاسل الجانبية ، أي مجموعة R للأحماض الأمينية.

قد تكون التفاعلات بين السلاسل الجانبية قوية بسبب تكوين روابط تساهمية ، مثل تكوين جسور ثاني كبريتيد بين بقايا سيستين ، أو قد تكون ضعيفة ، مثل روابط H ، أو تفاعل كاره للماء أو روابط أيونية.

الروابط التي تثبت البنية الثلاثية موضحة في الشكل 8.8:

يتم تمثيل التكوين ثلاثي الأبعاد لعديد الببتيد بشكل تخطيطي في التين. 8.9A و 9-B:

على الرغم من أن بعض البروتينات تتكون من سلسلة عديد ببتيد واحدة ، فإن العديد من البروتينات الأخرى - خاصة البروتينات الكروية - التي لها أوزان جزيئية تبلغ 60.000 دالتون أو أكثر ، تتكون من أكثر من سلاسل متعددة الببتيد. هذه البروتينات هي قليلة القسيمات ويطلق على عديد الببتيدات المكونة البروتومرات.

يُعرف ارتباط البروتومرات بتكوين جزيء فائق من بروتين قليل القسيمات بالبنية الرباعية. القوى التي تحافظ على البروتومرات معًا هي في الأساس نفس الروابط الجزيئية التي تساهم في تكوين البنية الثلاثية للببتيدات الفردية.

يظهر ارتباط اثنين من عديد الببتيدات لتشكيل هيكل رباعي في الشكل .8.10:

تخضع البروتينات القابلة للذوبان لظروف غير طبيعية ، مثل درجة الحرارة أو الحموضة أو القلوية ، وتركيزات عالية من الملح ، والمذيبات وما إلى ذلك لتمسخ. خلال هذه العملية ، تفقد جزيئات البروتين هياكلها المميزة ، ولا سيما الهياكل الثلاثية والرباعية. عادة ما تكون البروتينات المُحوَّلة غير نشطة بيولوجيًا خاصةً خصائصها التحفيزية المفقودة.

تتحد العديد من البروتينات في الأنظمة البيولوجية مع العديد من الجزيئات العضوية الأخرى لتكوين البروتينات المترافقة. وهكذا ، عندما يتحد البروتين مع الكربوهيدرات ، يتشكل بروتين سكري. وبالمثل ، فإن الاقتران مع الأحماض النووية والدهون ينتج عنه بروتين نووي وبروتين دهني ، على التوالي. ينتج عن الدمج مع مجموعة اصطناعية كروموجينية بروتين كرومو مثل الهيموجلوبين.


يتم تحديد شكل البروتين من خلال تسلسل الأحماض الأمينية

تذكر من الفصل 2 أن هناك 20 نوعًا من الأحماض الأمينية في البروتينات ، ولكل منها خصائص كيميائية مختلفة. يتكون جزيء البروتين من سلسلة طويلة من هذه الأحماض الأمينية ، يرتبط كل منها بجارتها من خلال رابطة الببتيد التساهمية (الشكل 3-1). لذلك تُعرف البروتينات أيضًا باسم بولي ببتيدات. يحتوي كل نوع من أنواع البروتين على تسلسل فريد من الأحماض الأمينية ، وهو نفسه تمامًا من جزيء إلى آخر. تُعرف عدة آلاف من البروتينات المختلفة ، ولكل منها تسلسل الأحماض الأمينية الخاص بها.

الشكل 3-1

رابطة الببتيد. تتشكل هذه الرابطة التساهمية عندما تشترك ذرة الكربون من مجموعة الكربوكسيل في أحد الأحماض الأمينية بالإلكترونات مع ذرة النيتروجين (أزرق) من المجموعة الأمينية للحمض الأميني الثاني. كما هو موضح ، يتم فقد جزيء من الماء في هذا التكثيف (المزيد).

يشار إلى التسلسل المتكرر للذرات على طول قلب سلسلة البولي ببتيد باسم العمود الفقري متعدد الببتيد. ترتبط بهذه السلسلة المتكررة تلك الأجزاء من الأحماض الأمينية التي لا تشارك في تكوين رابطة الببتيد والتي تعطي كل حمض أميني خصائصه الفريدة: 20 سلسلة جانبية مختلفة من الأحماض الأمينية (الشكل 3-2). بعض هذه السلاسل الجانبية غير قطبية وكارهة للماء (& # x0201cwater-fearing & # x0201d) ، والبعض الآخر مشحون سالبًا أو إيجابًا ، وبعضها متفاعل ، وما إلى ذلك. يتم عرض هياكلها الذرية في اللوحة 3-1 ، وترد قائمة مختصرة بالاختصارات في الشكل 3-3.

الشكل 3-2

المكونات الهيكلية للبروتين. يتكون البروتين من عمود فقري متعدد الببتيد مع سلاسل جانبية متصلة. يختلف كل نوع من أنواع البروتين في تسلسله وعدد الأحماض الأمينية ، لذلك فهو عبارة عن تسلسل السلاسل الجانبية المختلفة كيميائيًا (المزيد).

لوحة 3-1

الأحماض الأمينية العشرون الموجودة في البروتينات.

الشكل 3-3

الأحماض الأمينية العشرون الموجودة في البروتينات. يتم سرد كل من الاختصارات المكونة من ثلاثة أحرف وحرف واحد. كما هو موضح ، هناك أعداد متساوية من السلاسل الجانبية القطبية وغير القطبية. لتراكيبها الذرية ، انظر اللوحة 3-1 (ص 132 & # x02013133).

كما نوقش في الفصل 2 ، تتصرف الذرات تقريبًا كما لو كانت كرات صلبة بنصف قطر محدد ( نصف قطر فان دير فال). شرط عدم تداخل ذرتين يحد بشكل كبير من زوايا الرابطة المحتملة في سلسلة بولي ببتيد (الشكل 3-4). هذا القيد والتفاعلات الفراغية الأخرى تقيد بشدة تنوع الترتيبات ثلاثية الأبعاد للذرات (أو المطابقة) هذا ممكن. ومع ذلك ، فإن سلسلة طويلة مرنة ، مثل البروتين ، يمكن أن تنثني بعدد هائل من الطرق.

الشكل 3-4

قيود معقمة على زوايا الرابطة في سلسلة بولي ببتيد. (أ) يساهم كل حمض أميني بثلاث روابط (أحمر) إلى العمود الفقري للسلسلة. رابطة الببتيد مستوية (تظليل رمادي) ولا يسمح بالتناوب. على النقيض من ذلك ، يمكن أن يحدث الدوران حول (المزيد).

ومع ذلك ، فإن طي سلسلة البروتين مقيد بشكل أكبر بالعديد من مجموعات الضعيفة المختلفة روابط غير تساهمية التي تشكل بين جزء من السلسلة وآخر. تتضمن هذه الذرات في العمود الفقري متعدد الببتيد ، وكذلك الذرات في السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية. الروابط الضعيفة ثلاثة أنواع: روابط هيدروجينية, الرابطة الأيونية، و معالم الجذب السياحي فان دير فال، كما هو موضح في الفصل 2 (انظر ص 57). الروابط الفردية غير التساهمية أضعف بمقدار 30 و # × 02013300 مرة من الروابط التساهمية النموذجية التي تخلق جزيئات بيولوجية. لكن يمكن للعديد من الروابط الضعيفة أن تعمل بالتوازي لتثبّت منطقتين من سلسلة بولي ببتيد معًا بإحكام. لذلك يتم تحديد ثبات كل شكل مطوي من خلال القوة المشتركة لأعداد كبيرة من هذه الروابط غير التساهمية (الشكل 3-5).

الشكل 3-5

ثلاثة أنواع من الروابط غير التساهمية التي تساعد البروتينات على الانثناء. على الرغم من أن إحدى هذه الروابط ضعيفة جدًا ، إلا أن العديد منها غالبًا ما يتشكل معًا لإنشاء ترتيب ترابط قوي ، كما هو موضح في المثال الموضح. كما في الشكل السابق ، يتم استخدام R كعنصر عام (المزيد).

القوة الرابعة الضعيفة أيضًا لها دور مركزي في تحديد شكل البروتين. كما هو موضح في الفصل 2 ، تميل الجزيئات الكارهة للماء ، بما في ذلك السلاسل الجانبية غير القطبية لأحماض أمينية معينة ، إلى أن تجبر معًا في بيئة مائية لتقليل تأثيرها التخريبي على شبكة جزيئات الماء المرتبطة بالهيدروجين (انظر ص 58 و لوحة 2-2 ، ص 112 & # x02013113). لذلك ، فإن العامل المهم الذي يتحكم في طي أي بروتين هو توزيع الأحماض الأمينية القطبية وغير القطبية. السلاسل الجانبية غير القطبية (الكارهة للماء) في البروتين & # x02014 تنتمي إلى الأحماض الأمينية مثل فينيل ألانين ، ليسين ، فالين ، وتربتوفان & # x02014 تميل إلى التجمع داخل الجزيء (تمامًا كما تتجمع قطرات الزيت الكارهة للماء في الماء لتشكيل قطرة واحدة كبيرة) . وهذا يمكنهم من تجنب ملامسة الماء المحيط بهم داخل الخلية. في المقابل ، تميل السلاسل الجانبية القطبية & # x02014 مثل تلك التي تنتمي إلى الأرجينين والجلوتامين والهيستيدين & # x02014 إلى ترتيب نفسها بالقرب من الجزء الخارجي من الجزيء ، حيث يمكنها تكوين روابط هيدروجينية مع الماء ومع الجزيئات القطبية الأخرى (الشكل 3-6). عندما يتم دفن الأحماض الأمينية القطبية داخل البروتين ، فإنها عادة ما تكون مرتبطة بالهيدروجين مع الأحماض الأمينية القطبية الأخرى أو العمود الفقري متعدد الببتيد (الشكل 3-7).

الشكل 3-6

كيف يطوي البروتين في شكل مضغوط. تميل السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية القطبية إلى التجمع على السطح الخارجي للبروتين ، حيث يمكن أن تتفاعل مع الماء ، حيث يتم دفن السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية غير القطبية في الداخل لتشكيل مادة كارهة للماء معبأة بإحكام (المزيد).

الشكل 3-7

روابط الهيدروجين في جزيء البروتين. تتشكل أعداد كبيرة من الروابط الهيدروجينية بين المناطق المجاورة لسلسلة البولي ببتيد المطوية وتساعد على استقرار شكلها ثلاثي الأبعاد. البروتين المصور هو جزء من إنزيم الليزوزيم والهيدروجين (المزيد).


أسئلة حول البروتينات (مع الإجابات)

(أ) ألانين ، (ب) إيسولوسين ، (ج) أرجينين ، (د) ثريو آند شاينين.

8. الكبريت الذي يحتوي على الأحماض الأمينية

(أ) DOPA ، (ب) الهوموسرين ، (ج) الميثيونين ، (د) Va & shyline.

9. الأحماض الأمينية الأساسية

(أ) الجلايسين ، (ب) الهيستيدين ، (ج) البرولين ، (د) السيرين.

10. جميع الأحماض الأمينية نشطة بصريا ما عدا

(أ) جلايسين ، (ب) سيرين ، (ج) ثريونين ، (د) تريبتوفان.

11. الأحماض الأمينية التي تصنع العديد من الهور والشيمونز

(أ) فالين ، (ب) فينيل ألانين ، (ج) ألانين ، (د) هيستي & شيدين.

12. الأحماض الأمينية غير قابلة للذوبان في

(أ) حمض الخليك ، (ب) الكلوروفورم ، (ج) الإيثانول ، (د) بن وشيزين.

13. درجة انصهار الأحماض الأمينية أعلاه.

(أ) 100 درجة مئوية ، (ب) 180 درجة مئوية ، (ج) 200 درجة مئوية ، (د) 220 درجة مئوية.

14. من اثنين من الأحماض الأمينية تشكيل رابطة الببتيد ينطوي على إزالة شامة واحدة من

(أ) الماء ، (ب) الأمونيا ، (ج) ثاني أكسيد الكربون ، (د) حمض الكربوكسيل.

15. البوليمرات التي تحتوي على أكثر من 100 حمض أميني تسمى

(أ) البروتينات ، (ب) عديد الببتيدات ، (ج) كلاهما أعلاه ، (د) لا شيء مما سبق.

16. تدهور الأنسولين أو تشكيل رابطة ثاني كبريتيد يتأثر

(أ) بيروفات ديهيدروجينيز ، (ب) اختزال إكسيليتول والشياس ، (ج) اختزال الجلوتاثيون ، (د) أوكسي زانثين وشيداز.

17. مثال الجلوبيولين

18. مثال scleroproteins

(أ) الغلوتين ، (ب) جليادين ، (ج) سالمين ، (د) الإيلاستين.

19. مثال البروتين الفسفوري

(أ) موسين ، (ب) أوفوفيتيلين ، (ج) مخاطي البيض ، (د) مخاطي الوتر.

20. مثال البروتين المعدني

(أ) سيدروفيلين ، (ب) عظم مخاطي ، (ج) الإيلاستين ، (د) كل ما سبق.

21. مثال الكروموبروتين

(أ) سالمين ، (ب) كاتالاز ، (ج) زين ، (د) جليادين.

22. يتم تأكيد هياكل البروتين من خلال الروابط الضعيفة ، ومثال ذلك

(أ) كاره للماء ، (ب) ثنائي كبريتيد ، (ج) الببتيد ، (د) كل ما سبق.

23. البروتياز تنتج البولي ببتيدات من البروتينات

(أ) المؤكسدة ، (ب) الاختزال ، (ج) التحلل المائي ، (د) لا شيء مما سبق.

24. تتفاعل البروتينات مع كاشف البيوريت الذي يحتوي على نسبة 2 أو أكثر من السكر

(أ) الروابط الهيدروجينية ، (ب) روابط الببتيد ، (ج) روابط Disul & shyphide ، (د) الروابط الكارهة للماء.

25. يتأكسد الأنسولين لفصل جزيء البروتين و shyecule إلى سلاسل البولي ببتيد المكونة له دون التأثير على الجزء الآخر من الجزيء عن طريق استخدام

(أ) حمض بيرفورميك ، (ب) حمض الأكساليك ، (ج) حامض الستريك ، (د) حمض الماليك.

26. رابطة ثاني كبريتيد لا يتم كسرها في ظل الظروف المعتادة

(أ) الترشيح ، (ب) التخفيض ، (ج) الأكسدة ، (د) ديناتوراتوري.

27. كل رابطة هيدروجينية تماما.

(أ) قوي ، (ب) ضعيف ، (ج) كلا الأمرين أعلاه ، (د) لا شيء مما سبق.

28. هيكل ملفوف يتم فيه طي روابط الببتيد بطريقة منتظمة بواسطة

(أ) البروتينات الكروية ، (ب) البروتينات الليفية ، (ج) كلاهما أعلاه ، (د) لا شيء مما سبق.

29. في العديد من البروتينات ، فإن مادة الرابطة الهيدروجينية تؤيد ترتيب ملفوف منتظم يسمى

(أ) β-helix ، (ب) α-helix ، (ج) كلاهما أعلاه ، (د) لا شيء مما سبق.

30. العديد من البروتينات الكروية مستقرة في المحلول بالرغم من نقصها

(أ) الروابط الهيدروجينية ، (ب) روابط الملح ، (ج) الروابط غير القطبية ، (د) روابط ثاني كبريتيد.

31. كل منعطف من اللولب يحتوي على عدد الأحماض الأمينية

32. المسافة المقطوعة في كل دورة α-helix في نانومتر هو

33. المساحة التي تغطيها كل بقايا من الأحماض الأمينية للحلزون في نانومتر هي

34. الحلزون تتعطل بسبب بعض الأحماض الأمينية مثل

(أ) البرولين ، (ب) أرجينين ، (ج) هيستيدين ، (د) ليسين.

35. استقر الحلزون بواسطة

(أ) الروابط الهيدروجينية ، (ب) روابط ثاني كبريتيد ، (ج) روابط الملح ، (د) الروابط غير القطبية.

36. إنزيم نازعة هيدروجين الجلوتاميك أ

(أ) مونومر ، (ب) تيترامر ، (ج) ديمر ، (د) لا شيء مما سبق.

37. جزيء Aldolase هو أ

(أ) ديمر ، (ب) تريمر ، (ج) كلاهما أعلاه ، (د) لا شيء مما سبق.

38. يحتوي الهيموجلوبين الجنيني.

(أ) سلسلتان أ وسلاسل ص ، (ب) سلسلتان أ وسلاسل ص ، (ج) كلتا السلاسل أعلاه ، (د) لا شيء مما سبق.

39. عندما يمتص الهيموجلوبين الأكسجين ، يحدث تغيير في التركيب بسبب الاقتراب من بعضهما البعض

(أ) سلاسل p ، (ب) سلاسل ، (ج) سلاسل y ، (د) سلاسل a و y.

40. تتداخل الروابط الهيدروجينية بين روابط الببتيد

(أ) غوانيدين ، (ب) حمض اليوريك ، (ج) حمض الساليسيليك ، (د) حمض الأكساليك.

41. يتم مهاجمة الروابط الهيدروجينية في البنية الثانوية والثالثية والخجولة للبروتينات بشكل مباشر

(أ) الأملاح ، (ب) القلويات ، (ج) المنظفات ، (د) كل ما سبق.

42. إن قابلية هضم بعض البروتينات المشوهة بواسطة الإنزيمات المحللة للبروتين هو

(أ) انخفض ، (ب) زاد ، (ج) عادي ، (د) لا شيء مما سبق.

43. كثيرا ما تكون وظائف المستضد أو الجسم المضاد للبروتينات عن طريق التمسخ.

(أ) لم يتغير ، (ب) تم تغييره ، (ج) كلا الأمرين أعلاه ، (د) لا شيء مما سبق.

44. في حالة التمسخ الشديد للبروتين ، هناك

(أ) التمسخ العكسي ، (ب) التمسخ المعتدل والانعكاس الخجول ، (ج) التمسخ الذي لا رجعة فيه ، (د) لا شيء مما سبق.

45. يحتوي الريبونوكلياز البقري لسلسلة عديد ببتيد واحدة من 124 من بقايا الأحماض الأمينية ذات الوزن الجزيئي الصغير على عدد روابط ثاني كبريتيد.

46. ​​عندما يسخن الزلال البيض حتى يتخثر ، فإن الهياكل الثانوية والثالثية من pro & shyteins تضيع تماما مما يؤدي إلى خليط عشوائي مرتبة.

(أ) سلاسل ثنائي الببتيد ، (ب) سلاسل ثلاثي الببتيد ، (ج) سلاسل بولي ببتيد ، (د) كل ما سبق.

47. في البروتينات السكرية ، تكون الكربوهيدرات على شكل وحدات ثنائية السكاريد ، وعدد الوحدات

(أ) 50-100 ، (ب) 200 & # 8211300 ، (ج) 400 & # 8211500 ، (د) 600 & # 8211700.

48. وحدات السكاريد للبروتينات السكرية تقع في & shytached إلى سلسلة الببتيد ، واحدة لكل

(أ) 3.4 بقايا الأحماض الأمينية ، (ب) 4.4 بقايا الأحماض الأمينية ، (ج) 5.4 بقايا الأحماض الأمينية ، (د) 6.4 مخلفات الأحماض الأمينية.

49. بروتين الحليب في معدة الرضع يتم هضمه

(أ) بيبسين ، (ب) التربسين ، (ج) كيموتريبسين ، (د) رينين.

50. Achylia gastrica يقال أن يكون عند عدم وجود

(أ) بيبسين فقط ، (ب) كل من البيبسين و HCI ، (ج) HCI فقط ، (د) كل ما سبق.

51. درجة الحموضة في عصير المعدة تصبح منخفضة

(أ) فقر الدم الانحلالي ، (ب) فقر الدم الخبيث ، (ج) كلا الأمرين أعلاه ، (د) لا شيء مما سبق.

52. في الأمعاء الدقيقة ، يحلل التربسين روابط الببتيد التي تحتوي على

(أ) أرجينين ، (ب) هيستيدين ، (ج) سيرين ، (د) أسبارتاتي.

53. كيموتريبسين في الأمعاء الدقيقة التي تحتوي على التحلل الببتيد الارتباط

(أ) فينيل ألانين ، (ب) ألانين ، (ج) ميثيونين ، (د) فالين.

54. Carboxypeptidase B في الأمعاء الدقيقة تحلل الببتيدات التي تحتوي على.

(أ) لوسين ، (ب) آيسولوسين ، (ج) أرجينين ، (د) سيستين.

55. نقل الأحماض الأمينية ينظمه عمليات ac & shytive بأعداد مختلفة & # 8211

56. العملية الثالثة النشطة لنقل الأحماض الأمينية وشيبورت تتضمن

(أ) الأحماض الأمينية الأساسية ، (ب) الأحماض الأمينية المحايدة ، (ج) الأحماض الأمينية الحمضية ، (د) الكبريت المحتوي على الأحماض الأمينية.

57. الأحماض الأمينية المحايدة لامتصاص الحاجة

58. إذا تم تغذية أحد الأحماض الأمينية بكميات زائدة ، فإن امتصاص حمض أميني آخر يكون

(أ) متسارعة قليلاً ، (ب) متسارعة وخجولة بشكل معتدل ، (ج) متسارعة للغاية ، (د) متخلفة.

59. في ظل الظروف العادية ، يتم هضم البروتينات الغذائية بشكل عام وسهل الهضم حتى في المائة.

(أ) 67 إلى 73 ، (ب) 74 إلى 81 ، (ج) 82 إلى 89 ، (د) 90 إلى 97.

60. من خلال ارتفاع درجة حرارة القيمة الغذائية لبروتينات الحبوب هي

(أ) زيادة ، (ب) منخفضة ، (ج) بدون تغيير ، (د) لا شيء مما سبق.

61. يتم تكسير أكثر من نصف بروتين الكبد والغشاء المخاطي المعوي وإعادة تركيبه في

(أ) 10 أيام ، (ب) 12 يومًا ، (ج) 15 يومًا ، (د) 18 يومًا.

62. نصف عمر بروتين الجسم المضاد حوالي

(أ) 4 أسابيع ، (ب) 3 أسابيع ، (ج) أسبوعين ، (د) أسبوع واحد.

63. تحفيز البروتين الابتنائية

(أ) ACTH ، (ب) التستوستيرون ، (ج) الجلوكاجون ، (د) الإبينفرين.

64. تم دمج التمثيل الغذائي للبروتين مع الكربوهيدرات والدهون من خلال

(أ) أوكسالو أسيتات ، (ب) سيترات ، (ج) أيزوسيترات ، (د) مالات.

65. بناء وتفكك البروتو والشيبلازم يهتم بعملية التمثيل الغذائي لل

(أ) الكربوهيدرات ، (ب) الدهون ، (ج) البروتين ، (د) المعادن.

66. لا تستخدم الأحماض الأمينية المستخرجة من الكبد للإصلاح أو التخليق الخاص ولكن يتم تقسيمها إلى

(أ) أحماض كيتو ، (ب) ثاني أكسيد الكبريت ، (ج) الماء ، (د) الأمونيا.

67- الأحماض الأمينية غير المرغوب فيها المستخرجة من الأنسجة إما أن تستخدم في الأنسجة أو في الكبد يتم تحويلها إلى

(أ) الأمونيا ، (ب) اليوريا ، (ج) أملاح الأمونيوم ، (د) حمض اليوريك.

68. الأحماض الأمينية توفر النيتروجين لتوليف وتخليق

(أ) قواعد الفسفوليبيد ، (ب) حمض اليوريك ، (ج) الجليكوليبيدات ، (د) كبريتات شوندروتن.

69. إن عملية التمثيل الغذائي لجميع البروتينات التي يتم تناولها بالإضافة إلى المتطلبات الأساسية تسمى

(أ) التمثيل الغذائي الداخلي ، (ب) الاستقلاب الخارجي ، (ج) كلاهما أعلاه ، (د) لا شيء مما سبق.

70. الكبريت الذي يحتوي على الأحماض الأمينية بعد الهدم ينتج مادة تفرز

71. يتم تصنيع الكبريتات الأثيرية من الأحماض الأمينية

(أ) محايد ، (ب) حمضي ، (ج) أساسي ، (د) احتواء الكبريت.

72. الكيراتين ، بروتين الشعر ، يتم تصنيعه من الأحماض الأمينية

(أ) الجلايسين ، (ب) سيرين ، (ج) البرولين ، (د) الميثيونين.

73. في الإنسان والكائنات الحية الأخرى ، يكون المنتج النهائي لاستقلاب النيتروجين من الأحماض الأمينية هو

(أ) الأحماض الصفراوية ، (ب) أجسام الكيتون ، (ج) اليوريا ، (د) كبريتات الباريوم.

74. المنتج النهائي لنيتروجين الأحماض الأمينية لي & شيتابولزم في الكائنات الحية البولية (مثل الزواحف والطيور) هو

(أ) البيليروبين ، (ب) اليوريا ، (ج) حمض اليوريك ، (د) بيليفيردين.

75. يحتاج نشاط الترانساميناز إلى الإنزيم المساعد

76. Transamination هو أ

(أ) عملية لا رجعة فيها ، (ب) عملية قابلة للعكس ، (ج) كلا الأمرين أعلاه ، (د) لا شيء مما سبق.

77. معظم الأحماض الأمينية عبارة عن ركائز لنقل الأحماض ، باستثناء

(أ) ألامين ، (ب) ثريونين ، (ج) سيرين ، (د) فالين.

78. التحويل التأكسدي للعديد من الأحماض الأمينية إلى ما يقابلها α- توجد أحماض الكيتو في الأم والشيماليان

(أ) الكبد والكلى ، (ب) الأنسجة الدهنية ، (ج) عموم وشيكرياس ، (د) الأمعاء.

79. إن α- حمض كيتو منزوع الكربوكسيل بواسطة H2ا2 تشكيل وخجل حمض الكربوكسيل مع ذرة كربون أقل في غياب الإنزيم

(أ) كاتالاز ، (ب) ديكاربوكسيلاز ، (ج) ديميناز ، (د) الفوسفاتيز.

80- إن نشاط أوكسيديز الأحماض الأمينية في الثدييات ، وهو بروتين FMN- فلافو ، هو نشاط لا بأس به.

(أ) بطيئة ، (ب) سريعة ، (ج) كلا الأمرين أعلاه ، (د) لا شيء مما سبق.

81. من البروتين الغذائي وكذلك من اليوريا الموجودة في السوائل التي تفرز في القناة الهضمية وتنتج البكتيريا المعوية

(أ) ثاني أكسيد الكربون ، (ب) الأمونيا ، (ج) كبريتات الأمونيوم ، (د) الكرياتين.

82. تشمل أعراض تسمم الأمونيا

(أ) عدم وضوح الرؤية ، (ب) الإمساك ، (ج) الارتباك العقلي ، (د) الإسهال.

83- تحدث أعراض تسمم الأمونيا عندما تكون مستويات الأمونيا في المخ

(أ) يتضاءل قليلاً ، (ب) يتضاءل بشدة ، (ج) يزداد ، (د) كل ما سبق.

84. إنتاج الأمونيا عن طريق الكلى هو الاكتئاب في

(أ) الحماض ، (ب) القلاء ، (ج) كلا الأمرين أعلاه ، (د) لا شيء مما سبق.

85- تفرز الأمونيا كأملاح أمونيوم أثناء الحماض الأيضي ولكن الغالبية تفرز في صورة

(أ) الفوسفات ، (ب) الكرياتين ، (ج) حمض البوليك ، (د) اليوريا.

86. يصاحب تخليق الجلوتامين التحلل المائي لل

(أ) ATP ، (ب) ADP ، (ج) TPP ، (د) فوسفات الكرياتين.

87. في الدماغ ، والآلية الرئيسية لإزالة الأمونيا هو تكوين

(أ) الغلوتامات ، (ب) الأسبارتات ، (ج) الأسباراجين ، (د) الجلوتامين.

88. تغيرت تركيبة فوسفات الكاربامويل بشكل ملحوظ في وجود

(أ) N-Acetyl glutamate ، (b) N-Acetyl aspartate ، (c) حمض النيورامينيك ، (د) Oxalate.

89. في البكتيريا ، يتم تخليق كربامويل فوس وشيبت من المادة

(أ) أملاح الأمونيوم ، (ب) الأمونيا ، (ج) الجلوتامين ، (د) الأسبارتات.

90. المانع التنافسي للأرجينين هو

(أ) سيترولين ، (ب) مالات ، (ج) ليسين ، (د) سيرين.

91. يحدث التخليق الحيوي لليوريا بشكل رئيسي في الكبد

(أ) العصارة الخلوية ، (ب) الميتوكوندريا ، (ج) الميكروسومات ، (د) النوى.

92- يتم تصنيع مول واحد من اليوريا على حساب جزيئات ATP

93. يحدث تخليق اليوريا بشكل رئيسي في الكبد ويخفف من عدد الأحماض الأمينية

94. النتاج الطبيعي لليوريا عن طريق البول بالجرام

(أ) من 10 إلى 20 ، (ب) من 15 إلى 25 ، (ج) من 20 إلى 30 ، (د) من 25 إلى 35.

95. في الحماض الشديد ، ناتج اليوريا

(أ) متناقصة ، (ب) زيادة طفيفة ، (ج) بدرجة عالية داخل وتقلص ، (د) زيادة معتدلة.

(أ) تليف الكبد ، (ب) التهاب الكلية ، (ج) داء السكري ، (د) تجلط الدم التاجي.

97. الأعراض السريرية في اضطراب دورة اليوريا هو

(أ) التخلف العقلي ، (ب) النعاس ، (ج) الديار والشيرهوي ، (د) الوذمة.

98. عمل تجنيب الميثيونين هو

(أ) تيروزين ، (ب) سيستين ، (ج) أرجينين ، (د) تريبتوفان.

99. NH + 4 يحد من الغلوتامات لتشكيل الجلوتامين ويتخلص من ATP و

(أ) ثنائي الببتيد ، (ب) ثلاثي الببتيد ، (ج) بولي ببتيد ، (د) لا شيء مما سبق.

إملأ الفراغات:

1. الأحماض الأمينية التي لا يمكن للكائن تصنيعها من المواد الموجودة عادة في النظام الغذائي وفقًا للمتطلبات الفسيولوجية تسمى ___________.

الجواب. الأحماض الأمينية الأساسية.

2. اثنان من الأحماض الأمينية __________ و __________ اللازمة للحيوانات __________ للإنسان.

الجواب. أرجينين هيستيدين شبه أساسي من الناحية التغذوية.

3. ينتج عن إغفال أحد الأحماض الأمينية الأساسية من النظام الغذائي ___________.

الجواب. توازن النيتروجين السلبي.

4. يتكون الألانين من البيروفات بواسطة __________ في وجود الإنزيم __________.

الجواب. النقل ب64.

5. يتم تصنيع الغلوتامات في الحيوانات بواسطة _________ في وجود الإنزيم المساعد __________.

الجواب. نازعة هيدروجين الجلوتامات مخفضة لـ NADP.

6. يتم تصنيع الأسباراجين من الأسبارتات بواسطة ________ بمساعدة الإنزيم __________ و Mg ++.

الجواب. مركب Asparagine synthetase ATP.

7. يتم تصنيع الجلايسين من __________ وكذلك _____________.

الجواب. سيرين كولين.

8. يتكون السيستين من __________.

الجواب. ميثيونين.

9. يتم تحويل فينيل ألانين إلى تيروزين بواسطة ________ مع دمج ذرة واحدة من الأكسجين ، يتم تقليل وضع الفينيل ألانين والذرة الأخرى لتشكيل الماء ، ويتم توفير طاقة الاختزال التي يوفرها ___________ بشكل فوري وخجول على شكل رباعي هيدروبيبترين.

الجواب. مركب فينيل ألانين هيدروكسيلاز مخفض NADP.

10. الأحماض الأمينية الكيتونية الوحيدة

11. يتم تحويل الأرجينين إلى _________ بواسطة أرجيناز مع إزالة ___________.

الجواب. أورنيثين اليوريا.

12. ينتج الهيستيدين عند نزع الأمين _______ والذي يتحول إلى 4-imidazolone-5-propion- يأكله ___________.

الجواب. حمض Urocanic Urocanase.

13. سيرين أشكال ____ غنية بكبد الفئران.

الجواب. بيروفات سيرين ديهيدراتاز.

14. يتم تحويل السيستين إلى السيستين بواسطة _____________ يعتمد على ______________.

الجواب. اختزال NADH سيستين.

15. ثريونين ألدولاز يشق ثريونين إلى __________ و __________.

الجواب. أسيتالديهيد جلايسين.

16. يتم تحويل Hydroxyproline إلى _______________.

الجواب. بيروفات جليوكسالات.

17. يقوم هيدروكسي فينيل بيروفات هيدروكسيلاز بتحويل P-hydroxyphenyl-pyruvate إلى ___________ مع العامل المساعد _________.

الجواب. حمض الهوموجنتيسيك حمض الأسكوربيك.

18. أوكسيديز الهوموجنتيزيك ، وهو بروتين معدني في كبد الثدييات ، يُكوِّن مالييل أسيتو أسيتات ، ويتم تثبيط التفاعل بواسطة عامل _________ الذي يربط الحديد.

الجواب. إستخلاب الحديد.

19. ________ ، الصبغة السوداء الموجودة في الجلد والشعر وشبكية العين ، تتكون من فيني وشيلالانين في ___________ الموجودة في الجلد.

الجواب. الميلانين الميلانوبلاستس.

20. يتم تحويل DOPA إلى الدوبامين بواسطة ______ مع _________ كعامل مساعد.

الجواب. ديكاربوكسيلاز ب64.

21. هيدروكسيل الدوبامين يشكل نوربين وشيفرين في وجود ___________ وجزيئي _________.

الجواب. أكسجين حمض الأسكوربيك.

22. يتكون الإبينفرين من النوربينفرين بواسطة ___________ من ___________.

الجواب. مثيلة الميثيونين.

23. يتم تحرير اثنين من الببتيدات أثناء تقارب وخلل الفيبرينوجين إلى ___________. يحتوي أحد الببتيدات على ___________.

الجواب. الفيبرين Tyrosine-o- كبريتات.

24. إنزيم التربتوفان أوكسيجيناز هو بروتين معدني بورفيرين موجود في الثدييات.

الجواب. الكبد الحديدي.

25. العامل المحرض الرئيسي __________ من أوكسيجيناز التربتوفان يتم حظره بواسطة ___________.

الجواب. الستيرويدات القشرية الكظرية بوروميسين.

26. كينورينين هيدروكسيل مع جزيئي ___________ في وجود ___________.

الجواب. NADP مخفض للأكسجين.

27. في حالة نقص فيتامين __________ تصل مشتقات الكينورينين إلى الأنسجة خارج الكبد حيث يتم تحويلها إلى ___________.

الجواب. ب6 حمض Xanthurenic.

28. في نقص فيتامين ب6، فإن تخليق ________ و ___________ في الأنسجة يكون ضعيفًا بسبب عدم تحويل التربتوفان إلى النياسين.

الجواب. NAD + NADP +.

29. ___________ ملغ من التربتوفان ينتج ___________ ملغ. النياسين.

30. الفيتامينات ___________ و ___________ ضرورية لتكوين النياسين من التربتوفان في الجسم.

31. 5-هيدروكسيتريبتوفان في ________ ينتج ___________ ، مضيق للأوعية ويتم تخزينه في صفيحة وشرائح.

الجواب. نزع الكربوكسيل السيروتونين.

32. السيروتونين الموجود على الأستلة و __________ ينتج الهرمون ___________.

الجواب. مثيلة الميلاتونين.

33. يتم تنشيط الميثيونين أولاً عن طريق __________ تكوين S-adenosyl methionine والذي يسمى أيضًا ___________.

الجواب. ATP الميثيونين النشط.

34. يتم تحويل L-methylmalonyl-CoA إلى _______ بواسطة ميثيل مالونيل- CoA أيزوميراز مع ___________ على شكل أنزيم.

الجواب. Succinyl-CoA ب12.

35. اللوسين على الهدم ينتج ______________ و _________.

الجواب. أسيتو أسيتات أسيتيل كو.

36. كل من الفالين والأيزولوسين على الهدم pro & shyduce ___________.

الجواب. سكسينيل كوا.

37. lmidazolone-3-propionic acid يتحول إلى ___________ بواسطة ___________.

الجواب. هيدروليز فيجلو.

38. في البشر والحيوانات ، نقص ___________ أو ___________ يسبب إفراز مفرط وقذرة من FIGLU.

الجواب. حمض الفوليك فيتامين ب12.

39. يتم تحويل FIGLU إلى __________ مما يؤدي إلى نقل C1 ذرة الكربون إلى ___________.

الجواب. حمض الجلوتامات تراهيدروفوليك.

40. يتم تحويل الهيستيدين إلى ___________ و ___________ بواسطة مسارات ثانوية.

الجواب. كارنوزين أنيسيرين.

41. Carriosine هو ببتيد من ___________ و ______________.

الجواب. الهيستيدين بيتا ألانين.

42. ارجوثيونين موجود بتركيز عال في ___________ الانسان.

الجواب. كريات الدم الحمراء.

43. ________ يعمل بمثابة أنزيم في تكوين البروستاغلاندين ، PGE2 من عند ___________.

الجواب. حمض الجلوتاثيون الأراكيدونيك.

44. تحتوي عضلة الهيكل العظمي على حوالي _____________ في المائة من الكرياتين وعضلة القلب ______________ هذه الكمية.

45. يتكون الكرياتينين إلى حد كبير في _________ من خلال الإزالة غير القابلة للانعكاس وغير الإنزيمية لـ Wa & shyter من ___________.

الجواب. فوسفات الكرياتين العضلي.

46. ​​يتم الانتهاء من تركيب الكرياتين في الكبد عن طريق مثيلة _________ التي _ فيها _ الميثيونين هو المتبرع بالميثيل.

الجواب. الجليكوسيامين النشط.

47. في مثيلة الكرياتين ______________ و _________ مطلوب.

الجواب. أكسجين ATP.

48. يحدث تنشيط الميثيونين الذي يتطلب ATP__________ و _____________ بالإضافة إلى إنزيم تنشيط الميثيونين.

الجواب. ملغ + جلوتاثيون.

49. في مثيلة الجليكوسيامين ، غوانيدو أسيتات ميثيل فيراز الموجود في ___________ للثدييات يتطلب ___________ لنشاطه op & shytimal.

الجواب. الجلوتاثيون في الكبد.

50. معدل التخليق الحيوي للكرياتين يعتمد على نشاط الكلى ___________.

الجواب. ترانساميديناز.

51. الكرياتينين هو ____________ من الكرياتين ويتكون بواسطة _________ في العضلات.

الجواب. أنهيدريد غير أنزيمي.

52. الكرياتين يعاد امتصاصه في ________________ بتركيزات ________.

الجواب. الأنابيب الكلوية السفلى.

53. عدد ملليغرام من الكرياتينين (بالإضافة إلى كريا والشيتين) نيتروجين يفرز لكل كيلوغرام من وزن الجسم. خلال 24 ساعة يسمى ___________.

الجواب. معامل الكرياتينين.

54. معامل الكرياتينين هو ________ من كمية ___________ الأنسجة العضلية في الجسم.

الجواب. مؤشر نشط.

55- يوجد توازن إيجابي للنيتروجين عندما يتجاوز ________ _.

الجواب. إخراج المدخول.

56. تخضع جميع بروتينات الجسم باستمرار ______________ و _________.

الجواب. تخليق التدهور.

57. تحتوي الأحماض الأمينية على مجموعتين مؤينتين على الأقل ___________ و ___________.

58. يسمى الرقم الهيدروجيني الذي لا يحتوي فيه الحمض الأميني على شحنة صافية وبالتالي لا يتحرك في مجال كهربائي ___________.

الجواب. درجة الحموضة الكهروضوئية (باي).

59. الأيون عند النقطة الكهربية التي تحمل + و & # 8211 شحنة محايدة داخليا يسمى ___________.

الجواب. زويتيريون.

60. بسبب التفاعلات العكسية التي تعتمد على حموضة أو قلوية المحلول تسمى الأحماض الأمينية ___________.

الجواب. أمفوليت.

61- كما أن الألبومات منتشرة على نطاق واسع في النباتات خاصة في ___________ و ___________.

الجواب. بذور فواكه.

62. البروتينات الصلبة تشبه _______________ و _______________.

الجواب. ألبومات الجلوبيولين.

63. تحلل البروتين في أحد الأنسجة يكون مصحوبًا بـ ___________ في الأنسجة الأخرى.

64. بروتين الجسم المضاد الناجم عن التحصين يخضع أيضًا لـ ___________ و ___________ المستمرة.

الجواب. تجميع الانهيار.

65. تجمع التمثيل الغذائي يساهم في المواد المشتقة من هدم البروتين في tis & shysues عن طريق تحفيز الكميات الزائدة من الهرمونات ___________ والهرمونات ________.

الجواب. الغدة الدرقية 11-قشرة كظرية مؤكسجة.

66. يحتوي البروتين على النيتروجين ___________ في المائة.

67. البروتينات الكروية لها سلاسل متعددة الببتيد __________ و_.

الجواب. ملفوف مطوية.

68. النسبة المحورية للبروتين الكروي ليست أكبر من ل

69. تؤدي معظم البروتينات الليفية أدوارًا هيكلية في ___________ و ___________.

الجواب. نسيج الجلد الضام.

70. يحتوي الحرير الفيبرويني على كميات صغيرة من هذه المخلفات الضخمة ________ هذه تقاطع مناطق ________.

الجواب. أحماض أمينية β-sheet.

71. يتكون التروبوكولاجين من ___ سلاسل متعددة البيبتيد ويشكل كل عديد ببتيد حلزون.

الجواب. 3 أعسر.

72. إنزيم نازعة هيدروجين الجلوتامات هو _____________ والألدو والشيلاز ___________.

الجواب. تيتامر تريمر.

73. الأحماض الأمينية التي تم الحصول عليها بعد التحلل المائي من pro & shytein يتم فصلها وتحديدها بواسطة أو ___________ اللوني.

الجواب. HPLC Ion ex & shychange.

74. وكلاء _________ و __________ يعطلون جسور ثاني كبريتيد.

الجواب. الاختزال المؤكسد.

75- تعمل أدوات التسلسل المؤتمتة بأكبر قدر من الكفاءة على عديد الببتيدات من ____ إلى ________ المخلفات.

76. عندما الرقم الهيدروجيني2 يتم تطبيقه على العمود ، حيث يتم ربط الأحماض الأمينية عبر تبادل ___________ مع ____________.

الجواب. الكاتيونات نا +.

77. الأعمدة مملوءة بسيترات الصوديوم حتى لا تخجل شروط ___________ و ___________.

الجواب. درجة حرارة الأس الهيدروجيني.

أشر إلى "صحيح" أو "خطأ" مما يلي:

1. يتم فصل الأحماض الأمينية الحرة بعد التحلل المائي للببتيدات وتحديدها بواسطة كروماتوجرا و shyphy أو عن طريق الرحلان الكهربي.

2. التورين هو حمض أميني ولكنه ليس من مكونات البروتين. لذلك ، فهو غير موجود في تصنيف وخلط الأحماض الأمينية.

3. النينهيدرين عامل مؤكسد قوي.

4. تمتص الأحماض الأمينية المحايدة الضوء فوق البنفسجي.

5. الأحماض الأمينية د موجودة أيضا في البروتينات.

6. استبدال حمض أميني واحد بآخر في تسلسل 100 أو أكثر من الأحماض الأمينية قد يلغي النشاط البيولوجي مع عيوب وخجل خطير.

7. جميع الهرمونات بروتينات.

8. البروتينات لها دور في تخثر الدم.

9. تعمل البروتينات كدفاع ضد العدوى والبروتينات عن طريق الأجسام المضادة للبروتين.

10. يمكن تعريف البروتينات على أنها البوليمرات المختلطة ذات الوزن الجزيئي العالي من الأحماض الأمينية أ المرتبطة ببعضها البعض مع وصلة الببتيد.

11. يتم زيادة البروتين المشوه بشكل كبير في solu & shybility كنقطة متساوية الكهرباء.

12. يقال أن البروتينات الأصلية تحدث في النباتات فقط.

13. البروتينات الأصلية لا تمتلك معدل الترسيب.

14.يستخدم التمسخ لمعرفة تفاعل الإنزيم المحفز لمستخلص عند فقد نشاط الإنزيم عند غليه أو تحمضه.

15. ريبونوكلياز مشوه عند تحريره من اليوريا وبيتا مركابتوإيثانول عن طريق غسيل الكلى يعيد ببطء ويخفف من النشاط الأنزيمي.

16. في حالة سوء التغذية الحاد ، لا يتغير مستوى الألبومين في الدم.

17. ليس للألبومين دور في نقل الأحماض الدهنية.

18. سبب نقص ألبومين الدم هو ضعف التوليف والخجل.

الجواب. حقيقي.

19. قد تحدث بروتينية مرضية نتيجة لزيادة نفاذية الكبيبات.

الجواب. حقيقي.

20. تفرز الغدد تحت اللسان لبعض الحيوانات البروتينات السكرية.

الجواب. خاطئة.

21. محتوى الجلايسين في العديد من الألبومين مرتفع.

الجواب. خاطئة.

22. تحتوي بعض البروتينات السكرية على العديد من وحدات السكاريد المتطابقة المرتبطة بسلسلة البولي ببتيد.

الجواب. حقيقي.

23. اللون الأرجواني المرئي لشبكية العين ، وهو بروتين كرومو حيث تكون المجموعة الاصطناعية عبارة عن خنزير كاروتينويد وخجل.

الجواب. حقيقي.

24. البروتينات الصبغية من ألياف حيوانية معينة والتي تكون فيها المجموعة الاصطناعية هي الميلاتونين.

الجواب. خاطئة.

25. يتم مهاجمة البروتينات الصلبة بسهولة وتذويبها بواسطة القلويات.

الجواب. خاطئة.

26. لا يمكن للبروتينات الصلبة أن تشكل البنية الداعمة والمغلفات للحيوانات.

الجواب. خاطئة.

27. اختبار النيتروبروسيد إيجابي للحمض الأميني السيستين.

الجواب. حقيقي.

28. اختبار Millon & # 8217s سلبي بالنسبة للحمض الأميني tyro & shysine.

الجواب. خاطئة.

29. الأرجينين حمض أميني عطري.

الجواب. خاطئة.

30. التربتوفان هو حمض أميني أساسي.

الجواب. خاطئة.

31. يحتوي الغشاء المخاطي المعوي أيضًا على ثلاثي ببتيداز ، ديبيبتيداز ، إلخ.

الجواب. حقيقي.

32. البولي ببتيدات المتكونة في المعدة يتم تقشيرها وتضيقها عن طريق التربسين.

الجواب. خاطئة.

33. إذا تم تغذية أحد الأحماض الأمينية بكميات زائدة ، فإنه يفضل امتصاص حمض أميني آخر.

الجواب. خاطئة.

34. الأحماض الأمينية د تمتص عن طريق الانتشار البسيط.

الجواب. حقيقي.

35. يرتبط الحمض الأميني بالناقل و Na + في الميكروفيل.

الجواب. حقيقي.

36. في بعض الأحيان يتم امتصاص البروتين الكامل في الدم.

الجواب. حقيقي.

37- ويتحلل البروتين الليفي غير القابل للذوبان بواسطة إنزيمات الجهاز الهضمي البشري.

الجواب. خاطئة.

38. التمثيل الغذائي الداخلي له دور في تشكيل الأنسجة ولفائف النيتروجين الأخرى وكذلك التحلل الطبيعي لبروتينات الأنسجة.

الجواب. حقيقي.

39. الأحماض الأمينية العطرية تشكل الجلوتاثيون.

الجواب. خاطئة.

40. في الكائنات الحية النشادر ، حمض البوليك هو المنتج النهائي لعملية التمثيل الغذائي للنيتروجين من الأحماض الأمينية.

الجواب. خاطئة.

41. δ-amino مجموعة من الأورنيثين تخضع لتأثير الترانسامي والتألق.

الجواب. حقيقي.

42. كل من L- و D- amino acid oxidase فعالان oc & shycur في دماغ الثدييات أيضًا.

الجواب. خاطئة.

43. يتم إعادة أكسدة FMN أو FAD المخفّض مباشرة بواسطة الأكسجين الجزيئي الذي يشكل H2يا بدون مساعدة حاملات الإلكترون.

الجواب. خاطئة.

44. في حالة وجود الكاتلاز ، يتم نزع الكربوكسيل من حمض ألفا كيتو بواسطة H2يا تشكيل حمض الكربوكسيل مع ذرة كربون واحدة أقل.

الجواب. خاطئة.

45. بعض الهرمونات أيضا تثبط نشاط الغلوتامات والشيدروجيناز.

الجواب. خاطئة.

46. ​​يتم إنتاج الأمونيا في الكلى من الجلوتامين المحفز بواسطة الجلوتاميناز الكلوي.

الجواب. حقيقي.

47. نازعة هيدروجين الجلوتامات يستخدم NAD أو NADP مخفض كركيزة مشتركة.

الجواب. خاطئة.

48. تركيز الأمونيا الطبيعي في الدم هو 10-20 مجم / 100 مل.

الجواب. خاطئة.

49. يتم تحفيز تكوين الجلوتامين بواسطة الجلوتامين أوكسيديز ، وهو إنزيم ميتوكوندريا.

الجواب. خاطئة.

50. يستخدم الأسباراجيناز والجلوتاميناز كعوامل مضادة للأورام.

الجواب. حقيقي.

51. الأحماض الأمينية أورنيثين والسيترولين تحدث في البروتين.

الجواب. خاطئة.

52. توجد كميات صغيرة من الأرجيناز أيضا في الدماغ ، والغدة الثديية ، وأنسجة الخصية والجلد.

الجواب. حقيقي.

53. ارتفاع مستوى كرات الدم الحمراء من أرجيناز يسبب فرطارجينين الدم.

الجواب. خاطئة.

54. لا يمكن تصنيع الكرياتين في بنكرياس الثدييات.

الجواب. خاطئة.

55. الكرياتين الغذائي أو ارتفاع الكرياتين في الدم ليس لهما تأثير على معدل تخليق الكرياتين في الكبد.

الجواب. حقيقي.

56. يرتبط قصور الغدة الدرقية بانخفاض نشاط ترانساميديناز طفل وشيني.

الجواب. خاطئة.

57. لوحظ وجود فرط في بيلة الكرياتين في فرط نشاط الغدة الدرقية أثناء الحمل وفترة الحيض.

الجواب. حقيقي.

58- وتتراوح القيم الطبيعية لمعامل الكرياتينين بين 30 و 36 ملجم من الكرياتينين للرجال.

الجواب. خاطئة.

59. قد يحدث بيلة كرياتين أقل في الجوع.

الجواب. خاطئة.

60. تستخدم الغلوتامات والأسبارتات والأمونيا في تخليق البيورين والبيريميدين.


هيكل البروتين

تحتوي البروتينات على أربعة مستويات من التركيب ، والتي أشرنا إليها جميعًا بالفعل في هذه الصفحة. تُعرف المستويات الأربعة بالبنية الأولية والثانوية والثالثية والرباعية للبروتين.

الهيكل الأساسي

الهيكل الأساسي هو التسلسل المحدد للأحماض الأمينية ، أي ترتيب ارتباطها ببعضها البعض. يتم تحديد الترتيب الدقيق الذي ترتبط به الأحماض الأمينية معًا من خلال المعلومات المخزنة في الجينات.

من خلال عمليات تسمى النسخ والترجمة ، يوفر الحمض النووي جميع المعلومات الضرورية للخلايا لإنتاج البنية الأولية الدقيقة لآلاف البروتينات المختلفة. يحدد الهيكل الأساسي الهياكل الثانوية والثالثية للبروتينات.

الهيكل الثانوي

يتكون الهيكل الثانوي للبروتين من روابط هيدروجينية بين الذرات على طول العمود الفقري لسلسلة البولي ببتيد.

تذكر أن كل حمض أميني يحتوي على مجموعة كربوكسيل ومجموعة أمين ، فإن الشحنة السالبة الطفيفة على أكسجين مجموعة الكربوكسيل تشكل رابطة ضعيفة مع شحنة موجبة طفيفة من ذرة هيدروجين على المجموعة الأمينية لحمض أميني آخر. الروابط الهيدروجينية ضعيفة ولكن العديد منها تخلق قوة كافية للتأثير على شكل سلسلة البولي ببتيد.

تتسبب الروابط الهيدروجينية في ثني العمود الفقري متعدد الببتيد ولفه في شكلين محتملين & # 8211 الحلزون ألفا والصفائح المطوية. لولب ألفا (الحرف اليوناني "ألفا") هو حلزوني ، يشبه الحلزون المزدوج لشريط الحمض النووي الأيقوني ولكن مع ملف واحد فقط ، ويتكون من روابط هيدروجينية بين كل رابع حمض أميني. الحلزون α شائع في البروتينات الهيكلية مثل الكيراتين.

تتشكل الصفائح المطوية β (الحرف اليوناني "بيتا") عندما تحدث روابط هيدروجينية بين سلسلتين أو أكثر من سلاسل البولي ببتيد المتجاورة وتكون شائعة في البروتينات الكروية (انظر أدناه في "أنواع البروتينات").

الهيكل الثالث

الهيكل الثلاثي هو الشكل النهائي الذي تأخذه سلسلة البولي ببتيد ويتم تحديده بواسطة مجموعات R. ينحني التجاذب والتنافر بين مجموعات R المختلفة ويطوي البولي ببتيد لإنشاء الشكل ثلاثي الأبعاد النهائي للبروتين.

هيكل رباعي

ليست كل البروتينات لها هيكل رباعي. ينتج الهيكل الرباعي فقط عندما تتحد سلاسل متعددة الببتيد معًا لتشكيل بروتين معقد كبير. في مثل هذه الحالات ، يشار إلى كل بولي ببتيد على أنه & # 8216subunit & # 8217.

الهيموغلوبين هو مثال على بروتين له هيكل رباعي. في معظم الحيوانات ، يتكون الهيموغلوبين من أربع وحدات فرعية كروية.


الكيمياء الحيوية لتفاعلات Glycoconjugate Glycans بوساطة الكربوهيدرات

3.03.2.1 عائلة كبيرة من عديد الببتيد GalNAc-Transferase

ppGalNAcT هو إنزيم موجود في كل مكان ، ويبدو أن جميع خلايا الثدييات تعبر عن عضو واحد على الأقل من عائلة الإنزيم هذه (الجدول 3). تتنبأ قواعد بيانات الجينوم بوجود 24 فردًا من العائلة في الثدييات ، 9 بوصات أنواع معينة انيقة و 14 بوصة ذبابة الفاكهة سوداء البطن. 16 ، 21 - 23 يمكن العثور على الجينات في عدة إكسونات وكروموسومات مختلفة ، ويتم التعبير عنها في أنماط خاصة بنوع الخلية. على سبيل المثال ، تم العثور على mRNA لـ ppGalNAcT1 و -T2 في سلالات خلايا سرطان البنكرياس والثدي والقولون البشريين T3 و T6 بشكل أساسي في الخصيتين والبنكرياس والمشيمة والقصبة الهوائية و T9 و T13 خاصان بالدماغ والأنسجة العصبية. 24 عند دراسة التعبير عن ppGalNAcT في خطوط الخلايا السرطانية المستزرعة ، تم العثور على T13 فقط في خلايا الورم الأرومي العصبي ، بينما يتم التعبير عن T1 أيضًا في الورم الأرومي الدبقي وخلايا اللوكيميا ومجموعة متنوعة من الخلايا السرطانية المختلفة. 24 جزء من GalNAcT11 و -T14 يبدو أنه يتم التعبير عنه بشكل انتقائي في الكلى. 25

لقد ثبت أن التعبير الجيني لعدد من ppGalNAcT يتغير عند العلاج بعوامل النمو وفي المرض. على سبيل المثال ، أظهر التعبير عن العديد من ppGalNAcT انتفاخًا بينما تم تنظيم البعض الآخر في الخلايا المكونة للدم بعد العلاج بعوامل النمو. 26 في أنسجة ورم القولون والمستقيم ، تم إظهار زيادة مستويات بروتينات إنزيم ppGalNAcT1 و T2. 27 وزادت أيضًا مستويات الرنا المرسال لـ T3 في سرطان القولون الغدي ، 28 وفي الرئة ، 29 في البنكرياس ، 30 في المعدة ، 31 المرارة ، 32 وأورام البروستاتا. أظهر بروتين إنزيم ppGalNAcT3 مستوى عاليًا من التعبير في معظم المرضى الذين يعانون من أورام متمايزة بشكل جيد ومتوسط ​​ولكن ليس في الأورام سيئة التمايز. لذلك يبدو أن 34 T3 مؤشر جيد لتمايز الورم. يرتبط باحتمالية البقاء على قيد الحياة لمدة 5 سنوات والتشخيص الجيد لمرضى سرطان القولون والمستقيم.


Nilsson، B.، Forsberg، G.، Moks، T.، Hartmanis، M. & amp Uhlén، M. Fusion protein in biotechnology and Structural biology. بالعملة. رأي. هيكل. بيول. 2, 569–575 (1992).

Uhlén، M. & amp Moks، T. اندماج الجينات لغرض التعبير: مقدمة. طرق الانزيم. 195, 129–143 (1990).

ماينا ، السيرة الذاتية وآخرون. ناقل Escherichia coli للتعبير عن البروتينات الأجنبية وتنقيتها عن طريق الاندماج والفصل عن بروتين رابط المالتوز. الجين 74, 365–373 (1988).

سميث ، دي. & amp Johnson ، K.S. يتم التعبير عن تنقية أحادية الخطوة من عديد الببتيدات بتنسيق الإشريكية القولونية في شكل اندماج مع الجلوتاثيون S- ترانسفيراز. الجين 67, 31–40 (1988).

تساو ، ك.و. ، دي باربيري ، ب. ، هانسبير ، إم & أمبير وو ، د. ناقل تعبير بلازميد متعدد الاستخدامات لإنتاج البروتينات المعالجة بالبيوتين عن طريق التعديل الأنزيمي الخاص بالموقع في الإشريكية القولونية. الجين 169, 59–64 (1996).

سميث ، ب. وآخرون. نظام تعبير البلازميد للتضخم الحيوي الكمي في الجسم الحي لبروتينات اندماج الثيوردوكسين في الإشريكية القولونية. الدقة الأحماض النووية. 26, 1414–1420 (1998).

لافالي ، إي آر وآخرون. نظام التعبير عن الاندماج الجيني للثيوردوكسين الذي يتحايل على تكوين الجسم المتضمن في بكتريا قولونية السيتوبلازم. الحيوية / التكنولوجيا 11, 187–193 (1993).

أونج ، إي وآخرون. مجالات ربط السليلوز في السليلوز: أدوات التكنولوجيا الحيوية. اتجاهات التكنولوجيا الحيوية. 7, 239–243 (1989).

سميث ، MC ، فورمان ، تي سي ، إنجوليا ، T.D. & amp Pidgeon ، C. J. بيول. تشيم. 263, 7211–7215 (1988).

كيم ، جي إس. & أمبير رينيس ، ر. Ribonuclease S-peptide كناقل في بروتينات الاندماج. بروتين. علوم. 2, 348–356 (1993).

سو ، إكس ، بريستوود ، إيه كيه. & أمبير ماكجرو ، R.A. إنتاج عامل ألفا لنخر ورم الخنازير المؤتلف في رواية بكتريا قولونية نظام التعبير. التقنيات الحيوية 13, 756–762 (1992).

Nilsson، J.، Ståhl، S.، Lundeberg، J.، Uhlén، M. & amp Nygren، P.Å. استراتيجيات اندماج التقارب للكشف عن البروتينات المؤتلفة وتنقيتها وتثبيتها. البروتين Expr. بوريف. 11, 1–16 (1997).

أوري ، د. العمليات المرنة الحتمية في آليات البروتين. 1. هيكل مرن بسبب انتقال درجة الحرارة العكسي بسبب ديناميات السلسلة الداخلية. J. البروتين. تشيم. 7, 1–34 (1988).

أوري ، د. نقل الطاقة الحر في عديد الببتيدات والبروتينات على أساس التحولات العكسية في درجة الحرارة. بروغ. بيوفيز. مول. بيول. 57, 23–57 (1992).

أوري ، د. الكيمياء الفيزيائية لنقل الطاقة البيولوجية الحرة كما يتضح من البوليمرات المرنة القائمة على البروتين. J. فيز. تشيم. ب 101, 11007–11028 (1997).

ماكفرسون ، دي تي ، شو ، J. & amp Urry ، D.W. تنقية المنتج عن طريق انتقال المرحلة القابلة للانعكاس التالية الإشريكية القولونية التعبير عن الجينات التي تشفر ما يصل إلى 251 تكرارًا لخماسي الببتيد المرن GVGVP. البروتين Expr. بوريف. 7, 51–57 (1996).

هوفمان. كما. تطبيقات البوليمرات والهيدروجيلات القابلة للانعكاس حرارياً في العلاجات والتشخيص. J. المراقب الإصدار 6, 297–305 (1987).

Chen و J.P. & amp Hoffman A.S. يقارن البروتين البوليمر II. تقارب هطول الأمطار فصل غاماغلوبولين مناعي بواسطة بولي (ن-ايزوبروبيل أكريلاميد) -بروتين أ متقارن. المواد الحيوية 11, 631–634 (1990).

تشيلكوتي ، أ ، تشين ، جي إتش ، ستايتون ، بي إس. وأمبير هوفمان ، أ. الاقتران الخاص بالموقع لبوليمر حساس لدرجة الحرارة لبروتين معدّل وراثيًا. علم الاقتران الحيوي. 5, 504–507 (1994).

أوري ، د. وآخرون. تعتمد درجة حرارة انتقال درجة الحرارة العكسي متعدد الببتيد على متوسط ​​نفاذية الماء المتبقية. جيه. تشيم. شركة 113, 4346–4348 (1991).

أوري ، دي دبليو ، تراباني ، T.L. & amp Prasad، K.U. انتقالات هيكل الطور لنظام الإيلاستين متعدد الببتيد المائي في إطار دراسات درجة حرارة التركيب. البوليمرات الحيوية 24, 2345–2356 (1985).

Vertesy ، L. ، Oeding ، V. ، Bender ، R. ، Zepf ، K. & amp Nesemann ، G. Tendamistat (HOE 467) ، وهو مثبط ألفا أميليز شديد الارتباط من العقدية الوترية 4158. يورو. J. Biochem. 141, 505–512 (1984).

بوراث ، J. حماية. اكسبر. بوريف. 3, 262–282 (1992).

كوليجان ، جي إي ، دان ، بي إم ، بلويج ، إتش إل ، سبايشر ، دي دبليو. & أمبير وينجفيلد ، بي تي. البروتوكولات الحالية في علم البروتين. (جون وايلي وأولاده ، نيويورك 1995).

هارتمير ، و. المحفزات الحيوية المعطلة. (Springer-Verlag ، برلين 1988).

ديامانديس ، إ. & amp Christopoulos ، T.K. المناعية. (مطبعة أكاديمية ، سان دييغو ، كاليفورنيا 1996).

Dewhirst ، M.W. & amp Samulski ، T.V. المفاهيم الحالية: ارتفاع الحرارة في علاج السرطان. (The UpJohn Co.، Kalamazoo، MI 1998).

هوك ، ML ، Dewhirst ، M.W. ، Bigner ، D.D. & amp Zalutsky، M.R. ارتفاع الحرارة الموضعي يحسن امتصاص الجسم المضاد الخيمري أحادي النسيلة في نموذج طعم أجنبي تحت الجلد. كلين. الدقة السرطان. 3, 63–70 (1997).

Cope ، DA ، Dewhirst ، MW ، Friedman ، HS ، Bigner ، D.D. & amp زالوتسكي ، M. الدقة السرطان. 50, 1803–1809 (1990).

أوسوبيل ، ف. وآخرون. البروتوكولات الحالية في علم الأحياء الجزيئي (جون وايلي وأولاده ، نيويورك 1995).

Holmgren ، A. & amp Bjornstedt ، M. الاختزال الإنزيمي لأكسدة ثاني كبريتيدات البروتين بواسطة thioredoxin. طرق الانزيم. 107, 295–300 (1984).


هيكل DNA مزدوج الحلزونية

الشكل 11. يُظهر نموذج الحلزون المزدوج الحمض النووي كخيطين متوازيين من الجزيئات المتشابكة. (الائتمان: جيروم والكر ، دينيس مايتس)

يحتوي الحمض النووي على بنية مزدوجة حلزونية (الشكل 11). يتكون من خيطين من النيوكليوتيدات. تربط الرابطة التساهمية فوسفات نيوكليوتيد واحد إلى سكر 5C للنيوكليوتيدات المجاورة.

تقع مجموعات السكر والفوسفات المتناوبة على السطح الخارجي لكل خيط ، وتشكل العمود الفقري للحمض النووي. القواعد النيتروجينية مكدسة في الداخل ، مثل درجات السلم. ترتبط أزواج القواعد هذه ببعضها البعض بواسطة رابطة هيدروجينية. رابطة الهيدروجين قوية بما يكفي لتماسك القواعد النيتروجينية معًا ولكنها ضعيفة بما يكفي للالتواء. وبالتالي ، فإن النتيجة هي الحلزون المزدوج. داخل جزيء الحمض النووي ، فإن القواعد الأربعة هي الأدينين المقترن مع الثايمين ، والجوانين يقترن دائمًا بالسيتوزين.

RNA له بعض التغييرات الطفيفة. على عكس الحمض النووي ، فإن الحمض النووي الريبي واحد تقطعت به السبل. بينما يختلف السكر في كل من الحمض النووي والحمض النووي الريبي ، إلا أنهما لا يزالان يتكونان من خمسة ذرات كربون. التغيير الملحوظ الآخر يحدث داخل القواعد النيتروجينية. داخل الحمض النووي الريبي ، يتم استبدال الثايمين مع اليوراسيل. يحتوي الحمض النووي الريبي على العديد من الوظائف ، ولكنه في النهاية مهم في تكوين البروتين.


أمثلة على دورة النيتروجين

قصة عيد الشكر

تقول قصة عيد الشكر الأول أن الحجاج احتفلوا بالهنود للاحتفال بأول موسم حصاد لهم في العالم الجديد. لكن لماذا كان هذا الحصاد صفقة كبيرة بما يكفي لإقامة وليمة؟ ولماذا بالضبط كان من المهم أن يأكل الهنود والمستوطنون الأوروبيون معًا؟

عندما جاء المستوطنون الأوروبيون إلى الأمريكتين ، لم تكن لديهم فكرة كبيرة عن كيفية العيش هنا. بعد أن عملوا في المزارع في إنجلترا لأجيال ، افترض الحجاج أن الزراعة هنا ستكون متشابهة إلى حد كبير. تبين أن هذا ليس هو الحال. واجه الحجاج صعوبة في النمو أو العثور على ما يكفيهم من الطعام خلال فصل الشتاء.

أحد أسباب ذلك هو أنه لم يكن هناك الكثير من النيتروجين في التربة حيث نزل الحجاج. لم تكن محاصيلهم مثبتة للنيتروجين ، ولم يكن لديهم & # 8217t جلب ماشية كبيرة. كانت هذه مشكلة كبيرة ، حيث كان السماد مصدرًا شائعًا للأسمدة في العالم القديم. بعد محاولتهم زراعة المحاصيل في التربة الأمريكية بالإحباط ، أظهر الهنود الأمريكيون كيفية حل مشكلاتهم للأوروبيين.

من خلال دفن الأسماك الميتة في حقول محاصيلهم ، استعاد الحجاج النيتروجين من البروتينات والنيوكليوتيدات للأسماك إلى الأرض. نتيجة لذلك ، ازدهرت محاصيلهم - وتعلم المستوطنون الأوروبيون الأوائل من الهنود الأمريكيين كيفية البقاء على قيد الحياة في العالم الجديد.

الأخوات الثلاث

تزرع بعض قبائل الأمريكيين الأصليين تقليديًا ثلاثة محاصيل معًا - الذرة والفاصوليا والكوسا.

غالبًا ما يشار إليها باسم "الأخوات الثلاث" ، هذه التركيبة المحصولية بارعة لعدة أسباب. على سبيل المثال ، فإن تناول هذه النباتات الثلاثة معًا يزود البشر بالبروتينات التي تحتوي على جميع الأحماض الأمينية الأساسية.

من ناحية أخرى ، يشمل نباتًا مثبتًا للنيتروجين - الفاصوليا.

تحتوي الفول ريزوبيوم العقيدات الموجودة في جذورها ، والتي تحتوي على بكتيريا يمكنها تحويل النيتروجين الجوي إلى شكل يمكن استخدامه بواسطة بكتيريا التربة ، وفي النهاية ، النباتات.

تمامًا مثل دفن الأسماك في الحقول ، فإن زراعة الفاصوليا جنبًا إلى جنب مع الذرة والقرع يضمن عدم نضوب التربة بدرجة لا تسمح لها بزراعة نباتات جديدة. حتى محصول واحد من الذرة أو القرع قد ينمو بشكل أفضل جنبًا إلى جنب مع حبوب تثبيت النيتروجين ريزوبيوم البكتيريا تغذي التربة المحيطة!

سماد صناعي

بدأ البشر في تسميد محاصيلهم باستخدام مواد طبيعية تحتوي على النيتروجين ، مثل الأسماك الميتة وروث الحيوانات. احتوت نفايات الحياة الحيوانية على بروتينات وأحماض أمينية ونيوكليوتيدات يمكن أن تستخدمها بكتيريا التربة والنباتات في النمو.

اليوم ، اكتشف البشر عمليات صناعية يمكن أن تحول الأمونيا إلى نترات تمامًا مثل تلك التي تنتجها بكتيريا التربة. يمكن للنباتات استخدام هذه النترات مباشرة ، ويمكن للصناعة البشرية إنتاجها بكميات كبيرة.

لسوء الحظ ، فإن التأثير البشري على دورة النيتروجين يحدث تغييرات في البيئة ، والتي يمكن أن يكون لها عواقب غير مقصودة. مثلما تعزز النترات الاصطناعية نمو النباتات "الجيدة" مثل المحاصيل ، يمكنها أيضًا تعزيز نمو النباتات والطحالب "السيئة" التي تنتج السموم وتفوق أشكال الحياة الأخرى.

يمكن أن يكون هذا مشكلة خاصة عندما تحمل مياه الأمطار الأسمدة الاصطناعية من الأراضي الزراعية والمروج إلى الأنهار والبحيرات. يمكن أن تكون النتيجة نمو الطحالب السامة التي يمكن أن تخنق الأراضي الرطبة وحتى تصل إلى مياه الشرب البشرية.


شاهد الفيديو: درس 12: مصير البروتين بعد تركيبه. بكالوريا علوم تجريبية (أغسطس 2022).